Ангиотензин-превращающий фермент (АПФ) играет важную роль в системах контроля артериального давления (ренин-ангиотензиновая система), поскольку он превращает ангиотензин I в ангиотензин II (Ang II), что приводит к развитию гипертонии. Следовательно, очень важно изучить ингибирование АПФ для предотвращения и лечения гипертонии. Ингибиторы АПФ широко назначают при сердечно-сосудистых заболеваниях, включая высокое кровяное давление, сердечную недостаточность и почечную недостаточность. Пептиды, ингибирующие АПФ, являются более безопасными, чем синтетические ингибиторы АПФ, и могут быть полезными в качестве гипотензивных средств. В настоящей работе методами молекулярной механики исследовано пространственное строение и конформационное поведение антигипертензивного трипептида İRW и его изомера LRW, выделенных из пищевых белков. В результате расчетов было показано, что в слабополярной среде пептиды предпочтительно формируют похожие стабильные полностью свернутые структуры. Было показано, что предпочтительная конформация этих пептидов стабилизируется эффективными дисперсионными взаимодействиями с образованием водородной связи между атомами карбоксильной группы С-терминальной части и гуанидиновой группы боковой цепи аргинина. В результате сравнительного исследования двух структурно гомологичных трипептидов IRW и LRW были определены энергетически предпочтительные области величин двугранных углов и взаимное расположение остатков в низкоэнергетических конформациях молекул. На основе полученных параметров были составлены молекулярные модели энергетически предпочтительных конформаций трипептидов. Данное исследование позволило сопоставить все стабильные конформационные состояния двух трипептидных пептидов, что дает возможность выделить структурные критерии, возможно необходимые для создания ингибирующих свойств лекарственных препаратов для клинического использования.