Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty АКТУАЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ БИОЛОГИЧЕСКОЙ ФИЗИКИ И ХИМИИ 2499-9962 54821 10.29039/rusjbpc.2022.0485 Моделирование в биофизике Modelling in biophycis Моделирование в биофизике THREEDIMENSIONAL STRUCTURE OF THE PENTAPEPTIDE MOLECULE ARG-GLU-ARG-GLY-PRO Трехмерная структура пентапептидной молекулы Arg-Glu-Arg-Gly-Pro Исмаилова Л. И. Ismailova L. I. lara.ismailova.52@mail.ru Аббаслы Р. М. Abbasli R. M. Ахмедов Н. А. Akhmedov N. A. Namiq.49@bk.ru Бакинский государственный университет Баку Азербайджан Baku State University Baku Azerbaijan Бакинский государственный университет Баку Азербайджан Baku State University Baku Azerbaijan Бакинский государственный университет Баку Азербайджан Baku State University Baku Azerbaijan 25 03 2022 25 03 2022 7 1 70 75 20 03 2022 20 03 2022 https://rusjbpc.ru/en/nauka/article/54821/view

Актуальным представляется проведение структурно-функциональных исследований глипролинов и их синтетических аналогов на модельных системах с помощью теоретических методов исследования. Глипролины – семейство коротких пептидов, аминокислотные последовательности которых содержат остатки глицина и пролина. Механизмы их действия мало изучены. Большой интерес к их структуре вызван необходимостью создания новых лекарственных препаратов, которые являются собственным резервом человеческого организма. Такие пептидные молекулы отличаются высокой стабильностью и эффективностью. С помощью метода молекулярной механики было определено пространственное строение и конформационные свойства глипролиновой пентапептидной молекулы Arg- Glu-Arg-Gly-Pro. Потенциальная энергия молекулы оценивалась как сумма невалентных, электростатических, торсионных взаимодействий и энергии водородных связей. Найдены 9 низкоэнергетических конформаций для этого пентапептида, значения двугранных углов основной и боковых цепей, оценена энергия внутри- и межостаточных взаимодействий. Расчет показал, что низкоэнергетическими для пентапептида являются полусвернутые формы основной цепи. Боковые цепи аминокислот Arg и Glu в низкоэнергетических конформациях осуществляют эффективные взаимодействия и являются конформационно лабильными аминокислотами, они сближают участки основной цепи и боковые цепи аминокислот, входящих в пентапептид.

It seems relevant to carry out structural and functional studies of glyprolines and their synthetic analogues on model systems using theoretical research methods. Glyprolines are a family of short peptides whose amino acid sequences contain residues of proline and glycine. Currently their mechanisms of action are poorly understood. Great interest in their structure is caused by the possibility of creating new drugs that are the human body’s own reserve. Glyproline molecules are stable and eddicient. Using the method of molecular mechanics, the spatial structure and conformational properties of the glyproline pentapeptide molecule Arg-Glu-Arg-Gly-Pro were determined. The potential energy of the molecule was estimated as the sum of non-valent, electrostatic, torsion interactions and the energy of hydrogen bonds. 9 low-energy conformations were found for glyproline pentapeptide, the values of structure the dihedral angles of the main and side chains, and the energy of intra-and inter-residue interactions was estimated. It is revealed that low energy conformations of this molecule have the half-folded type of backbone. The side chains of the Arg and Glu amino acids in low-energy conformations carry out effective interactions and are conformationally labile amino acids, they bring together the regions of the main chain and the side chains of the amino acids included in the pentapeptide.

 молекула пространственная структура пентапептид конформация molecule spatial structure pentapeptide conformation

