Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty АКТУАЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ БИОЛОГИЧЕСКОЙ ФИЗИКИ И ХИМИИ 2499-9962 54496 Моделирование в биофизике Modelling in biophycis Моделирование в биофизике Spatial structure of soymorphin-7 molecule Пространственная структура молекулы сойморфина-7 Ахмедов Н А Akhmedov N A namiq.49@bk.ru Агаева Л Н Agayeva L N Гаджиева Ш Н Gadjieva Sh N Аббаслы Р М Abbasli R M Исмаилова Л И Ismailova L I Бакинский государственный университет ru Baku State University ru Бакинский государственный университет ru Baku State University ru Бакинский государственный университет ru Baku State University ru Бакинский государственный университет ru Baku State University ru Бакинский государственный университет ru Baku State University ru 25 03 2020 25 03 2020 5 1 109 113 20 03 2020 20 03 2020 https://rusjbpc.ru/en/nauka/article/54496/view

Методом теоретического конформационного анализа исследованы конформационные возможности молекулы сойморфина-7 (Tyr1-Pro2-Tyr3-Val4-Val5-Asn6-Ala7-NH2). Потенциальная функция системы выбрана в виде суммы невалентных, электростатических и торсионных взаимодействий и энергии водородных связей. Найдены низкоэнергетические конформации молекулы сойморфина-7, значения двугранных углов основных и боковых цепей аминокислотных остатков, входящих в состав молекулы, оценена энергия внутри- и межостаточных взаимодействий. Показано, что пространственная структура молекулы сойморфина-7 представляется конформациями восьми шейпов пептидного скелета. Полученные результаты могут быть использованы для выяснения структурной и структурно-функциональной организации молекул сойморфинов.

By the method of the theoretic conformational analysis the conformational capabilities of the soymorphin-7 (Tyr1-Pro2-Tyr3-Val4-Val5-Asn6-Ala7-NH2) molecule were studied. The potential function of the system is chosen as the sum of non-valent, electrostatic and torsion interactions and the energy of hydrogen bonds. Low-energy conformations of the soymorphin-7 molecule, the values of the dihedral angles of the main and side chains of amino acid residues that make up the molecules are founded; the energy of intra- and inter-residual interactions is estimated. It is shown that the spatial structure of the soymorphin-7 molecule can be represented by eight conformations.

 экзорфин сойморфин опиоид структура конформация exorphin soymorphin opioid structure conformation

