Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty АКТУАЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ БИОЛОГИЧЕСКОЙ ФИЗИКИ И ХИМИИ 2499-9962 54237 Общая биофизика General biophysics Общая биофизика STRUCTURAL AND FUNCTIONAL PROPERTIES OF INULINASES UNDER CONDITIONS OF DIFFERENT MICROENVIRONMENT СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ СВОЙСТВА ИНУЛИНАЗ В УСЛОВИЯХ РАЗЛИЧНОГО МИКРООКРУЖЕНИЯ Холявка М Г Holyavka M G holyavka@rambler.ru Артюхов В Г Artyukhov V G Воронежский государственный университет ru Voronezh State University ru Воронежский государственный университет ru Voronezh State University ru 25 03 2018 25 03 2018 3 1 19 22 20 03 2018 20 03 2018 https://rusjbpc.ru/en/nauka/article/54237/view

Изучена роль следующих процессов в проявлении функциональной активности инулиназы: a) формирование димеров с измененной пространственной структурой (при 45 и 55 °С / значениях рН 4,5, 5,0-6,5 / УФ-облучении в дозах до 453 Дж/м2 для дрожжевой и растительной инулиназы и до 4530 Дж/м2 для грибного энзима), б) образование тетрамеров и более крупных ассоциатов (при 61 °С и выше / рН 3,5 и 13,0 / УФ-облучении молекул дрожжевой и растительной инулиназы дозой 755 Дж/м2), в) диссоциация молекулы фермента на субъединицы (при 60 °С / рН 3,0). Предложены схемы отдельных этапов ответной реакции инулиназ различного происхождения на воздействие высоких температур (до 70 °С), высоких и низких значений рН среды (от 3,0 до 13,0), УФ-излучения (240-390 нм) в дозах 151-6040 Дж/м2.

The role of the following processes in the manifestation of the functional activity of inulinase was studied: a) the formation of dimers with a changed spatial structure (at 45 and 55 °C / pH 4,5, 5,0-6,5 / UV irradiation at doses up to 453 J/m2 for yeast and plant inulinase and up to 4530 J/m2 for the fungal enzyme), b) the formation of tetramers and larger associates (at 61 °C and higher / pH 3,5 and 13,0 / UV irradiation of yeast and plant inulinase molecules by a dose 755 J/m2), c) the dissociation of the enzyme molecule into subunits (at 60 °C / pH 3,0). The schemes of the response stages for various inulinases to high temperatures (up to 70° C), high and low pH values (from 3,0 to 13,0), UV radiation (240-390 nm) at doses of 151- 6040 J/m2.

 инулиназа мономер димер тетрамер ассоциация диссоциация inulinase monomer dimer tetramer association dissociation

Artyukhov V.G., Kovaleva T.A., Kholyavka M.G., Bityutskaya L.A., Grechkina M.V., Obraztsova T.B. Study of the oligomeric structure and some physicochemical properties of inulinase from Kluyveromyces marxianus Y-303. Biophysics, 2009, vol. 54, no. 6, pp. 675-680. Artyukhov V.G., Kovaleva T.A., Kholyavka M.G., Bityutskaya L.A., Grechkina M.V., Obraztsova T.B. Study of the oligomeric structure and some physicochemical properties of inulinase from Kluyveromyces marxianus Y-303. Biophysics, 2009, vol. 54, no. 6, pp. 675-680. Ковалева Т.А., Холявка М.Г. Исследование структурных особенностей инулиназ из различных продуцентов методом ИК-спектрофотометрии. Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии, 2011, т. 9, № 1, с. 3-7. [Kovaleva T.A., Kholyavka M.G. Investigation of structural features of inulinases from different producers by IR spectrophotometry. Voprosy biologicheskoj, medicinskoj i farmacevticheskoj himii, 2011, vol. 9, no. 1, pp. 3-7. (In Russ.)] Kovaleva T.A., Holyavka M.G. Issledovanie strukturnyh osobennostey inulinaz iz razlichnyh producentov metodom IK-spektrofotometrii. Voprosy biologicheskoy, medicinskoy i farmacevticheskoy himii, 2011, t. 9, № 1, s. 3-7. [Kovaleva T.A., Kholyavka M.G. Investigation of structural features of inulinases from different producers by IR spectrophotometry. Voprosy biologicheskoj, medicinskoj i farmacevticheskoj himii, 2011, vol. 9, no. 1, pp. 3-7. (In Russ.)] Artyukhov V.G., Holyavka M.G., Kovaleva T.A. Structural and functional properties of inulinases. Ways to regulate their activity. Biophysics, 2013, vol. 58, no. 4, pp. 493-501. Artyukhov V.G., Holyavka M.G., Kovaleva T.A. Structural and functional properties of inulinases. Ways to regulate their activity. Biophysics, 2013, vol. 58, no. 4, pp. 493-501.