Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty АКТУАЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ БИОЛОГИЧЕСКОЙ ФИЗИКИ И ХИМИИ 2499-9962 54516 Общая биофизика General biophysics Общая биофизика Comparison of confrmational properties of antihypertensive molcules ovokinin (2-7) and novokinin Сравнение конформационных свойств антигипертензивных молекул овокинина (2-7) и новокинина Агаева Г А Agaeva G A gulshen@mail.ru Агаева У Т Agaeva U T Годжаев Н М Godjaev N M Бакинский государственный университет ru Baku State University ru Бакинский государственный университет ru Baku State University ru Бакинский государственный университет ru Baku State University ru 25 06 2020 25 06 2020 5 2 246 249 20 06 2020 20 06 2020 https://rusjbpc.ru/en/nauka/article/54516/view

Молекула овокинина (2-7), аминокислотная последовательность которой является производной от участка 359-364 молекулы овальбумина, соответствует минимальной последовательности овокинина, существенно понижающей артериальное давление. В данной работе было проведено сравнительное исследование пространственного строения и конформационных свойств молекул овокинина (2-7) и его аналога новокинина методом молекулярной механики. Проведенные расчеты показали, что в слабополярной среде пептиды предпочтительно формируют похожие стабильные структуры, для которых характерна вытянутая с двумя загибами конформация пептидной цепи. Было показано, что энергетически предпочтительная конформация этих пептидов стабилизируется эффективным элекстростатическим взаимодействием с образованием водородных связей между атомами гуанидиновой группы боковой цепи аргинина и карбоксильными группами молекул. В результате сравнительного исследования двух структурно гомологичных пептидов, овокинина (2-7) и новокинина, были определены энергетически предпочтительные области величин двугранных углов и взаимное расположение остатков в низкоэнергетических конформациях молекул. На основе полученных параметров были составлены молекулярные модели энергетически предпочтительных конформаций овокинина (2-7) и новокинина.

The molecule ovokinin (2-7), aminoacid sequence which is derived by area 359-364 molecules ovalbumin, corresponds to the minimum sequence ovokinin, greatly lowerring arterial pressure. In given work was organized comparative study of the spatial construction and conformational characteristic of the molecules ovokinin (2-7) and novokinin by method molecular mechanics method. The results of calculation have shown that in weak-polar environment these peptides preferably form the similar stable structures, for which typical extending structure with two turns of peptide chain. There was is shown that energy preferred conformation of these peptide is stabilized by efficient electrostatic interactions with forming the hydrogen bonds between atoms of guanidine groups of side chain of arginine and carboxilate groups of molecules. As a result of comparative study of two structured similar peptides, ovokinin (2-7) and novokinin, were determined the energy preferred areas of the values of dihedral angles and orientations of residues in low-energy conformations of molecules. On base of obtained geometric parameters were formed molecular models of energy preferred conformations of ovokinin (2-7) and novokinin.

 овокинин (2-7) новокинин аналог конформация метод молекулярной механики antihypertensive peptide ovokinin (2-7) novokinin conformation molecular mechanics method