Falaliyeva T.M., Samonina G.E., Beregovaya T.V. et all. Effects of glyprolines PGP, PG and GP on homeostasis of gastric mucosa in rats with experimental ethanol-induced gastric ulcers. Bull. Exp. Biol. Med., 2010, vol. 149, no. 6, pp. 699-701. Falaliyeva T.M., Samonina G.E., Beregovaya T.V. et all. Effects of glyprolines PGP, PG and GP on homeostasis of gastric mucosa in rats with experimental ethanol-induced gastric ulcers. Bull. Exp. Biol. Med., 2010, vol. 149, no. 6, pp. 699-701. Мартынова К.В., Андреева Л.А., Климова П.А. и др. Структурно-функциональные исследования глицин и пролин содержащих пертидов, являющихся нейропротекторами. Биоорг. хим., 2009, т. 35. № 2, с. 165-171. Martinova K.V., Andreeva L.A., Klimova P.A. at al. Structure-functional investigation of the glysin and prolin containing peptides, which are neyroprotectors. Bioorg. chim., 2009, vol. 35, no. 2, pp. 165-171. (In Russ.) Umarova B.A., Kopylova G.N., Smirnova E.L. et al. Secretory Activity of Mast Cell during Stress: Effect of Prolyl-Glycyl-Proline and Simax. Bullet. of Exper. Biology and Medicine, 2003, vol. 136, no. 4, pp. 325-327. Umarova B.A., Kopylova G.N., Smirnova E.L. et al. Secretory Activity of Mast Cell during Stress: Effect of Prolyl-Glycyl-Proline and Simax. Bullet. of Exper. Biology and Medicine, 2003, vol. 136, no. 4, pp. 325-327. Рогозинская Э.Я., Ляпина Л.А., Шубина Т.А., Мясоедов Н.Ф., Григорьева М.Е., Оберган Т.Ю., Андреева Л.А. Тромбоэластографическое исследование аргининсодержащих, лейцинсодержащих и лизинсодержащих пептидов. Бюллетень экспериментальной биологии и медицины, 2020, т. 169, с. 716-719. Rogozinskaya E.Ya., Lyapina L.A., Shubina T.A., Myasoedov N.F. et al. Trombotlastografic research of arginin-containing, leusine-containing and lysine- containing, peptides. Bullet. of Exper. Biology and Medicine, 2020, vol. 169, pp. 716-719. (In Russ.) Жуйкова С.Е. Глипролины - регуляторные пептиды с интегративным действием. Интегративная физиология, 2020, т. 1, № 6, с. 303-316. [Juykova S.E. Glyprolines - regulatory peptides with integrative action. Integrative physiology, 2020, vol. 1, no. 6, pp. 303-316. (In Russ.)]. Juykova S.E. Glyprolines - regulatory peptides with integrative action. Integrative physiology, 2020, vol. 1, no. 6, pp. 303-316. (In Russ.). Grigoryeva M., Shubina T., Obergan T., Lyapina L. Hema Sphere Peptides PGP and RERPGP increase NO metabolites and tissue plasminogen activator activity in vitro in rat model. Biofarmaceptical Journal, 2020, vol. 12, pp. 38-42. Grigoryeva M., Shubina T., Obergan T., Lyapina L. Hema Sphere Peptides PGP and RERPGP increase NO metabolites and tissue plasminogen activator activity in vitro in rat model. Biofarmaceptical Journal, 2020, vol. 12, pp. 38-42. IUPAC-IUB, Quantity, Units and Symbols in Physical Chemistry. Oxford: Blackwell Scientific Publications, 1988, vol. 39. IUPAC-IUB, Quantity, Units and Symbols in Physical Chemistry. Oxford: Blackwell Scientific Publications, 1988, vol. 39. Максумов И.С., Исмаилова Л.И., Годжаев Н.М. Программа полуэмпирического расчета конформаций молекулярных комплексов на ЭВМ. Журнал структурной химии, 1983, т. 24, № 4, с. 147-148. Maksumov I.S., Ismailova L.I., Godjayev N.M. Program of the semi-empirical calculation of the conformations of the molecular complexes on the IBM. Journal of structural chemistry, 1983, vol. 24, no. 4, pp. 147-148. (In Russ.) Akhmedov N.A., Gadjieva Sh.N., Abbasli R.M. Structural organization of Asp-Pro- Lys-Gln-Asp-Phe-Met-Arg-Phe-NH2 molecule. Current Topics in Peptide Protein Research, 2009, vol. 10, pp. 57-62. Akhmedov N.A., Gadjieva Sh.N., Abbasli R.M. Structural organization of Asp-Pro- Lys-Gln-Asp-Phe-Met-Arg-Phe-NH2 molecule. Current Topics in Peptide Protein Research, 2009, vol. 10, pp. 57-62. Akhmedov N.A., Ismailova L.I., Agayeva L.N., Godjaev N.M. The spatial structure of the cardio active peptides. Current Topics in Peptide Protein Research, 2010, vol. 11, pp. 87-93. Akhmedov N.A., Ismailova L.I., Agayeva L.N., Godjaev N.M. The spatial structure of the cardio active peptides. Current Topics in Peptide Protein Research, 2010, vol. 11, pp. 87-93. Akhmedov N.A., Ismailova L.I., Abbasli R.M., Agayeva L.N., Akhmedova S.R. Spatial structure of Octarphin Molecule. IOSR Journal of Applied Physics, 2016, vol. 8, pp. 66-70. Akhmedov N.A., Ismailova L.I., Abbasli R.M., Agayeva L.N., Akhmedova S.R. Spatial structure of Octarphin Molecule. IOSR Journal of Applied Physics, 2016, vol. 8, pp. 66-70. Akhmedov N.А., Agayeva L.N., Akhmedova S.R., Abbasli R.M., Ismailova L.I. Spatial structure of the β- Casomorphin-7 Molecule. Journal of Applied Physics (IOSR-JAP), 2021, vol. 13, pp. 62-67. Akhmedov N.A., Agayeva L.N., Akhmedova S.R., Abbasli R.M., Ismailova L.I. Spatial structure of the β- Casomorphin-7 Molecule. Journal of Applied Physics (IOSR-JAP), 2021, vol. 13, pp. 62-67. Ismailova L.I., Abbasli R.M., Akhmedov N. Computer Modeling of the Spatial Structure of Nonapeptide Molecule. COIA, 2020, vol. 1, pp. 218-221. Ismailova L.I., Abbasli R.M., Akhmedov N. Computer Modeling of the Spatial Structure of Nonapeptide Molecule. COIA, 2020, vol. 1, pp. 218-221. Исмаилова Л.И., Aббаслы Р.М., Ахмедов Н.А. Структурная организация молекулы Gly-Pro-Arg-Pro. Актуальные вопросы биологической физики и химии, 2021, т. 6, № 1, с. 53-56. Ismailova L.I., Abbasli R.M, Akhmedov N. Russian Journal biological physics and chemistry, 2021, vol. 6, no. 1, pp. 53-56. (In Russ.)