Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty АКТУАЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ БИОЛОГИЧЕСКОЙ ФИЗИКИ И ХИМИИ 2499-9962 54644 МЕДИЦИНСКАЯ БИОФИЗИКА И БИОФИЗИЧЕСКАЯ ХИМИЯ MEDICAL BIOPHYSICS AND BIOPHYSICAL CHEMISTRY МЕДИЦИНСКАЯ БИОФИЗИКА И БИОФИЗИЧЕСКАЯ ХИМИЯ Study of the chaperonic activity of Skp protein from Yersinia pseudotuberculosis at different pH values Изучение шаперонной активности Skp из Yersinia pseudotuberculosis при разных значениях pH среды Киселева Д А Kiseleva D A kiseleva.diana99@mail.ru Сидорин Е В Sidorin E V sev1972@mail.ru Тихоокеанский институт биоорганической химии им. Г.Б. Елякова ДВО РАН ; Дальневосточный федеральный университет ru G.B. Elyakov Pacific Institute of Bioorganic Chemistry, Far-Eastern Branch of the Russian Academy of Sciences; Far Eastern Federal University ru Тихоокеанский институт биоорганической химии им. Г.Б. Елякова ДВО РАН ru G.B. Elyakov Pacific Institute of Bioorganic Chemistry, Far-Eastern Branch of the Russian Academy of Sciences ru 25 06 2021 25 06 2021 6 2 306 310 20 06 2021 20 06 2021 https://rusjbpc.ru/en/nauka/article/54644/view

Представленная работа посвящена изучению шаперонной активности рекомбинантного белка Skp (rSkp) Yersinia pseudotuberculosis с помощью методов динамического рассеяния света и иммуноферментного анализа. В качестве белков-субстратов использовали коммерческие образцы антител поликлонального IgG кролика и моноклональные иммуноглобулины мыши, изотип IgG1. На основании полученных результатов можно сказать о том, что rSkp способен замедлять процессы самоассоциации и агрегации иммуноглобулинов, сохраняя их антигенсвязывающую способность. Для антител каждого вида животного шаперонные свойства белка проявляются индивидуально. Шаперонная активность rSkp существенно зависит от значения рН среды, в которой находятся антитела.

The presented work is devoted to the study of the chaperone activity of the recombinant protein Skp (rSkp) Yersinia pseudotuberculosis using dynamic light scattering and enzyme-linked immunosorbent assay. Commercial samples of rabbit polyclonal IgG antibodies and mouse monoclonal immunoglobulins, IgG1 isotype, were used as substrate proteins. It was found that rSkp is able to slow down the processes of self-association and aggregation of immunoglobulins, while maintaining their antigen-binding ability. For antibodies of each animal species, the chaperonic properties of the protein are manifested individually. The chaperone activity of rSkp significantly depends on the pH value of the medium in which the antibodies are located.

 шаперон Skp Yersinia pseudotuberculosis иммуноглобулин G антитела агрегация chaperone Skp Yersinia pseudotuberculosis immunoglobulin G antibodies aggregation Работа выполнена при финансовой поддержке РФФИ (№ 20-04-00777).