Matoba N., Usuio H., Fujita H., Yoshikawa M. A novel antihypertesive peptide derived from ovalbumin induces nitric oxidemediated vasorelaxation in an isolated SHR mesenteric artery. FEBS Lett, 1999, vol. 452, no. 3, pp. 181-184. Matoba N., Usuio H., Fujita H., Yoshikawa M. A novel antihypertesive peptide derived from ovalbumin induces nitric oxidemediated vasorelaxation in an isolated SHR mesenteric artery. FEBS Lett, 1999, vol. 452, no. 3, pp. 181-184. Matoba N., Kamada Y., Usui H., Nakagiri R., Yoshikawa M. Designing Potent derivativates of Ovokinin (2-7), an Antihypertensive Peptide Derived from Ovalbumin. Biosci. Biotechnol. Biochem, 2001, vol. 65, no. 3, pp. 736-739. Matoba N., Kamada Y., Usui H., Nakagiri R., Yoshikawa M. Designing Potent derivativates of Ovokinin (2-7), an Antihypertensive Peptide Derived from Ovalbumin. Biosci. Biotechnol. Biochem, 2001, vol. 65, no. 3, pp. 736-739. Yamada Y., Matoba N., Usui H., Onishi K., Yoshikawa M. Design of a Highly Potent Anti-hypertensive Peptide Based on Ovokinin (2-7). Biosci, Biotechnol. Biochem, 2002, vol. 66, no. 6, pp. 1213-1217. Yamada Y., Matoba N., Usui H., Onishi K., Yoshikawa M. Design of a Highly Potent Anti-hypertensive Peptide Based on Ovokinin (2-7). Biosci, Biotechnol. Biochem, 2002, vol. 66, no. 6, pp. 1213-1217. Yamada Y., Yamauchi D., Usui H., Zhao H., Yokoo M., Ohinata K., Iwai M., Horiuchi M., Yoshikawa M. Hypotensive activity of novokinin, a potent analogue of ovokinin (2-7), is mediated by angiotensin AT(2) receptor and prostaglandin IP receptor. Peptides, 2008, vol. 29, no. 3, pp. 412-418. Yamada Y., Yamauchi D., Usui H., Zhao H., Yokoo M., Ohinata K., Iwai M., Horiuchi M., Yoshikawa M. Hypotensive activity of novokinin, a potent analogue of ovokinin (2-7), is mediated by angiotensin AT(2) receptor and prostaglandin IP receptor. Peptides, 2008, vol. 29, no. 3, pp. 412-418. Yoshikawa M., Ohinata K., Yamada Y. The pharmacological effects of novokinin; a designed peptide agonist of the angiotensin AT2 receptor. Curr Pharm Des., 2013, vol. 19, no. 17, pp. 3009-3012. Yoshikawa M., Ohinata K., Yamada Y. The pharmacological effects of novokinin; a designed peptide agonist of the angiotensin AT2 receptor. Curr Pharm Des., 2013, vol. 19, no. 17, pp. 3009-3012. Yamada Y., Yamauchi D., Yokoo M., Ohinata K., Usui H., Yoshikawa M. A potent hypotensive peptide, novokinin, induces relaxation by AT2- and IP-receptor-dependent mechanism in the mesenteric artery from SHRs. Biosci. Biotechnol Biochem., 2008, vol. 72, no. 1, pp. 257-259. Yamada Y., Yamauchi D., Yokoo M., Ohinata K., Usui H., Yoshikawa M. A potent hypotensive peptide, novokinin, induces relaxation by AT2- and IP-receptor-dependent mechanism in the mesenteric artery from SHRs. Biosci. Biotechnol Biochem., 2008, vol. 72, no. 1, pp. 257-259. Агаева Г.А., Агаева У.Т., Годжаев Н.М., Особенности пространственной организации молекул гемокинина-1 человека и гемокинина-1 мыши/крысы. Биофизика, 2015, т. 60, вып. 3, с. 457-470. @@[Agaeva G.A., Agaeva U.T., Godzhaev N.M., Features of spatial organization of human hemokinin-1 and mouse/rat hemokinin-1 molecules. Biofizika, 2015, vol. 60, iss. 3, pp. 457-470. (In Russ.)] Agaeva G.A., Agaeva U.T., Godzhaev N.M., Osobennosti prostranstvennoy organizacii molekul gemokinina-1 cheloveka i gemokinina-1 myshi/krysy. Biofizika, 2015, t. 60, vyp. 3, s. 457-470. @@[Agaeva G.A., Agaeva U.T., Godzhaev N.M., Features of spatial organization of human hemokinin-1 and mouse/rat hemokinin-1 molecules. Biofizika, 2015, vol. 60, iss. 3, pp. 457-470. (In Russ.)] Максумов И.С., Исмаилова Л.И., Годжаев Н.М. Программа полуэмпирического расчета конформаций молекулярных комплексов на ЭВМ. Журнал структурной химии, 1983, т. 24, № 4, с. 147-148. @@[Maksumov I.S., Ismailova L.I., Godzhaev N.M. Program for semi-empirical calculation of conformations of molecular complexes on a computer. Journal of Structural Chemistry, 1983, vol. 24, no. 4, pp. 147-148. (In Russ.)] Maksumov I.S., Ismailova L.I., Godzhaev N.M. Programma poluempiricheskogo rascheta konformaciy molekulyarnyh kompleksov na EVM. Zhurnal strukturnoy himii, 1983, t. 24, № 4, s. 147-148. @@[Maksumov I.S., Ismailova L.I., Godzhaev N.M. Program for semi-empirical calculation of conformations of molecular complexes on a computer. Journal of Structural Chemistry, 1983, vol. 24, no. 4, pp. 147-148. (In Russ.)] IUPAC-IUB Commision on Biochemical Nomenclature Abbreviations and symbols for description of conformation of polypeptide chains. Pure Appl. Chem., 1974, vol. 40, pp. 291-308. IUPAC-IUB Commision on Biochemical Nomenclature Abbreviations and symbols for description of conformation of polypeptide chains. Pure Appl. Chem., 1974, vol. 40, pp. 291-308. Chem 3D Pro, “Molecular Modeling and Analysis”. Cambridge Soft Corporation, 2005, vol. 875, p. 02139. Chem 3D Pro, “Molecular Modeling and Analysis”. Cambridge Soft Corporation, 2005, vol. 875, p. 02139. Schimmel P.R., Flory P.J., Conformational energies and conformational statistics of copolypepides containing L-proline. J. Mol. Biol., 1968, vol. 34, pp. 105-111. Schimmel P.R., Flory P.J., Conformational energies and conformational statistics of copolypepides containing L-proline. J. Mol. Biol., 1968, vol. 34, pp. 105-111.