Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty АКТУАЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ БИОЛОГИЧЕСКОЙ ФИЗИКИ И ХИМИИ 2499-9962 83066 10.29039/rusjbpc.2023.0586 МОДЕЛИРОВАНИЕ В БИОФИЗИКЕ И БИОИНФОРМАТИКА MODELLING IN BIOPHYCIS AND BIOINFORMATISC МОДЕЛИРОВАНИЕ В БИОФИЗИКЕ И БИОИНФОРМАТИКА STRUCTURAL ORGANIZATION OF SOYMORPHIN MOLECULES СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ МОЛЕКУЛ СОЙМОРФИНОВ Ахмедов Н. А. Akhmedov N. A. Namiq.49@bk.ru Агаева Л. Н. Agayeva L. N. leylanamig@mail.ru Исмаилова Л. И. Ismailova L. I. lara.ismailova.52@mail.ru Бакинский государственный университет Баку Азербайджан Baku State University Baku Azerbaijan Бакинский государственный университет Баку Азербайджан Baku State University Baku Azerbaijan Бакинский государственный университет Баку Азербайджан Baku State University Baku Azerbaijan 16 05 2024 16 05 2024 8 1 39 47 23 06 2023 https://rusjbpc.ru/en/nauka/article/83066/view

Методом теоретического конформационного анализа исследованы конформационные возможности молекул сойморфина-5 (Thr1-Pro2-Phe3-Val4-Val5-NH2), сойморфина-6 (Tyr1-Pro2-Phe3-Val4-Val5-Asn6-NH2) и сойморфина-7 (Tyr1-Pro2-Tyr3-Val4-Val5-Asn6-Ala7-NH2). Потенциальная функция системы выбрана в виде суммы невалентных, электростатических и торсионных взаимодействий и энергии водородных связей. Найдены низкоэнергетические конформации молекул сойморфина-5, сойморфина-6 и сойморфина-7, значения двугранных углов основных и боковых цепей аминокислотных остатков, входящих в состав молекул, оценена энергия внутри- и межостаточных взаимодействий. Показано, что пространственная структура молекул сойморфина-5, сойморфина-6 и сойморфина-7 представлена конформациями восьми шейпов пептидного скелета. Таким образом, пространную структуру молекул сойморфина-5, сойморфина-6 и сойморфина-7 можно представить восемью структурными типами. Можно предположить, что молекулы свои физиологические функции осуществляет в этих структурах. Сравнение низкоэнергетических структур сойморфинов показывают, что во всех молекулах первые четыре низкоэнергетические конформации являются представителями структурных типов efef, efee, efff, effe у сойморфина-5, effff, efeff, efffe, effee у сойморфина-6, efffff, efeffe, efffef, effeee у сойморфина-7. На основе этих структур можно предложить их искусственных аналогов для синтеза. Полученные результаты могут быть использованы для выяснения структурной и структурно-функциональной организации молекул сойморфинов.

The conformational capabilities of soymorphine-5 (Thr1-Pro2-Phe3-Val4-Val5-NH2), soymorphine-6 (Tyr1-Pro2-Phe3-Val4-Val5-Asn6-NH2) and soymorphine-7 (Tyr1- Pro2-Tyr3-Val4-Val5-Asn6-Ala7-NH2) molecules have been studied by the method of theoretical conformational analysis. The potential function of the system is chosen as the sum of non-valence, electrostatic and torsion interactions and the energy of hydrogen bonds. The low-energy conformations of soymorphine-5, soymorphine-6 and soymorphine-7 molecules were found, the dihedral angles of the main and side chains of amino acid residues that make up the molecule were found, and the energy of intra- and interresidual interactions was estimated. Thus, the spatial structure of soymorphine-5, soymorphine-6 and soymorphine-7 molecules can be represented by eight structural types. It can be assumed that the molecules perform their physiological functions in these structures. Comparison of the low-energy structures of soymorphins shows that in all molecules the first four low-energy conformations are representatives of the structural types efef, efee, efff, effe for soymorphine-5, effff, efeff, efffe, effee for soymorphine-6, efffff, efeffe, efffef, effeee for soymorphine-6. soymorphine-7. On the basis of these structures, it is possible to propose their artificial analogues for synthesis. It was shown that the spatial structure of soymorphine-5, soymorphine-6 and soymorphine-7 molecules is represented by the conformations of eight shapes of the peptide skeleton. The results obtained can be used to elucidate the structural and structural-functional organization of soymorphine molecules.

 экзорфин сойморфин опиоид структура конформация exorphin soymorphin opioid structure conformation

