<!DOCTYPE article
PUBLIC "-//NLM//DTD JATS (Z39.96) Journal Publishing DTD v1.4 20190208//EN"
       "JATS-journalpublishing1.dtd">
<article xmlns:mml="http://www.w3.org/1998/Math/MathML" xmlns:xlink="http://www.w3.org/1999/xlink" xmlns:xsi="http://www.w3.org/2001/XMLSchema-instance" article-type="research-article" dtd-version="1.4" xml:lang="en">
 <front>
  <journal-meta>
   <journal-id journal-id-type="publisher-id">Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty</journal-id>
   <journal-title-group>
    <journal-title xml:lang="en">Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty</journal-title>
    <trans-title-group xml:lang="ru">
     <trans-title>АКТУАЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ БИОЛОГИЧЕСКОЙ ФИЗИКИ И ХИМИИ</trans-title>
    </trans-title-group>
   </journal-title-group>
   <issn publication-format="print">2499-9962</issn>
  </journal-meta>
  <article-meta>
   <article-id pub-id-type="publisher-id">55162</article-id>
   <article-id pub-id-type="doi">10.29039/rusjbpc.2022.0557</article-id>
   <article-categories>
    <subj-group subj-group-type="toc-heading" xml:lang="ru">
     <subject>Общая биофизика</subject>
    </subj-group>
    <subj-group subj-group-type="toc-heading" xml:lang="en">
     <subject>General biophysics</subject>
    </subj-group>
    <subj-group>
     <subject>Общая биофизика</subject>
    </subj-group>
   </article-categories>
   <title-group>
    <article-title xml:lang="en">INFLUENCE OF FREEZING-THAWING ON THE HEMOGLOBIN TEMPERATURE BEHAVIOR</article-title>
    <trans-title-group xml:lang="ru">
     <trans-title>ВЛИЯНИЕ ЗАМОРАЖИВАНИЯ-ОТТАИВАНИЯ НА ТЕМПЕРАТУРНОЕ ПОВЕДЕНИЕ ГЕМОГЛОБИНА</trans-title>
    </trans-title-group>
   </title-group>
   <contrib-group content-type="authors">
    <contrib contrib-type="author">
     <name-alternatives>
      <name xml:lang="ru">
       <surname>Тимченко</surname>
       <given-names>Н. Н.</given-names>
      </name>
      <name xml:lang="en">
       <surname>Timchenko</surname>
       <given-names>N. N.</given-names>
      </name>
     </name-alternatives>
     <email>timchenko_n@list.ru</email>
     <xref ref-type="aff" rid="aff-1"/>
    </contrib>
    <contrib contrib-type="author">
     <name-alternatives>
      <name xml:lang="ru">
       <surname>Головченко</surname>
       <given-names>И. В.</given-names>
      </name>
      <name xml:lang="en">
       <surname>Golovchenko</surname>
       <given-names>I. V.</given-names>
      </name>
     </name-alternatives>
     <xref ref-type="aff" rid="aff-2"/>
    </contrib>
   </contrib-group>
   <aff-alternatives id="aff-1">
    <aff>
     <institution xml:lang="ru">Севастопольский государственный университет</institution>
     <city>Севастополь</city>
     <country>Россия</country>
    </aff>
    <aff>
     <institution xml:lang="en">Sevastopol State University</institution>
     <city>Sevastopol</city>
     <country>Russian Federation</country>
    </aff>
   </aff-alternatives>
   <aff-alternatives id="aff-2">
    <aff>
     <institution xml:lang="ru">Севастопольский государственный университет</institution>
     <city>Севастополь</city>
     <country>Россия</country>
    </aff>
    <aff>
     <institution xml:lang="en">Sevastopol State University</institution>
     <city>Sevastopol</city>
     <country>Russian Federation</country>
    </aff>
   </aff-alternatives>
   <pub-date publication-format="print" date-type="pub" iso-8601-date="2022-11-24T11:58:29+03:00">
    <day>24</day>
    <month>11</month>
    <year>2022</year>
   </pub-date>
   <pub-date publication-format="electronic" date-type="pub" iso-8601-date="2022-11-24T11:58:29+03:00">
    <day>24</day>
    <month>11</month>
    <year>2022</year>
   </pub-date>
   <volume>7</volume>
   <issue>4</issue>
   <fpage>541</fpage>
   <lpage>545</lpage>
   <history>
    <date date-type="received" iso-8601-date="2022-08-07T00:00:00+03:00">
     <day>07</day>
     <month>08</month>
     <year>2022</year>
    </date>
   </history>
   <self-uri xlink:href="https://rusjbpc.ru/en/nauka/article/55162/view">https://rusjbpc.ru/en/nauka/article/55162/view</self-uri>
   <abstract xml:lang="ru">
