Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty АКТУАЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ БИОЛОГИЧЕСКОЙ ФИЗИКИ И ХИМИИ 2499-9962 54168 МОЛЕКУЛЯРНАЯ БИОФИЗИКА И ФИЗИКА БИОМОЛЕКУЛ MOLECULAR BIOPHYSICS AND PHYSICS OF BIOMOLECULES МОЛЕКУЛЯРНАЯ БИОФИЗИКА И ФИЗИКА БИОМОЛЕКУЛ Fluorescent method registration of hypochlorous acid and its derivatives in the suspension of activated neutrophils by the celestine blue B Флуоресцентый метод регистрации хлорноватистой кислоты и ее производных в суспензии активированных нейтрофилов с помощью целестинового синего B Луценко В Е Lutsenko V E nika.lutsenko@tut.by Григорьева Д В Grigorieva D V Козлов С О Kozlov S O Горудко И В Gorudko I V Черенкевич С Н Cherenkevich S N Панасенко О М Panasenko O M Соколов А В Sokolov A V Белорусский государственный университет ru Belarusian State University ru Белорусский государственный университет ru Belarusian State University ru ФГБНУ «Институт экспериментальной медицины» ru Research Institute of Experimental Medicine ru Белорусский государственный университет ru Belarusian State University ru Белорусский государственный университет ru Belarusian State University ru ФГБУ ФНКЦ физико-химической медицины ФМБА России; ФГБОУ ВО Российский национальный исследовательский медицинский университет имени Н.И. Пирогова Минздрава России ru Scientific Research Institute of Physical-Chemical Medicine; Pirogov Russian National Research Medical University ru ФГБНУ «Институт экспериментальной медицины»; ФГБУ ФНКЦ физико-химической медицины ФМБА России; Санкт-Петербургский государственный университет ru Research Institute of Experimental Medicine; Scientific Research Institute of Physical-Chemical Medicine; Saint-Petersburg State University ru 25 06 2017 25 06 2017 2 1 264 268 20 06 2017 20 06 2017 https://rusjbpc.ru/en/nauka/article/54168/view

Фермент азурофильных гранул нейтрофилов - миелопероксидаза (МПО), катализирующая образование гипогалоидных кислот, вовлечена в развитие многих заболеваний, среди которых сердечно-сосудистые, нейродегенеративные, онкологические и др. Актуальной является разработка современных методов обнаружения продуцируемых МПО активных форм галогенов в различных биологических жидкостях. В данной работе показана возможность использования красителя целестинового синего В для регистрации синтеза гипогалоидных кислот и их производных при активации нейтрофилов агонистами различной природы - форбол-12-миристат-13-ацетатом, N- формил-метионил-лейцил-фенилаланином, а также лектинами различной углеводной специфичности: из зародышей пшеницы ( Triticum vulgaris агглютинин), коры караганы древовидной Caragana arborescens агглютинин), коры бузины черной ( Sambucus nigra агглютинин), сои ( Glycine hispida агглютинин), канавалии ( Canavalia ensiformis агглютинин) и семян фасоли ( Phaseolus vulgaris агглютинин). Данный метод может быть использован при разработке подходов для контроля активности МПО и исследовании функционального состояния нейтрофилов.

Myeloperoxidase (MPO), which catalyzes the formation of hypohaloid acids, being the enzyme of azurophilic granules of neutrophils is involved in the development of many diseases including cardiovascular, neurodegenerative, oncological etc. Therefore, the development of modern methods for detecting the active forms of halogens catalyzed by MPO in various biological fluids is topical. In this work the possibility of using dye celestine blue B for registration of hypohaloid acids and their derivatives during activation of neutrophils by agonists of different nature, such as phorbol-12-myristate-13- acetate, N-formyl-methionyl-leucyl-phenylalanine, as well as plant lectins of different carbohydrate specificity: wheat germ lectine ( Triticum vulgaris agglutinin), lectin from the bark of the сaragana tree ( Caragana arborescens agglutinin), lectin from the bark of the black elderberry ( Sambucus nigra agglutinin), soybean lectin ( Glycine hispida agglutinin), concanavalin A ( Canavalia ensiformis agglutinin) and lectin from seed beans ( Phaseolus vulgaris agglutinin) is shown. This technique can be used in the development of approach for monitoring the activity of MPO and study of the functional state of neutrophils.

