Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty АКТУАЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ БИОЛОГИЧЕСКОЙ ФИЗИКИ И ХИМИИ 2499-9962 54547 Моделирование в биофизике Modelling in biophycis Моделирование в биофизике Pecularity of the potexvirus coat spatial structure Специфика пространственной структуры белков оболочки потексвирусов Долгов А А Dolgov A A bogen_chph@mail.ru Богачева Е Н Bogacheva E N Ксенофонтов А Л Ksenofontov A L ksenofon@belozersky.msu.ru ФИЦ химической физики им. Н.Н. Семенова РАН ru N.N. Semenov Federal Research Center for chemical physics Russian Academys ru НИИ физико-химической биологии им. А.Н. Белозерского Московского государственного университета им. М.В. Ломоносова ru A.N. Belozersky Research Institute of Physico-Chemical Biology MSU ru НИИ физико-химической биологии им. А.Н. Белозерского Московского государственного университета им. М.В. Ломоносова ru A.N. Belozersky Research Institute of Physico-Chemical Biology MSU ru 25 09 2020 25 09 2020 5 3 429 433 20 09 2020 20 09 2020 https://rusjbpc.ru/en/nauka/article/54547/view

Изучение структуры вирусных белков оболочки, а также возможностей их модификации и структурной перестройки крайне важно для разработки новых подходов для создания биотехнологической продукции, в том числе медицинского назначения. Вирусы растений обладают безусловным преимуществом при получении новых функциональных и биологически активных материалов, в частности перспективных вакцин, так как они не патогенны для млекопитающих, в том числе для человека. На примере типичного представителя группы потексвирусов - Х-вируса картофеля (ХВК) исследована специфика пространственной структуры белков оболочки. Проведен системный анализ причин отклонений от глобулярной формы. Одна из причин - это биологическая функция защиты РНК. Проведено моделирование полноразмерного белка с помощью сервера I-Tasser и впервые рассмотрена конформация его N-конца. Предложен критерий компактности укладки полипептидной цепи в пространстве. В отличие от используемых в литературе эмпирических формул представлен способ расчета радиуса гирации белка по его первичной структуре, приведены значения радиусов гирации для различных типов аминокислотных остатков.

The study of the structure of viral envelope proteins, as well as the possibilities of their modification and structural rearrangement is extremely important for the development of completely new approaches for creating biotechnological products, including medical ones. Plant viruses have an absolute advantage in the production of new functional and biologically active materials, in particular promising vaccines, since they are not pathogenic for mammals, including humans. On the example of a typical representative of the potexvirus group - potato X-virus, the specificity of the spatial structure of envelope proteins is studied. A systematic analysis of the causes of deviations from the globular form is carried out. One reason is the biological function of protecting RNA. A full-sized protein was simulated using the I-Tasser server and the conformation of its N-terminus was first considered. A compactness criterion for laying a polypeptide chain in space is proposed. In contrast to the empirical formulas used in the literature, a method for calculating the radius of gyration of a protein by its primary structure is presented, the values of the gyration radii for various types of amino acid residues are presented.

 потексвирусы Х-вирус картофеля моделирование пространственной структуры радиус гирации potexvirus X-virus potato simulation of the spatial structure radius of gyration Работа выполнена при поддержке гранта РФФИ 18-04-00525а и в рамках государственного задания Минобрнауки России (Тема 0082-2019-0015, № AAAA-A20-120031490003-7).

