Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty АКТУАЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ БИОЛОГИЧЕСКОЙ ФИЗИКИ И ХИМИИ 2499-9962 54119 Общая биофизика General biophysics Общая биофизика Study of the distribution of end-binding proteins on microtubules Исследование распределения концевых белков на микротрубочках Костарев А В Kostarev A V aleksandrkostarevv@gmail.com Мустяца В В Mustyatsa V V Творогова А В Tvorogova A V Атауллаханов Ф И Ataullakhanov F I Гудимчук Н Б Gudimchuk N B Воробьев И А Vorobjev I A Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова ru Moscow State University ru Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова ru Moscow State University ru Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова ru Moscow State University ru Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова ru Moscow State University ru Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова ru Moscow State University ru Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова ru Moscow State University ru 25 06 2017 25 06 2017 2 1 71 75 20 06 2017 20 06 2017 https://rusjbpc.ru/en/nauka/article/54119/view

Микротрубочки - белковые внутриклеточные конструкции, напоминающие трубку, сделанную из протофиламентов - длинных цепочек из белка тубулина. Они динамически нестабильны, что выражается в их постоянном пребывании в фазах роста или укорочения. Микротрубочки участвуют во множестве внутриклеточных процессов, таких как внутриклеточный транспорт, сегрегация хромосом и формирование веретена деления. Эффективный метод исследования динамики микротрубочек основан на особых концевых белках. Концевые белки включают семейство EB-белков (EB1, EB2, EB3), которые распознают только растущий плюс-конец микротрубочки. Считается, что они распознают область, богатую ГТФ-тубулинами и отвечающую за стабильность микротрубочки. В рамках данной работы мы решили проверить эту гипотезу, измерив корреляцию между размером области, распознаваемой белком EB3, скоростью роста микротрубочки и временем роста микротрубочки. Полученные данные, особенно в контексте сравнения с опубликованными ранее результатами in vitro экспериментов, позволяют лучше понять характер изменения структуры конца микротрубочек во время роста, а, следовательно - приближают нас к пониманию механизмов динамической нестабильности микротрубочек в живых клетках.

Microtubules are protein intracellular structures resembling a tube made of protofilaments - long chains of tubulin protein. They are dynamically unstable, which is expressed in their constant presence in the phases of growth or shortening. Microtubules are involved in a variety of intracellular processes such as chromosome segregation and fission spindle formation. An effective method for studying the dynamics of microtubules is based on specific plus-tip- interacting proteins. They include a family of EB proteins (EB1, EB2, EB3) that autonomously recognize the plus-end of the microtubule. It is believed that they recognize the region rich in GTP-tubulins and responsible for the stability of the microtubule. In this paper, we decided to test this hypothesis by measuring the correlation between the size of the region recognized by the EB3 protein, the growth rate of the microtubule, and the growth time of the microtubule. The obtained data, especially in the context of comparison with the previously published in vitro experiments, allow us to better understand the nature of the change in the structure of the end of the microtubules during growth, and hence - bring us closer to understanding the mechanisms of dynamic instability of microtubules in living cells.

 концевой белок микротрубочка ГТФ-тубулин динамическая нестабильность end-binding protein microtubule GTP-tubulin dynamic instability

Alberts B., Bray D., Hopkin K. Essential Cell Biology third edition. Garlard science, 2013, vol. 731, p. 577. Alberts B., Bray D., Hopkin K. Essential Cell Biology third edition. Garlard science, 2013, vol. 731, p. 577. Desai A., Mitchison T.J. Microtubule polymerization dynamics. Annual Review of Cell and Developmental Biology, 1997, vol. 13, pp. 83-117. Desai A., Mitchison T.J. Microtubule polymerization dynamics. Annual Review of Cell and Developmental Biology, 1997, vol. 13, pp. 83-117. Mustyatsa V.V., Boyakhyan A.V, Ataullakhanov F.I., Gudimchuk. EB-familie Proteins and Microtubule Interaction Mechanisms. Biochemistry, 2017, vol. 82, pp. 1033-1046. Mustyatsa V.V., Boyakhyan A.V, Ataullakhanov F.I., Gudimchuk. EB-familie Proteins and Microtubule Interaction Mechanisms. Biochemistry, 2017, vol. 82, pp. 1033-1046. Maurer S.P. [et al.] GTPᵧS microtubule mimic the growing microtubule end structure recognized by end-binding proteins (EBs). PNAS, 2011, vol. 108, no. 10, pp. 3988-3993. Maurer S.P. [et al.] GTPᵧS microtubule mimic the growing microtubule end structure recognized by end-binding proteins (EBs). PNAS, 2011, vol. 108, no. 10, pp. 3988-3993. Bieling P. [et al.] Reconstitution of a microtubule plus-end tracking system in vitro. Nature, 2007, vol. 450, pp. 1102-1104. Bieling P. [et al.] Reconstitution of a microtubule plus-end tracking system in vitro. Nature, 2007, vol. 450, pp. 1102-1104. Duelberg Christian, Thomas Surrey [et al.] The size of the EB cap determines instantaneous microtubule stability. eLIFE Research article, 2011, pp. 845-850. Duelberg Christian, Thomas Surrey [et al.] The size of the EB cap determines instantaneous microtubule stability. eLIFE Research article, 2011, pp. 845-850.