    <p>Использование в медицинской практике методов консервирования крови при низких температурах обусловливает необходимость исследований влияния температуры на гемоглобин. Исследовано влияние замораживания-оттаивания до температуры жидкого азота -196С и последующего оттаивания на гемоглобин А, при этом использовали методы температурно-пертурбационной дифференциальной спектрофотометрии и анализа первых производных спектров поглощения. После замораживания-оттаивания раствора гемоглобина А наблюдается сглаживание изломов на S-образной температурной зависимости интенсивности в максимуме температурно-пертурбационных дифференциальных спектров при 286 нм. Вероятно, это означает, что сглаживаются, становятся менее заметны температурно-зависимые конформационные изменения в молекуле гемоглобина А. Следует отметить, что после замораживания-оттаивания сохраняется &#13;
S-образная форма этой зависимости, т.е. конформационные изменения имеют место, но они менее выражены, чем до замораживания-оттаивания. С одной стороны, замораживание раствора гемоглобина А приводит к конформационным изменениям молекулы гемоглобина А, затрагивающим полярные области, а именно, к увеличению доступности растворителю полярных областей, что согласуется с данными о частичном разворачивании глобулы белка, сопровождающемся экспонированием ароматических аминокислот глобина в растворитель и с данными о том, что процесс замораживания-оттаивания ведёт в большинстве случаев к конформационным изменениям белка, которые состоят в ослаблении молекулы и увеличении доступности активных участков белка. С другой стороны, замораживание растворов гемоглобина А приводит к компактизации субъединиц молекулы гемоглобина А. Вероятно, это можно объяснить тем, что предположительно, увеличение доступности растворителю поглощающих хромофоров молекулы гемоглобина А, располагающихся в полярных областях, приводит к тому, что компактизуются другие части молекулы гемоглобина А, не участвующие в увеличении доступности аминокислотных остатков растворителю. То есть одни части молекулы гемоглобина А становятся более доступными растворителю, а другие при этом компактизуются.</p>
   </abstract>
   <trans-abstract xml:lang="en">
    <p>The use of blood preservation at low temperatures methods in medical practice makes it necessary to study the temperature effect on hemoglobin. The effect of freezing-thawing to a liquid nitrogen temperature of -196C and subsequent thawing on hemoglobin A was studied, using the methods of temperature-perturbation differential spectrophotometry and analysis of absorption spectra first derivatives. After the hemoglobin A solution freezing-thawing, a smoothing of the breaks in the S-shaped temperature intensity dependence at the maximum of the temperature-perturbation differential spectra at 286 nm is noted. This probably means that temperature-dependent conformational changes in the hemoglobin A molecule are smoothed out and become less noticeable. It should be noted that after freezing-thawing, this dependence S-shaped form is preserved, i.e. conformational changes take place, but they are less pronounced than before freezing-thawing. Thus, on the one hand, freezing the hemoglobin A solution leads to conformational changes in the hemoglobin A molecule affecting the polar regions, namely, to an increase in the polar regions availability to the solvent, which is consistent with the data on the protein globule partial unfolding, accompanied by the globin aromatic amino acids exposure to the solvent, and with the data that the freezing-thawing process leads in most cases to conformational changes in the protein, which consist in the molecule weakening and increasing the protein active sites accessibility. On the other hand, freezing of hemoglobin A solutions leads to compaction of the hemoglobin A molecule subunits. This can probably be explained by the fact that, presumably, an increase in the availability of the hemoglobin A molecule absorbing chromophores located in the polar regions to the solvent leads to the compaction of the hemoglobin molecule A other parts, not involved in increasing the amino acid residues availability to the solvent. That is, some parts of the hemoglobin A molecule become more accessible to the solvent, while others become compact.</p>
   </trans-abstract>
   <kwd-group xml:lang="ru">
    <kwd>гемоглобин</kwd>
    <kwd>конформационные изменения</kwd>
    <kwd>температура</kwd>
   </kwd-group>
   <kwd-group xml:lang="en">
    <kwd>hemoglobin</kwd>
    <kwd>conformational changes</kwd>
    <kwd>temperature</kwd>
