Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty АКТУАЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ БИОЛОГИЧЕСКОЙ ФИЗИКИ И ХИМИИ 2499-9962 54100 БИООРГАНИЧЕСКАЯ, БИОФИЗИЧЕСКАЯ И МЕДИЦИНСКАЯ ХИМИЯ BIOORGANIC, BIOPHYSICAL AND MEDICINAL CHEMISTRY БИООРГАНИЧЕСКАЯ, БИОФИЗИЧЕСКАЯ И МЕДИЦИНСКАЯ ХИМИЯ STUDY ACTIVITY OF INFLUENZA NEURAMINIDASE IN AQUEOUS SOLUTION AND AGGREGATES SURFACTANTS ИЗУЧЕНИЕ АКТИВНОСТИ НЕЙРАМИНИДАЗЫ ВИРУСА ГРИППА В ВОДНЫХ РАСТВОРАХ И АГРЕГАТАХ ПОВЕРХНОСТНО-АКТИВНЫХ ВЕЩЕСТВ Гребёнкина Н С Grebyonkina N S nataliagrebyo@mail.ru Контаров Н А Kontarov N A Юминова Н В Yuminova N V ФГУП НПО «Микроген» Минздрава России ru NPO Microgen of the Russian Ministry of Health ru ГБОУ ВПО Первый МГМУ им. И.М. Сеченова Минздрава России ru I.M. Sechenov First Moscow State Medical University ru ФГБНУ НИИВС им. И. И. Мечникова ru I.I. Mechnikov Scientific research Institute of Vaccines and Sera, RAMS ru 25 12 2016 25 12 2016 1 2 199 201 20 12 2016 20 12 2016 https://rusjbpc.ru/en/nauka/article/54100/view

Известно, что функционирование многих белков и ферментов зависит от степени гидратации их поверхностей. Так, Хургиным Ю.И. с коллегами была показана зависимость активность альфа- химотрипсина от величины упругости паров воды. Влияние гидратации на функциональную активность вирусных антигенных белков на данный момент неизвестно. При этом гидратация может оказывать влияние на связывание того или иного антигенного белка с рецептором «клетки-мишени» и влиять на интерпретацию данных по определению активности антигенного белка.

It is known that the functioning of many proteins and enzymes depends on the degree of hydration of their surfaces. So, Jurginis Y.I. with colleagues was shown the dependence of the activity of alpha-chymotrypsin on the magnitude of elasticity of water vapor. The influence of hydration on the functional activity of the viral antigenic proteins is currently unknown. In this case, the hydration can influence the binding of particular antigenic protein to a receptor "target cells" and affect the interpretation of data to determine the activity of the antigenic protein.

 степень гидратации нейраминидаза (NA) модель адсорбции Брунауэра-Эммета- Теллера (БЭТ) поверхностно-активные вещества (ПАВ ) degree of hydration neuraminidase (NA) the model of the adsorption of the Brunauer-Emmett-Teller (BET) surfactants

Остарман Л.А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот: Электрофорез и ультрацентрифугирование (практическое пособие). М.: Наука, 1981, c. 288. [Ostarman L.A. Methods of study of proteins and nucleic acids: Electrophoresis and Ultracentrifugation (practical guide). Moscow: Nauka, 1981, p. 288. (In Russ.)] Ostarman L.A. Metody issledovaniya belkov i nukleinovyh kislot: Elektroforez i ul'tracentrifugirovanie (prakticheskoe posobie). M.: Nauka, 1981, c. 288. [Ostarman L.A. Methods of study of proteins and nucleic acids: Electrophoresis and Ultracentrifugation (practical guide). Moscow: Nauka, 1981, p. 288. (In Russ.)] Хургин Ю.И., Росляков В.Я., Клячко-Гурвич А.Л., Бруева Т.Р. Адсорбция паров воды α-химотрипсином и лизоцимом. Биохимия, 1972, т. 37, c. 485-492. [Hurgin Yu.I., Roslyakov V.Ya., Klyachko-Gurvich A.L., Brueva T.R. The adsorption of water vapor by α-chymotrypsin and lysozyme. Biohimiy, 1972, vol. 37, pp. 485-492. (In Russ.)] Hurgin Yu.I., Roslyakov V.Ya., Klyachko-Gurvich A.L., Brueva T.R. Adsorbciya parov vody α-himotripsinom i lizocimom. Biohimiya, 1972, t. 37, c. 485-492. [Hurgin Yu.I., Roslyakov V.Ya., Klyachko-Gurvich A.L., Brueva T.R. The adsorption of water vapor by α-chymotrypsin and lysozyme. Biohimiy, 1972, vol. 37, pp. 485-492. (In Russ.)] Мейхи Б.В.Дж. Вирусология: Методы. М.: Мир, 1988, 192 с. [Meyhi B.V.Dzh. Virusologiya: Metodyi. Moscow: Mir, 1988, 192 р. (in Russ.)] Meyhi B.V.Dzh. Virusologiya: Metody. M.: Mir, 1988, 192 s. [Meyhi B.V.Dzh. Virusologiya: Metodyi. Moscow: Mir, 1988, 192 r. (in Russ.)] Tompa K., Bokor M., Verebélyi T., Tompa P. Water rotation barriers on protein molecular surfaces. Chemical Physics, 2015, vol. 448, pp. 15-25. Tompa K., Bokor M., Verebélyi T., Tompa P. Water rotation barriers on protein molecular surfaces. Chemical Physics, 2015, vol. 448, pp. 15-25. Walde P., Peng Q., Fadnavis N.W., Battistel E., Luisi P.L. Structure and activity of trypsin in reverse micelles. Eur. J. Biochem, 1988, vol. 173, pp. 401-409. Walde P., Peng Q., Fadnavis N.W., Battistel E., Luisi P.L. Structure and activity of trypsin in reverse micelles. Eur. J. Biochem, 1988, vol. 173, pp. 401-409. Mao Q., Walde P., Luisi P.L. Kinetic behaviour of a-chymotrypsin in reverse micelles. Eur. J. Biochem, 1992, vol. 208, pp. 165-170. Mao Q., Walde P., Luisi P.L. Kinetic behaviour of a-chymotrypsin in reverse micelles. Eur. J. Biochem, 1992, vol. 208, pp. 165-170. Bru R., Walde P. Product inhibition of a-chymotrypsin in reverse micelles. Eur. J. Biochem, 1991, vol. 199, pp. 95-103. Bru R., Walde P. Product inhibition of a-chymotrypsin in reverse micelles. Eur. J. Biochem, 1991, vol. 199, pp. 95-103.