Чеснокова Е.А., Сарычева Н.Ю., Дубынин В.А., Каменский А.А. Опиоидные пептиды, получаемые с пищей и их влияние на нервную систему. Успехи физиологических наук, 2015, т. 46, № 1, с. 22-46. Chesnokova E.A., Sarycheva N.Y., Dubynin V.A., Kamensky A.A. Food-Derived Opioid Peptides and Their Neurological Impact. Advancesin Physiological Sciences, 2015, vol. 46, no. 1, pp. 22-46 (In Russ.). Соколов О.Ю., Кост Н. В., Андреева О.О., Корнеева Е.В., Мешавкин В.К., Тараканова Ю.Н., Дадаян А.К., Золотарев Ю.А., Грачев С.А., Михеева И.Г., Зозуля А.А. Возможная роль казоморфинов в патогенезе аутизма. Психиатрия, 2010, т. 45, № 3, с. 29-35. Sokolov O.Yu., Kost N.V., Andreeva O.O., Korneeva E.V., MeshavkinV.K., Tarakanova Yu.N., Dadayan A.K., Zolotarev Yu.A., Grachev S.A., Mikheeva I.G., Zozulya A.A. The possibl eroleof casomorphin sinpathogenesis of autism. Psixiatriya, 2010, vol. 46, no. 3, pp.29-35 (In Russ.). Sienkiewiez-Szlapka E., Jarmolowska B., Krawczuk S., Kostyara E. Contents of agonistic and antagonistic opioid peptides in different cheese varieties. Int. Dairy J., 2009, vol. 19, no. 4, pp. 258-263. Sienkiewiez-Szlapka E., Jarmolowska B., Krawczuk S., Kostyara E. Contents of agonistic and antagonistic opioid peptides in different cheese varieties. Int. Dairy J., 2009, vol. 19, no. 4, pp. 258-263. Ахмедов Н.А. Теоретический конформационный анализ молекул β-казоморфина, валмуцептина и морфицептина. Молекулярная Биология, 1989, т. 23, с. 240-248. Akhmedov N.A. Teoretical conformation analysis of β-cazomorphin, valmuceptin and morphiceptin molecules. Molecular. Biol., 1989, 23, 240-240(In Russ.). Ахмедов Н.А., Годжаев Н.М., Сулейманова Е.В., Попов Е.М. Структурная организация молекул [Met] энкефалина и эндорфинов. Биоорганическая химия, 1990, т. 16, с. 649-667. Akhmedov N.A., Godjaev N.M., Suleymanova E.V., Popov E.M. Structural organization of the [Met] encephalin and endorphins molecules. Bioorganic chemistry, 1990, vol. 16, pp. 649-667 (In Russ.). Гаджиева Ш.Н., Ахмедов Н.А., Масимов Э.А., Годжаев Н.М. Пространственная структура молекулы Thr-Pro-Ala-Glu-Asp-Phe-Met-Arg-Phe-NH2. Биофизика, 2013, т.58, вып. 4, с. 587-590. Gadjieva Sh.N., Akhmedov N.A., Masimov E.A., Godjaev N.M. Spatial Structure of Thr-Pro-Ala-Glu-Asp-Phe-Met-Arg-Phe-NH2. Biophysics, 2013, vol. 58, pp. 587-590 (In Russ.). Akhmedov N.A., Ismailova L.I., Abbasli R.M. et al. Spatial Structure of Octarphin molecule. IOSR J. Applied Physics (IOSR-JAP), 2016, vol. 8, pp.66-70. Akhmedov N.A., Ismailova L.I., Abbasli R.M. et al. Spatial Structure of Octarphin molecule. IOSR J. Applied Physics (IOSR-JAP), 2016, vol. 8, pp.66-70. Ismailova L.I., Abbasli R.M., Akhmedov N. Computer Modeling of the Spatial Structure of Nonapeptide Molecule. COIA 2020, Baku, Azerbaijan, vol. I, pp. 218-221. Ismailova L.I., Abbasli R.M., Akhmedov N. Computer Modeling of the Spatial Structure of Nonapeptide Molecule. COIA 2020, Baku, Azerbaijan, vol. I, pp. 218-221. Akhmedov N.A., Agayeva L.N., Akverdieva G.A., Abbasli R.M., Ismailova L.I. Spatial structure of the ACTH-(6-9)-PGP molecule. J. Chem. Soc. Pak., 2021, vol. 43, no. 05, pp. 500-504. Akhmedov N.A., Agayeva L.N., Akverdieva G.A., Abbasli R.M., Ismailova L.I. Spatial structure of the ACTH-(6-9)-PGP molecule. J. Chem. Soc. Pak., 2021, vol. 43, no. 05, pp. 500-504. Akhmedov N.A., Agayeva L.N., Akhmedova S.R., Abbasli R.M., Ismailova L.I. Spatial structure of the β-Casomorphin-7 Molecule. IOSR Journal of Applied Physics (IOSR-JAP), 2021, vol.13, iss. 5, ser. II, pp. 62-67, doi: 10.9790/4861-1305026267. Akhmedov N.A., Agayeva L.N., Akhmedova S.R., Abbasli R.M., Ismailova L.I. Spatial structure of the β-Casomorphin-7 Molecule. IOSR Journal of Applied Physics (IOSR-JAP), 2021, vol.13, iss. 5, ser. II, pp. 62-67, doi: 10.9790/4861-1305026267. Agayeva L.N., Abdinova A.A., Akhmedova S.R., Akhmedov N.A. Spatial Structure of the ACTH-(7-10) Molecule. Biophysics, 2021, vol. 66, no. 4, pp. 531-534. Agayeva L.N., Abdinova A.A., Akhmedova S.R., Akhmedov N.A. Spatial Structure of the ACTH-(7-10) Molecule. Biophysics, 2021, vol. 66, no. 4, pp. 531-534. Akhmedov N.A., Abbasli R.M., Agayeva L.N., Ismailova L.I. Three-dimensional structure of exorpin B5 molecule. Conference proceedings Modern Trends in Physics, 2019, pp. 201-104. Akhmedov N.A., Abbasli R.M., Agayeva L.N., Ismailova L.I. Three-dimensional structure of exorpin B5 molecule. Conference proceedings Modern Trends in Physics, 2019, pp. 201-104. IUPAC-IUB. Quantities, Units and Symbols in Physical Chemistry, Blackwell Scientific, Oxford 1993. IUPAC-IUB. Quantities, Units and Symbols in Physical Chemistry, Blackwell Scientific, Oxford 1993.