Урываев Л.В., Альховский С.В., Самохвалов Е.И., Беляев А.М и др. Вирусы как объекты и инструменты нанобиотехнологий. Вопросы вирусологии, 2012, т. S1, с. 52-65. Uryvaev L.V., Al'hovskiy S.V., Samohvalov E.I., Belyaev A.M i dr. Virusy kak ob'ekty i instrumenty nanobiotehnologiy. Voprosy virusologii, 2012, t. S1, s. 52-65. Архипенко М.В., Петрова Е.К., Никитин Н.А., Дубровин Е.В. и др. Искусственные вирусоподобные частицы, полученные in vitro из белка оболочки Х-вируса картофеля и чужеродных вирусных РНК. Acta Naturae, 2011, т. 3(10), с. 42-48. DOI: 10.32607/20758251-2011-3-3-40-46. Arhipenko M.V., Petrova E.K., Nikitin N.A., Dubrovin E.V. i dr. Iskusstvennye virusopodobnye chasticy, poluchennye in vitro iz belka obolochki H-virusa kartofelya i chuzherodnyh virusnyh RNK. Acta Naturae, 2011, t. 3(10), s. 42-48. DOI: 10.32607/20758251-2011-3-3-40-46. Lico C., Schoubben A., Baschieri S., Blasi P., Sant, L. Nanoparticles in biomedicine: new insights from plant viruses. Curr. Med. Chem., vol. 20, 3471-3487 (2013). DOI: 10.2174/09298673113209990035. Lico C., Schoubben A., Baschieri S., Blasi P., Sant, L. Nanoparticles in biomedicine: new insights from plant viruses. Curr. Med. Chem., vol. 20, 3471-3487 (2013). DOI: 10.2174/09298673113209990035. Lico C., Benvenut E., Baschieri S. Te two-faced potato virus X: from plant pathogen to smart nanoparticle. Front. Plant Sci., 2015, vol. 6, p. 1009. DOI: 103389/fpls.2015.0109. Lico C., Benvenut E., Baschieri S. Te two-faced potato virus X: from plant pathogen to smart nanoparticle. Front. Plant Sci., 2015, vol. 6, p. 1009. DOI: 103389/fpls.2015.0109. Немых М.А., Новиков В.К., Арутюнян А.М., Калмыков П.В., Драчев В.А., Добров Е.Н. Сравнительное исследование стабильности структуры субъединиц белка оболочки Х-вируса картофеля в растворе и в составе вирусных частиц. Молекулярная биология, 2007, т. 41, № 4, с. 697-705. DOI: 10.1134/S0026893307040164. Nemyh M.A., Novikov V.K., Arutyunyan A.M., Kalmykov P.V., Drachev V.A., Dobrov E.N. Sravnitel'noe issledovanie stabil'nosti struktury sub'edinic belka obolochki H-virusa kartofelya v rastvore i v sostave virusnyh chastic. Molekulyarnaya biologiya, 2007, t. 41, № 4, s. 697-705. DOI: 10.1134/S0026893307040164. Добров Е.Н., Немых М.А., Лукашина Е.В., Баратова Л.А., Драчев В.А., Ефимов А.В. Модифицированная модель структуры субъединиц белка оболочки Х-вируса картофеля. Молекулярная биология, 2007, т. 41, № 4, с. 706-710. @@Dobrov E.N., Novikov V.K., Lukashina E.V. et al. Modified model of the structure of the potato virus X coat protein. Molecular Biology, 2007, vol. 41, no. 4, pp. 638-641. Dobrov E.N., Nemyh M.A., Lukashina E.V., Baratova L.A., Drachev V.A., Efimov A.V. Modificirovannaya model' struktury sub'edinic belka obolochki H-virusa kartofelya. Molekulyarnaya biologiya, 2007, t. 41, № 4, s. 706-710. @@Dobrov E.N., Novikov V.K., Lukashina E.V. et al. Modified model of the structure of the potato virus X coat protein. Molecular Biology, 2007, vol. 41, no. 4, pp. 638-641. Архипенко М.В., Козловский С.В., Карпова О.