 целестиновый синий B HOCl миелопероксидаза НАДФН-оксидаза нейтрофилы флуоресценция celestine blue B HOCl myeloperoxidase NADPH-oxidase neutrophils fluorescence

Зак К.П. Роль нейтрофильных лейкоцитов в патогенезе сахарного диабета 1-го типа у человека (аналитический обзор с включением собственных данных). Международный эндокринологический журнал, 2016, № 2, вып. 74, с. 130-139. [Zak K.P. The role of neutrophilic leukocytes in the pathogenesis of type 1 diabetes mellitus in humans (an analytical review with the inclusion of own data). Mezhdunarodnyi endokrinologicheskiy zhurnal, 2016, no. 2, vol. 74, pp. 130-139. (In Russ.)] Zak K.P. Rol' neytrofil'nyh leykocitov v patogeneze saharnogo diabeta 1-go tipa u cheloveka (analiticheskiy obzor s vklyucheniem sobstvennyh dannyh). Mezhdunarodnyy endokrinologicheskiy zhurnal, 2016, № 2, vyp. 74, s. 130-139. [Zak K.P. The role of neutrophilic leukocytes in the pathogenesis of type 1 diabetes mellitus in humans (an analytical review with the inclusion of own data). Mezhdunarodnyi endokrinologicheskiy zhurnal, 2016, no. 2, vol. 74, pp. 130-139. (In Russ.)] Мальцева В.Н., Сафронова В.Г. Неоднозначность роли нейтрофила в генезе опухоли. Цитология, 2009, т. 51, № 6, с. 467-474. [Maltseva V.N., Safronova V.G. Ambiguity of the role of neutrophil in tumor genesis. Tsitologiya, 2009, vol. 51, no. 6, pp. 467-474. (In Russ.)] Mal'ceva V.N., Safronova V.G. Neodnoznachnost' roli neytrofila v geneze opuholi. Citologiya, 2009, t. 51, № 6, s. 467-474. [Maltseva V.N., Safronova V.G. Ambiguity of the role of neutrophil in tumor genesis. Tsitologiya, 2009, vol. 51, no. 6, pp. 467-474. (In Russ.)] Lau D., Baldus S. Myeloperoxidase and its contributory role in inflammatory vascular disease. Pharmacology. Therapeutics, 2006, vol. 111, no. 1, pp. 16-26. Lau D., Baldus S. Myeloperoxidase and its contributory role in inflammatory vascular disease. Pharmacology. Therapeutics, 2006, vol. 111, no. 1, pp. 16-26. Huang J., Milton A., Arnold R.D., Huang H., Smith F., Panizzi J.R., Panizzi P. Methods for measuring myeloperoxidase activity toward assessing inhibitor efficacy in living systems. Journal of leukocyte biology, 2016, vol. 99, no. 4, pp. 541-548. Huang J., Milton A., Arnold R.D., Huang H., Smith F., Panizzi J.R., Panizzi P. Methods for measuring myeloperoxidase activity toward assessing inhibitor efficacy in living systems. Journal of leukocyte biology, 2016, vol. 99, no. 4, pp. 541-548. Соколов А.В., Костевич В.А., Васильев В.Б., Панасенко О.М. Кинетический метод определения галогенирующей активности миелопероксидазы. Молекулярные, мембранные и клеточные основы функционирования биосистем: Тез. докл. Междунар. науч. конф., сб. ст.: в 2 ч. Ч. 2, Минск, 2012, c. 272-274. Sokolov A.V., Kostevich V.A., Vasil'ev V.B., Panasenko O.M. Kineticheskiy metod opredeleniya galogeniruyuschey aktivnosti mieloperoksidazy. Molekulyarnye, membrannye i kletochnye osnovy funkcionirovaniya biosistem: Tez. dokl. Mezhdunar. nauch. konf., sb. st.: v 2 ch. Ch. 2, Minsk, 2012, c. 272-274. Sokolov A.V., Kostevich V.A., Kozlov S.O., Donskyi I.S., Vlasova I.I., Rudenko A.O., Zakharova E.T., Vasilyev V.B., Panasenko O.M. Kinetic method for assaying the halogenating activity of myeloperoxidase based on reaction of celestine blue B with taurine halogenamines. Free Radical Research, 2015, vol. 49, no. 6, pp. 777-789. Sokolov A.V., Kostevich V.A., Kozlov S.O., Donskyi I.S., Vlasova