Wang W., Singh S., Zeng DL, King K., Nema S. Antibody structure, instability, and formulation. J. Pharm. Sci., 2007, vol. 96, no. 1, pp. 1-26. Wang W., Singh S., Zeng DL, King K., Nema S. Antibody structure, instability, and formulation. J. Pharm. Sci., 2007, vol. 96, no. 1, pp. 1-26. Shire S.J. Formulation and manufacturability of biologics. Curr. Opin. Biotechnol., 2009, vol. 20, no. 6, pp. 708-714. Shire S.J. Formulation and manufacturability of biologics. Curr. Opin. Biotechnol., 2009, vol. 20, no. 6, pp. 708-714. Joubert M.K., Luo Q., Nashed-Samuel Y., Wypych J., Narhi L.O. Classification and characterization of therapeutic antibody aggregates. J. Biol. Chem., 2011, vol. 286, pp. 25118-25133. Joubert M.K., Luo Q., Nashed-Samuel Y., Wypych J., Narhi L.O. Classification and characterization of therapeutic antibody aggregates. J. Biol. Chem., 2011, vol. 286, pp. 25118-25133. Johnson M. Antibody Storage and Antibody Shelf Life, 2019. DOI: 10.13070/mm.en.2.120 Johnson M. Antibody Storage and Antibody Shelf Life, 2019. DOI: 10.13070/mm.en.2.120 Сидорин Е.В., Зиганшин Р.Х., Набережных Г.А., Лихацкая Г.Н., Трифонов Е.В., Анастюк С.Д., Черников О.В., Соловьева Т.Ф. Белок шаперон Skp из Yersinia pseudotuberculosis обладает способностью связывать иммуноглобулины G. Биохимия, 2009, том 74, № 4, с. 501-514. @@Sidorin E.V., Ziganshin R.Kh., Naberezhnyk, G.A., Likhatskaya G.N., Trifonov E.V., Anastyuk S.D., Chernikov O.V., Solovyeva T.F. Chaperone protein Skp from Yersinia pseudotuberculosis is able to bind immunoglobulins G. Biochemistry (Moscow), 2009, vol. 74, № 4, pp. 501-514. (In Russ.) Sidorin E.V., Ziganshin R.H., Naberezhnyh G.A., Lihackaya G.N., Trifonov E.V., Anastyuk S.D., Chernikov O.V., Solov'eva T.F. Belok shaperon Skp iz Yersinia pseudotuberculosis obladaet sposobnost'yu svyazyvat' immunoglobuliny G. Biohimiya, 2009, tom 74, № 4, s. 501-514. @@Sidorin E.V., Ziganshin R.Kh., Naberezhnyk, G.A., Likhatskaya G.N., Trifonov E.V., Anastyuk S.D., Chernikov O.V., Solovyeva T.F. Chaperone protein Skp from Yersinia pseudotuberculosis is able to bind immunoglobulins G. Biochemistry (Moscow), 2009, vol. 74, № 4, pp. 501-514. (In Russ.) Сидорин Е.В., Хоменко В.А., Ким Н.Ю., Соловьева Т.Ф. Шаперонная и иммуноглобулинсвязывающая активности Skp из Yersinia pseudotuberculosis. Биохимия, 2020, том 85, № 1, с. 93-103. doi: 10.31857/S0320972520010078 @@Sidorin E.V., Khomenko V.A., Kim N.Yu., Solov’eva T.F. The chaperone and immunoglobulin binding activities of Skp protein from Yersinia pseudotuberculosis. Biochemistry (Moscow), 2020, vol. 85, no. 1, pp. 93-103 (In Russ.) Sidorin E.V., Homenko V.A., Kim N.Yu., Solov'eva T.F. Shaperonnaya i immunoglobulinsvyazyvayuschaya aktivnosti Skp iz Yersinia pseudotuberculosis. Biohimiya, 2020, tom 85, № 1, s. 93-103. doi: 10.31857/S0320972520010078 @@Sidorin E.V., Khomenko V.A., Kim N.Yu., Solov’eva T.F. The chaperone and immunoglobulin binding activities of Skp protein from Yersinia pseudotuberculosis. Biochemistry (Moscow), 2020, vol. 85, no. 1, pp. 93-103 (In Russ.) Сидорин Е.В., Тищенко Н.М., Хоменко В.А., Исаева М.П., Дмитренок П.С., Ким Н.Ю., Лихацкая Г.Н., Соловьева Т.Ф. Молекулярное клонирование, выделение и характеристика шаперона Skp из Yersinia pseudotuberculosis. Биохимия, 2012, том 77, № 11, с. 1571-1583. @@Sidorin E.V., Tishchenko N.M., Khomenko V.A., Isayeva M.P., Dmitrenok P.S., Kim N.Yu., Likhatskaya G.N., Solovyeva T.F. Molecular cloning, isolation and characterization of chaperone Skp from Yersinia pseudotuberculosis. Biochemistry (Moscow), 2012, vol. 77, no. 11, pp. 1571-1583. (In Russ.) Sidorin E.V., Tischenko N.M., Homenko V.A., Isaeva M.P., Dmitrenok P.S., Kim N.Yu., Lihackaya G.N., Solov'eva T.F. Molekulyarnoe klonirovanie, vydelenie i harakteristika shaperona Skp iz Yersinia pseudotuberculosis. Biohimiya, 2012, tom 77, № 11, s. 1571-1583. @@Sidorin E.V., Tishchenko N.M., Khomenko V.A., Isayeva M.P., Dmitrenok P.S., Kim N.Yu., Likhatskaya G.N., Solovyeva T.F. Molecular cloning, isolation and characterization of chaperone Skp from Yersinia pseudotuberculosis. Biochemistry (Moscow), 2012, vol. 77, no. 11, pp. 1571-1583. (In Russ.) Peters T.Jr. Serum albumin. Adv. Protein. Chem., 1985, vol. 37, pp. 161-245. Peters T.Jr. Serum albumin. Adv. Protein. Chem., 1985, vol. 37, pp. 161-245. Carter D.C., Ho J.X. Structure of serum albumin. Adv. Protein. Chem., 1994, vol. 45, pp. 153-203. Carter D.C., Ho J.X. Structure of serum albumin. Adv. Protein. Chem., 1994, vol. 45, pp. 153-203.