   </kwd-group>
  </article-meta>
 </front>
 <body>
  <p></p>
 </body>
 <back>
  <ref-list>
   <ref id="B1">
    <label>1.</label>
    <citation-alternatives>
     <mixed-citation xml:lang="ru">Демченко А.П. Ультрафиолетовая спектрофотометрия белков. К.: Наукова думка, 1981, 208 с.</mixed-citation>
     <mixed-citation xml:lang="en">Demchenko A.P. Ultra-violent spectrophotometry of proteins. K.: Naukova dumka, 1981, 208 p. (In Russ.)</mixed-citation>
    </citation-alternatives>
   </ref>
   <ref id="B2">
    <label>2.</label>
    <citation-alternatives>
     <mixed-citation xml:lang="ru">Соловьёва А.С., Зинченко А.В. Сравнительное микрокалориметрическое исследование плавления гемоглобина из донорской и кордовой крови до и после низкотемпературного воздействия. Проблемы криобиологии, 2000, № 1, с. 32-35.</mixed-citation>
     <mixed-citation xml:lang="en">Solov’yova A.S., Zinchenko A.V. Comparative microcalorymetric investigation of melting of hemoglobin from donor and cord blood before and after low-temperature influence. Problemy criobiologii, 2000, no. 1, pp. 32-35. (In Russ.)</mixed-citation>
    </citation-alternatives>
   </ref>
   <ref id="B3">
    <label>3.</label>
    <citation-alternatives>
     <mixed-citation xml:lang="ru">Stadler A.M., Garvey C.J., Bocahut A., Sacquin-Mora S., Digel I., Schneider G.J., Natali F., Artmann G.M., Zaccai G. Thermal fluctuations of haemoglobin from different species: adaptation to temperature via conformational dynamics. Journal of the royal society interface, 2012, doi: 10.1098/rsif.2012.0364.</mixed-citation>
     <mixed-citation xml:lang="en">Stadler A.M., Garvey C.J., Bocahut A., Sacquin-Mora S., Digel I., Schneider G.J., Natali F., Artmann G.M., Zaccai G. Thermal fluctuations of haemoglobin from different species: adaptation to temperature via conformational dynamics. Journal of the royal society interface, 2012, doi: 10.1098/rsif.2012.0364.</mixed-citation>
    </citation-alternatives>
   </ref>
   <ref id="B4">
    <label>4.</label>
    <citation-alternatives>
     <mixed-citation xml:lang="ru">Гаврилова И.И. Изучение влияния низкой температуры и криопротекторов на структурно-конформационные переходы в некоторых белках и мембранах эритроцитов. Дис. канд. биол. наук, Харьков, 1982, 146 с.</mixed-citation>
     <mixed-citation xml:lang="en">Gavrilova I.I. The study of influence of low temperature and cryoprotectors on the structure-conformational transitions in some proteins and erythrocyte membrane. Dis. doct. phyl. in biology, Kharkov, 1982, 146 p. (In Russ.)</mixed-citation>
    </citation-alternatives>
   </ref>
   <ref id="B5">
    <label>5.</label>
    <citation-alternatives>
     <mixed-citation xml:lang="ru">Артюхов В.Г., Путинцева О.В. Влияние температуры на структуру молекулы гемоглобина и его функции. Известия АН Молдавской ССР. Серия биол. и хим. наук, 1981, № 1, с. 56-61.</mixed-citation>
     <mixed-citation xml:lang="en">Artyuhov V.G., Putintseva O.V. Influence of temperature on the structure of hemoglobin molecule and its functions. Izvestiya AN Moldavskoj SSR. Seriya biol. i him. nauk, 1981, no. 1, pp. 56-61. (In Russ.)</mixed-citation>
    </citation-alternatives>
   </ref>
   <ref id="B6">
    <label>6.</label>
    <citation-alternatives>
     <mixed-citation xml:lang="ru">Rozanova S., Timchenko N., Rozanova K., Nardid O. Freezing of hemoglobin-loaded sodium alginate microspheres. Journal of experimental and integrative medicine, 2015, vol. 5, no. 2, pp. 81-84.</mixed-citation>
     <mixed-citation xml:lang="en">Rozanova S., Timchenko N., Rozanova K., Nardid O. Freezing of hemoglobin-loaded sodium alginate microspheres. Journal of experimental and integrative medicine, 2015, vol. 5, no. 2, pp. 81-84.</mixed-citation>
    </citation-alternatives>
   </ref>
   <ref id="B7">
    <label>7.</label>
    <citation-alternatives>
     <mixed-citation xml:lang="ru">Cao E., Foster P.R. Effect of freezing and thawing rates on denaturation of protein in aqueous solutions. Biotechnol bioeng., 2003, vol. 82, no. 6, pp. 684-690.</mixed-citation>
     <mixed-citation xml:lang="en">Cao E., Foster P.R. Effect of freezing and thawing rates on denaturation of protein in aqueous solutions. Biotechnol bioeng., 2003, vol. 82, no. 6, pp. 684-690.</mixed-citation>
    </citation-alternatives>
   </ref>
  </ref-list>
 </back>
</article>