В. Влияние N-концевой области белка оболочки X-вируса картофеля на структуру вирусных частиц. Докл. Акад. Наук, 2003, т. 391, № 1, с. 117-119. @@Arkhipenko M.V., Kozlovsky S.V., Karpova O.V., Arkhipenko M.V., Zayakina O.V., Rodionova N.P., Atabekov I.G. Effect of the N-terminal domen of the coat protein of the potato virus X on the structure of viral particles. Doklady Biochemistry and Biophysics, 2003, vol. 391, no. 1, pp. 189-191. Arhipenko M.V., Kozlovskiy S.V., Karpova O.V. Vliyanie N-koncevoy oblasti belka obolochki X-virusa kartofelya na strukturu virusnyh chastic. Dokl. Akad. Nauk, 2003, t. 391, № 1, s. 117-119. @@Arkhipenko M.V., Kozlovsky S.V., Karpova O.V., Arkhipenko M.V., Zayakina O.V., Rodionova N.P., Atabekov I.G. Effect of the N-terminal domen of the coat protein of the potato virus X on the structure of viral particles. Doklady Biochemistry and Biophysics, 2003, vol. 391, no. 1, pp. 189-191. Grinzato A., Kandiah E., Lico C., Betti C., Baschiery B., Zanotti G. Atomic structure of potato virus X, the prototype of the Alphaflexiviridae family. Nat. Chem. Biol., 2020, vol. 16, pp. 564-569. DOI: 10.1038/s41589-020-0502-4. Grinzato A., Kandiah E., Lico C., Betti C., Baschiery B., Zanotti G. Atomic structure of potato virus X, the prototype of the Alphaflexiviridae family. Nat. Chem. Biol., 2020, vol. 16, pp. 564-569. DOI: 10.1038/s41589-020-0502-4. Kendall A., McDonald M., Bian W. et al, Structure of Flexible Filamentous Plant Viruses. Virology, 2008, pp. 9546-9554. DOI: 10.1128 / JVI.00895-08. Kendall A., McDonald M., Bian W. et al, Structure of Flexible Filamentous Plant Viruses. Virology, 2008, pp. 9546-9554. DOI: 10.1128 / JVI.00895-08. Lukashina E., Ksenofontov A., Fedorova N. et al. Analisis of the role of the coat proteins n-terminal segment in potato virus x stability and functional activity. Mol. Plant Pathology, 2012, vol. 12, pp. 38-45. DOI: 10.1111/J.1364-3703.2011.00725. Lukashina E., Ksenofontov A., Fedorova N. et al. Analisis of the role of the coat proteins n-terminal segment in potato virus x stability and functional activity. Mol. Plant Pathology, 2012, vol. 12, pp. 38-45. DOI: 10.1111/J.1364-3703.2011.00725. Baratova L.A., Grebenshchikov N.I., Dobrov E.N., Gedrovich A.V., Kashirin I.A., Shishkov A.V., Efimov A.V., Järvekülg L., Radavsky Y.A., Saarma M.The organization of potato virus X coat proteins in virus particles studied by tritium planigraphy and model building. Virology, 1992, vol. 188, pp. 175-180. DOI: 10.1016 / 0042-6822 (92) 90747-d. Baratova L.A., Grebenshchikov N.I., Dobrov E.N., Gedrovich A.V., Kashirin I.A., Shishkov A.V., Efimov A.V., Järvekülg L., Radavsky Y.A., Saarma M.The organization of potato virus X coat proteins in virus particles studied by tritium planigraphy and model building. Virology, 1992, vol. 188, pp. 175-180. DOI: 10.1016 / 0042-6822 (92) 90747-d. Lukashina E. et al. Tritium planigraphy study of structural alterations in the coat protein of Potato virus X induced by binding of its triple gene block 1 protein to virions. FEBS J., 2009, vol. 276, pp. 7006-7015. DOI: 10.1111/j.1742-4658.2009.07408.x. Lukashina E. et al. Tritium planigraphy study of structural alterations in the coat protein of Potato virus X induced by binding of its triple gene block 1 protein to virions. FEBS J., 2009, vol. 276, pp. 7006-7015. DOI: 10.1111/j.1742-4658.2009.07408.x. Сердюк В.