Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty

АКТУАЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ БИОЛОГИЧЕСКОЙ ФИЗИКИ И ХИМИИ

2499-9962

54397

Моделирование в биофизике

Modelling in biophycis

Моделирование в биофизике

SPATIAL STRUCTURE OF EXORPHIN A4 AND A5 MOLECULES

ПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА МОЛЕКУЛ ЭКЗОРФИНА А4 и А5

Ахмедов

Н. А.

Akhmedov

N. A.

Namiq.49@bk.ru

Агаева

Л Н

Agaeva

L N

Гаджиева

Ш Н

Gadjieva

Sh N

Аббаслы

Р М

Abbasli

R M

Исмаилова

Л И

Ismailova

L I

Бакинский государственный университет Баку Азербайджан Baku State University Baku Azerbaijan

Бакинский государственный университет, Институт физических проблем ru Baku State University, Institute for Physical Problems ru

25 03 2019

4 1 63 67 20 03 2019 20 03 2019

https://rusjbpc.ru/en/nauka/article/54397/view

Опиоидные пептиды в настоящее время считаются наиболее изученной группой сигнальных веществ пептидной природы. Опиум вызывает обезболивание, успокоение и засыпание, также эйфорическое состояние и ряд вегетативных реакций. Опиоидные пептиды бывают животного и растительного происхождения. Ряд экзогенных пептидов, получаемых с пищей, обладают опиоидоподобными свойствами. Такие пептиды были названы экзорфинами. Методом теоретического конформационного анализа исследованы конформационные возможности молекул экзорфина А4 и А5. Потенциальная функция системы выбрана в виде суммы невалентных, электростатических и торсионных взаимодействий и энергии водородных связей. Найдены низкоэнергетические конформации этих пептидов, оценены значения двугранных углов основных и боковых цепей аминокислотных остатков, входящих в их состав, энергия внутри- и межостаточных взаимодействий. Показано, что пространственная структура исследованных молекул может быть представлена восемью конформациями. Полученные результаты могут быть использованы для выяснения структурной и структурно-функциональной организации молекул экзорфинов.

The opioid peptides are currently considered as the most studied group of peptide signaling substances. The opium causes the pain relief, sedation and falling asleep, as well as a euphoric state and a number of vegetative reactions. The opioid peptides are of animal and plant origin. A number of exogenous peptides derived from food have opioid-like properties. Such peptides were called exorphins. The conformational capabilities of exorphin A4 and A5 molecules were studied by the method of theoretical conformational analysis. The potential function of the system is chosen as the sum of non-valent, electrostatic and torsion interactions and the energy of hydrogen bonds. Low-energy conformations of these peptides are found, the values of the dihedral angles of the main and side chains of amino acid residues forming them, the energy of intra-and interactions are estimated. It is shown that the spatial structure of the investigated molecules can be represented by eight conformations. The obtained results can be used to clarify the structural and structural-functional organization of the exorphin molecules.

экзорфин опиоид структура конформация

exorphin opioid structure conformation

Чеснокова Е.А., Сарычева Н.Ю., Дубынин В.А., Каменский А.А. Опиоидные пептиды, получаемые с пищей и их влияние на нервную систему. Успехи физиологических наук, 2015, т. 46, № 1, с. 22-46. [Chesnokova E.A., Sarycheva N.Y., Dubynin V.A., Kamensky A.A. Food-Derived Opioid Peptides and Their Neurological Impact. Advances in physiological sciences, 2015, vol. 46, no. 1, pp. 22-46 (In Russ.)]

Chesnokova E.A., Sarycheva N.Yu., Dubynin V.A., Kamenskiy A.A. Opioidnye peptidy, poluchaemye s pischey i ih vliyanie na nervnuyu sistemu. Uspehi fiziologicheskih nauk, 2015, t. 46, № 1, s. 22-46. [Chesnokova E.A., Sarycheva N.Y., Dubynin V.A., Kamensky A.A. Food-Derived Opioid Peptides and Their Neurological Impact. Advances in physiological sciences, 2015, vol. 46, no. 1, pp. 22-46 (In Russ.)]

Akhmedov N.A., Ismailova L.I., Agayeva L.N., Gocayev N.M. The spatial structure of the cardio active peptides. Peptid and Protein Research, 2010, vol. 11, pp. 87-93.

Гаджиева Ш.Н., Ахмедов Н.А., Масимов Э.А, Годжаев Н.М. Пространственная структура молекулы Thr-Pro-Ala-Glu-Asp-Phe-Met-Arg-Phe-NH2 Биофизика, 2013, т. 58, вып. 4, с. 587-590. [Gadjieva Sh.N., Akhmedov N.A., Masimov E.A., Godjaev N.M. Spatial Structure of Thr-Pro-Ala-Glu-Asp-Phe-Met-Arg-Phe-NH2. Biophysics, 2013, vol. 58, pp. 587-590 (In Russ.)].

Gadzhieva Sh.N., Ahmedov N.A., Masimov E.A, Godzhaev N.M. Prostranstvennaya struktura molekuly Thr-Pro-Ala-Glu-Asp-Phe-Met-Arg-Phe-NH2 Biofizika, 2013, t. 58, vyp. 4, s. 587-590. [Gadjieva Sh.N., Akhmedov N.A., Masimov E.A., Godjaev N.M. Spatial Structure of Thr-Pro-Ala-Glu-Asp-Phe-Met-Arg-Phe-NH2. Biophysics, 2013, vol. 58, pp. 587-590 (In Russ.)].

Ахмедова С.Р., Агаева Л.Н., Ахмедов Н.Ф., Ахмедов Н.А. Пространстранственная структура молекулы ACTH-(5-7) PG-P. Scientific Journal “Scientific Pages”, 2017, Брно, Чехия, с. 37-41. [Akmedova S.R., Agaeva L.N., Akhmedov N.F., Akhmedov N.A. Spatial Structure of molecule ACTH-(5-7) PG-P. Scientific Journal “Scientific Pages”, 2017, pp. 37-41 (In Russ.)].

Ahmedova S.R., Agaeva L.N., Ahmedov N.F., Ahmedov N.A. Prostranstranstvennaya struktura molekuly ACTH-(5-7) PG-P. Scientific Journal “Scientific Pages”, 2017, Brno, Chehiya, s. 37-41. [Akmedova S.R., Agaeva L.N., Akhmedov N.F., Akhmedov N.A. Spatial Structure of molecule ACTH-(5-7) PG-P. Scientific Journal “Scientific Pages”, 2017, pp. 37-41 (In Russ.)].

Akverdieva G.A, N.A.Akhmedov, N.M.Godjayev Insights into bioactive conformation of melanotropins. AJP, Fizika, 2017, vol. 22, no. 4, Sеction: Еn, pp. 6-12

Akverdieva G.A, N.A.Akhmedov, N.M.Godjayev Insights into bioactive conformation of melanotropins. AJP, Fizika, 2017, vol. 22, no. 4, Section: En, pp. 6-12

Hasanov E.M., Akhmedov N.A. Spatial Structure of Peptide BAM-20P. International Journal of Innovative Science and Research Technology, 2018, vol. 3, pp. 72-76, ISSN 2456-2165.

IUPAC-IUB Quantity, Units and Symbols in Physical Chemistry. Blackwell Scientific Publications, Oxford, 1988. vol. 39.