Чеснокова Е.А., Сарычева Н.Ю., Дубынин В.А., Каменский А.А. Опиоидные пептиды, получаемые с пищей и их влияние на нервную систему. Успехи физиологических наук, 2015, т. 46, номер 1, с. 22-46. @@[Chesnokova E.A., Sarycheva N.Y., Dubynin V.A., Kamensky A.A. Food-Derived Opioid Peptidesand Their Neurological Impact. Advances in Physiological Sciences, 2015, vol. 46, no. 1, pp. 22-46. (In Russ.)] Chesnokova E.A., Sarycheva N.Yu., Dubynin V.A., Kamenskiy A.A. Opioidnye peptidy, poluchaemye s pischey i ih vliyanie na nervnuyu sistemu. Uspehi fiziologicheskih nauk, 2015, t. 46, nomer 1, s. 22-46. @@[Chesnokova E.A., Sarycheva N.Y., Dubynin V.A., Kamensky A.A. Food-Derived Opioid Peptidesand Their Neurological Impact. Advances in Physiological Sciences, 2015, vol. 46, no. 1, pp. 22-46. (In Russ.)] De Azevedo E. Risks and controversies in the social construction of the concept of healthy food: the case of soy. Rev Saude Publica, 2011, vol. 45, no. 4, pp. 1-7. De Azevedo E. Risks and controversies in the social construction of the concept of healthy food: the case of soy. Rev Saude Publica, 2011, vol. 45, no. 4, pp. 1-7. Kaneko K., Iwaski M., Yoshikawa M., Ohinata K. Orally administered soymorphins, soy-derived opioid peptides. Am. J. Physiol. Gastrointest. Liver Physiol, 2010, vol. 299, no. 3, pp. G799-G805. Kaneko K., Iwaski M., Yoshikawa M., Ohinata K. Orally administered soymorphins, soy-derived opioid peptides. Am. J. Physiol. Gastrointest. Liver Physiol, 2010, vol. 299, no. 3, pp. G799-G805. Ohinata K., Agui S., Yoshikawa M. Soymorphins, novel mu opioidpeptides derived from soy beta-conglycinin beta-subunit, have anxiolytic activities. Biosci. Biotechnol. Biochem, 2007, vol. 71, no. 10, pp. 2618-2621. Ohinata K., Agui S., Yoshikawa M. Soymorphins, novel mu opioidpeptides derived from soy beta-conglycinin beta-subunit, have anxiolytic activities. Biosci. Biotechnol. Biochem, 2007, vol. 71, no. 10, pp. 2618-2621. Yang S., Sonoda S., Chen L., Yoshikawa M. Structure-activity relationship of rubiscolins as delta opioid peptides. Peptides, 2003, vol. 24, no. 4, pp. 503-508. Yang S., Sonoda S., Chen L., Yoshikawa M. Structure-activity relationship of rubiscolins as delta opioid peptides. Peptides, 2003, vol. 24, no. 4, pp. 503-508. Yang S., Yunden J., Sonoda S. et al. Rubiscolin, a delta selective opioid peptide derived from plant Rubisko. FEBSLett, 2001, vol. 509, pp. 213-217. Yang S., Yunden J., Sonoda S. et al. Rubiscolin, a delta selective opioid peptide derived from plant Rubisko. FEBSLett, 2001, vol. 509, pp. 213-217. Ахмедов Н.А. Теоретический конформационный анализ молекул β-казоморфина, валмуцептина и морфицептина. Молекулярная Биология, 1989, т. 23, с. 240-248. @@[Akhmedov N.A. Teoretical conformation analysis of β-cazomorphin, valmuceptin and morphiceptin molecules. Molecular. Biol., 1989, vol. 23, pp. 240-240. (In Russ.)]. Ahmedov N.A. Teoreticheskiy konformacionnyy analiz molekul β-kazomorfina, valmuceptina i morficeptina. Molekulyarnaya Biologiya, 1989, t. 23, s. 240-248. @@[Akhmedov N.A. Teoretical conformation analysis of β-cazomorphin, valmuceptin and morphiceptin molecules. Molecular. Biol., 1989, vol. 23, pp. 240-240. (In Russ.)]. Ахмедов Н.А., Годжаев Н.М., Сулейманова Е.В., Попов Е.М. Структурная организация молекул [Met] энкефалина и эндорфинов. Биоорганическая химия, 1990, т. 16, с.649-667. @@[Akhmedov N.A., Godjaev N.M., Suleymanova E.V., Popov E.M. Structural organization of the [Met] encephalin and endorphins molecules. Bioorganicheskaya himiya, 1990, vol. 16, pp. 649-667. (In Russ.)]. Ahmedov N.A., Godzhaev N.M., Suleymanova E.V., Popov E.M. Strukturnaya organizaciya molekul [Met] enkefalina i endorfinov. Bioorganicheskaya himiya, 1990, t. 16, s.649-667. @@[Akhmedov N.A., Godjaev N.M., Suleymanova E.V., Popov E.M. Structural organization of the [Met] encephalin and endorphins molecules. Bioorganicheskaya himiya, 1990, vol. 16, pp. 649-667. (In Russ.)]. Akhmedov N.A., Agayeva L.N., Ismailova L.I., Godjaev N.M. The spatial structure of the cardio active peptides. Current Topics in Peptide and Protein Research, 2010, vol. 11, pp. 87-93. Akhmedov N.A., Agayeva L.N., Ismailova L.I., Godjaev N.M. The spatial structure of the cardio active peptides. Current Topics in Peptide and Protein Research, 2010, vol. 11, pp. 87-93. Гаджиева Ш.Н., Ахмедов Н.А., Масимов Э.А., Годжаев Н.М. Пространственная структура молекулы Thr-Pro-Ala-Glu-Asp-Phe-Met-Arg-Phe-NH2. Биофизика, 2013, т. 58, вып. 4, с. 587-590. @@[Gadjieva Sh.N., Akhmedov N.A., Masimov E.A., Godjaev N.M. Spatial Structure of Thr-Pro-Ala-Glu-Asp-Phe-Met-Arg-Phe-NH2. Biophysics, 2013, vol. 58, pp. 587-590. (In Russ.)]. Gadzhieva Sh.N., Ahmedov N.A., Masimov E.A., Godzhaev N.M. Prostranstvennaya struktura molekuly Thr-Pro-Ala-Glu-Asp-Phe-Met-Arg-Phe-NH2. Biofizika, 2013, t. 58, vyp. 4, s. 587-590. @@[Gadjieva Sh.N., Akhmedov N.A., Masimov E.A., Godjaev N.M. Spatial Structure of Thr-Pro-Ala-Glu-Asp-Phe-Met-Arg-Phe-NH2. Biophysics, 2013, vol. 58, pp. 587-590. (In Russ.)]. Akhmedov N.A., Ismailova L.I., Abbasli R.M. et al. Spatial Structure of Octarphin molecule. IOSR J. Applied Physics (IOSR-JAP), 2016, vol. 8, pp. 66-70. Akhmedov N.A., Ismailova L.I., Abbasli R.M. et al. Spatial Structure of Octarphin molecule. IOSR J. Applied Physics (IOSR-JAP), 2016, vol. 8, pp. 66-70. Hasanov E.M., Akhmedov N.A. Spatial Structure of Peptide BAM-20P. International Journal of Innovative Science and Research Technology, 2018, vol. 3, pp. 72-76. Hasanov E.M., Akhmedov N.A. Spatial Structure of Peptide BAM-20P. International Journal of Innovative Science and Research Technology, 2018, vol. 3, pp. 72-76. Akhmedov N.A., Abbasli R.M., Agayeva L.N., Ismailova L.I. Three-dimensional structure of exorpin B5 molecule. Conference proceedings Modern Trends in Physics, 2019, 201 p. Akhmedov N.A., Abbasli R.M., Agayeva L.N., Ismailova L.I. Three-dimensional structure of exorpin B5 molecule. Conference proceedings Modern Trends in Physics, 2019, 201 p. IUPAC-IUB, Quantity, Units and Symbols in Physical Chemistry. Blackwell Scientific Publications, Oxford, 1988, vol. 39. IUPAC-IUB, Quantity, Units and Symbols in Physical Chemistry. Blackwell Scientific Publications, Oxford, 1988, vol. 39.