Н. Структурированные белки и белки с внутренней неупорядоченностью. Молекулярная биология, 2007, т. 41, № 2, с. 297-313. @@Serdyuk I.N. Structured proteins and proteins with intrinsic disorder. Molecular Biology, 2007, vol. 41, no. 2, pp. 262-278. Serdyuk V.N. Strukturirovannye belki i belki s vnutrenney neuporyadochennost'yu. Molekulyarnaya biologiya, 2007, t. 41, № 2, s. 297-313. @@Serdyuk I.N. Structured proteins and proteins with intrinsic disorder. Molecular Biology, 2007, vol. 41, no. 2, pp. 262-278. Дой М., Эдвардс С. Динамическая теория полимеров. Москва, Мир, 1998. Doy M., Edvards S. Dinamicheskaya teoriya polimerov. Moskva, Mir, 1998. Лобанов М.Ю., Богатырева Н.С., Галзитская О.В. Радиус инерции - индикатор компактности белковых структур. Молекуляр. биология, 2008, т. 42, № 4, с. 701-706. @@Lobanov M.Yu., Bogatyreva N.S., Galzitskaya O.V. Radius of cyration as an indicator of protein structure compactness. Molecular Biology, 2008, vol. 42, no. 4, pp. 623-628. DOI: 10.1134/S0026893308040195. Lobanov M.Yu., Bogatyreva N.S., Galzitskaya O.V. Radius inercii - indikator kompaktnosti belkovyh struktur. Molekulyar. biologiya, 2008, t. 42, № 4, s. 701-706. @@Lobanov M.Yu., Bogatyreva N.S., Galzitskaya O.V. Radius of cyration as an indicator of protein structure compactness. Molecular Biology, 2008, vol. 42, no. 4, pp. 623-628. DOI: 10.1134/S0026893308040195. Svergun D., Barberato C., and Koch M. H. J. CRYSOL- a Program to Evaluate X-ray Solution Scattering of Biological Macromolecules from Atomic Coordinates. Journal of Applied Crystallography, 1995, vol. 28, pp. 768-773. DOI: 10.1107/s0021889895007047. Svergun D., Barberato C., and Koch M. H. J. CRYSOL- a Program to Evaluate X-ray Solution Scattering of Biological Macromolecules from Atomic Coordinates. Journal of Applied Crystallography, 1995, vol. 28, pp. 768-773. DOI: 10.1107/s0021889895007047. Yang Zhang. I-TASSER server for protein 3D structure prediction. BMC Bioinformatics, 2008, vol. 9, p. 40. DOI: 10.1186/1471-2105-9-40. Yang Zhang. I-TASSER server for protein 3D structure prediction. BMC Bioinformatics, 2008, vol. 9, p. 40. DOI: 10.1186/1471-2105-9-40. Jianyi Yang, Renxiang Yan, Ambrish Roy, Dong Xu, Jonathan Poisson, Yang Zhang. The I-TASSER Suite: Protein structure and function prediction. Nature Methods, 2015, vol. 12, pp. 7-8. DOI: 10.138/nmeth.3213. Jianyi Yang, Renxiang Yan, Ambrish Roy, Dong Xu, Jonathan Poisson, Yang Zhang. The I-TASSER Suite: Protein structure and function prediction. Nature Methods, 2015, vol. 12, pp. 7-8. DOI: 10.138/nmeth.3213. Ksenofontov A.L., Paalme V., Arutyunyan A.M., Semenyuk P.I., Fedorova N.V., Rumvolt R., Baratova L.A., Jarvekulg L., Dobrov E N. Partially disordered structure in intravirus coat protein of potyvirus potato virus A. PloS one, 2013, vol. 8, e67830. DOI: 10.1371/journal.pone.0067830. Ksenofontov A.L., Paalme V., Arutyunyan A.M., Semenyuk P.I., Fedorova N.V., Rumvolt R., Baratova L.A., Jarvekulg L., Dobrov E N. Partially disordered structure in intravirus coat protein of potyvirus potato virus A. PloS one, 2013, vol. 8, e67830. DOI: 10.1371/journal.pone.0067830.