Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty АКТУАЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ БИОЛОГИЧЕСКОЙ ФИЗИКИ И ХИМИИ 2499-9962 54046 МОЛЕКУЛЯРНАЯ БИОФИЗИКА И ФИЗИКА БИОМОЛЕКУЛ MOLECULAR BIOPHYSICS AND PHYSICS OF BIOMOLECULES МОЛЕКУЛЯРНАЯ БИОФИЗИКА И ФИЗИКА БИОМОЛЕКУЛ DIRECT OBSERVATION OF AMYLOID AGGREGATION OF A-BETA 1-40 PEPTIDES ON THE GLASS SURFACE ПРЯМОЕ НАБЛЮДЕНИЕ АМИЛОИДНОЙ АГРЕГАЦИИ А-БЕТА ПЕПТИДА 1-40 НА ПОВЕРХНОСТИ СТЕКЛА Балобанов В А Balobanov V A uralm62@rambler.ru Турчина А И Turchina A I Елисеева И А Eliseeva I A Бычкова В Е Bychkova V E ФГБУН Институт белка РАН ru Institute of protein research RAS ru ФГБУН Институт белка РАН ru Institute of protein research RAS ru ФГБУН Институт белка РАН ru Institute of protein research RAS ru ФГБУН Институт белка РАН ru Institute of protein research RAS ru 25 06 2016 25 06 2016 1 1 269 272 20 06 2016 20 06 2016 https://rusjbpc.ru/en/nauka/article/54046/view

Поиск закономерностей и физических основ первых стадий амилоидной агрегации вот уже на протяжении десятилетий остаётся важной задачей физики белковых молекул. Существуют определённые аналогии между процессами амилоидной агрегации и кристаллизации. В обоих случаях раствор является пересыщенным, и появление затравки новой фазы приводит к лавинообразному переходу растворённого белка в кристаллы или амилоидные фибриллы. В данной работе проведено спектральное и микроскопическое исследование агрегации А-бета пептида на поверхности стекла. Экспериментально показано, что стеклянная поверхность может сорбировать молекулы А-бета пептида и тем самым приводить к увеличению их способности к агрегации, в том числе и амилоидной. Появление фазы сорбированного белка на поверхности может влиять на агрегацию пептидов в толще раствора. Необходимость учёта такого влияния является очевидной в любом исследовании белковой агрегации.

Search of the physical foundations of the first stages of amyloid aggregation remains an important objective of the protein physics for a last few decades. There are certain analogies between processes amyloid aggregation and crystallization. In both cases, the solution is supersaturated, and the appearance of seed of new phase leads to a cascade of crystallization or protein amyloid fibrils formation. In this work spectral and microscopic investigation of the A-beta peptide aggregation on the glass surface ware done. It is shown experimentally that the glass surface can sorb molecules of A-beta peptide, and thereby lead to an increase in their ability to aggregate, including amyloid. The appearance of phase of protein adsorbed on the surface can affect the aggregation of peptides in bulk solution. The need for taking into account this influence is evident in any study of protein aggregation.

 амилоидная агрегация А-бета пептид нуклеация адсорбция amyloid aggregation A-beta peptides nucleation adsorption

Ghosh P., Vaidya A., Kumar A., Rangachari V. Determination of critical nucleation number for a single nucleation amyloid-β aggregation model. Math Biosci., 2016, vol. 273, pp. 70-79. Ghosh P., Vaidya A., Kumar A., Rangachari V. Determination of critical nucleation number for a single nucleation amyloid-β aggregation model. Math Biosci., 2016, vol. 273, pp. 70-79. So M., Hall D., Goto Y. Revisiting supersaturation as a factor determining amyloid fibrillation. Curr Opin Struct Biol. 2016, vol. 36, pp. 32-39. So M., Hall D., Goto Y. Revisiting supersaturation as a factor determining amyloid fibrillation. Curr Opin Struct Biol. 2016, vol. 36, pp. 32-39. Ni R., Kleijn J.M., Abeln S., Cohen Stuart M.A., Bolhuis P.G. Competition between surface adsorption and folding of fibril-forming polypeptides. Phys. Rev. E. Stat. Nonlin. Soft Matter Phys., 2015, vol. 91, pp. 022711. Ni R., Kleijn J.M., Abeln S., Cohen Stuart M.A., Bolhuis P.G. Competition between surface adsorption and folding of fibril-forming polypeptides. Phys. Rev. E. Stat. Nonlin. Soft Matter Phys., 2015, vol. 91, pp. 022711. Jiang D., Dinh K.L., Ruthenburg T.C., Zhang Y., Su L., Land D.P., Zhou F. A kinetic model for beta-amyloid adsorption at the air/solution interface and its implication to the beta-amyloid aggregation process. J. Phys. Chem. B, 2009, vol. 113, pp. 3160-3168. Jiang D., Dinh K.L., Ruthenburg T.C., Zhang Y., Su L., Land D.P., Zhou F. A kinetic model for beta-amyloid adsorption at the air/solution interface and its implication to the beta-amyloid aggregation process. J. Phys. Chem. B, 2009, vol. 113, pp. 3160-3168. Du Q., Dai B., Hou J., Hu J., Zhang F., Zhang Y. A comparative study on the self-assembly of an amyloid-like peptide at water-solid interfaces and in bulk solutions. Microsc. Res. Tech., 2015, vol 78, pp. 375-381. Du Q., Dai B., Hou J., Hu J., Zhang F., Zhang Y. A comparative study on the self-assembly of an amyloid-like peptide at water-solid interfaces and in bulk solutions. Microsc. Res. Tech., 2015, vol 78, pp. 375-381. Lin Y.C., Petersson E.J., Fakhraai Z. Surface effects mediate self-assembly of amyloid-β peptides. ACS Nano, 2014, vol. 8, pp. 10178-10186. Lin Y.C., Petersson E.J., Fakhraai Z. Surface effects mediate self-assembly of amyloid-β peptides. ACS Nano, 2014, vol. 8, pp. 10178-10186. Paravastu A.K., Leapman R.D., Yau W.M., Tycko R. Molecular structural basis for polymorphism in Alzheimer's beta-amyloid fibrils. Proc Natl Acad Sci U S A., 2008, vol. 105, pp. 18349-18354 Paravastu A.K., Leapman R.D., Yau W.M., Tycko R. Molecular structural basis for polymorphism in Alzheimer's beta-amyloid fibrils. Proc Natl Acad Sci U S A., 2008, vol. 105, pp. 18349-18354 Dovidchenko N.V., Glyakina A.V., Selivanova O.M., Grigorashvili E.I., Suvorina M.Y., Dzhus U.F., Mikhailina A.O., Shiliaev N.G., Marchenkov V.V., Surin A.K., Galzitskaya O.V. One of the possible mechanisms of amyloid fibrils formation based on the sizes of primary and secondary folding nuclei of Aβ40 and Aβ42. J Struct Biol., 2016, vol. 22. Dovidchenko N.V., Glyakina A.V., Selivanova O.M., Grigorashvili E.I., Suvorina M.Y., Dzhus U.F., Mikhailina A.O., Shiliaev N.G., Marchenkov V.V., Surin A.K., Galzitskaya O.V. One of the possible mechanisms of amyloid fibrils formation based on the sizes of primary and secondary folding nuclei of Aβ40 and Aβ42. J Struct Biol., 2016, vol. 22.