I.I., Rudenko A.O., Zakharova E.T., Vasilyev V.B., Panasenko O.M. Kinetic method for assaying the halogenating activity of myeloperoxidase based on reaction of celestine blue B with taurine halogenamines. Free Radical Research, 2015, vol. 49, no. 6, pp. 777-789. Sheppard F.R., Kelher M.R., Moore E.E., McLaughlin N.J., Banerjee A., Silliman C.C. Structural organization of the neutrophil NADPH oxidase: phosphorylation and translocation during priming and activation. Journal of leukocyte biology, 2005, vol. 78, no. 5, pp. 1025-1042. Sheppard F.R., Kelher M.R., Moore E.E., McLaughlin N.J., Banerjee A., Silliman C.C. Structural organization of the neutrophil NADPH oxidase: phosphorylation and translocation during priming and activation. Journal of leukocyte biology, 2005, vol. 78, no. 5, pp. 1025-1042. Nagaji J. The role of protein kinase C and [Ca2+]i in superoxide anion synthesis and myeloperoxidase degranulation of human neutrophils. The Kurume medical journal, 1999, vol. 46, no. 3-4, pp. 157-162. Nagaji J. The role of protein kinase C and [Ca2+]i in superoxide anion synthesis and myeloperoxidase degranulation of human neutrophils. The Kurume medical journal, 1999, vol. 46, no. 3-4, pp. 157-162. Abdel-Latif D., Steward M., Macdonald D.L., Francis G.A., Dinauer M.C., Lacy P. Rac2 is critical for neutrophil primary granule exocytosis. Blood, 2004, vol. 104, no 3, pp. 832-839. Abdel-Latif D., Steward M., Macdonald D.L., Francis G.A., Dinauer M.C., Lacy P. Rac2 is critical for neutrophil primary granule exocytosis. Blood, 2004, vol. 104, no 3, pp. 832-839. Тимошенко А.В. Применение эндогенных лектинов в клинической диагностике. Медицинские новости, 1997, № 4, с. 16-20. [Timoshenko A.V. The use of endogenous lectins in clinical diagnostics. Meditsinskiye novosti, 1997, no. 4, pp. 16-20. (In Russ.)] Timoshenko A.V. Primenenie endogennyh lektinov v klinicheskoy diagnostike. Medicinskie novosti, 1997, № 4, s. 16-20. [Timoshenko A.V. The use of endogenous lectins in clinical diagnostics. Meditsinskiye novosti, 1997, no. 4, pp. 16-20. (In Russ.)] Gorudko I.V., Mukhortava A.V., Caraher B., Ren M., Cherenkevich S.N., Kelly G.M., Timoshenko A.V. Lectin-induced activation of plasma membrane NADPH oxidase in cholesterol-depleted human neutrophils. Archives of biochemistry and biophysics, 2011, vol. 516, no. 2, pp. 173-181. Gorudko I.V., Mukhortava A.V., Caraher B., Ren M., Cherenkevich S.N., Kelly G.M., Timoshenko A.V. Lectin-induced activation of plasma membrane NADPH oxidase in cholesterol-depleted human neutrophils. Archives of biochemistry and biophysics, 2011, vol. 516, no. 2, pp. 173-181. Pereira-da-Silva G., Caroline Carvalho F., Cristina Roque-Barreira M. Neutrophil activation induced by plant lectines: modulation of inflammatory processes. Inflammation & Allergy-Drug Targets, 2012, vol. 11, no. 6, pp. 433-441. Pereira-da-Silva G., Caroline Carvalho F., Cristina Roque-Barreira M. Neutrophil activation induced by plant lectines: modulation of inflammatory processes. Inflammation & Allergy-Drug Targets, 2012, vol. 11, no. 6, pp. 433-441. Timoshenko A.V., Kayser K., Gabius H.J. Lectin-triggered superoxide/H2O2 and granule enzyme release from cells. Methods in Molecular Medicine, 1998, no. 9, pp. 441-445. Timoshenko A.V., Kayser K., Gabius H.J. Lectin-triggered superoxide/H2O2 and granule enzyme release from cells. Methods in Molecular Medicine, 1998, no. 9, pp. 441-445.