Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty АКТУАЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ БИОЛОГИЧЕСКОЙ ФИЗИКИ И ХИМИИ 2499-9962 54009 Общая биофизика General biophysics Общая биофизика ANALYSIS OF MOLECULAR DYNAMICS TRAJECTORY OF MOLECULAR MOVEMENT IN CYANOBACTERIAL PHOTOSYSTEM II АНАЛИЗ МОЛЕКУЛЯРНО-ДИНАМИЧЕСКИХ ТРАЕКТОРИЙ ПЕРЕМЕЩЕНИЯ МОЛЕКУЛ В ФОТОСИСТЕМЕ II ЦИАНОБАКТЕРИЙ Фатхуллин Б Ф Fatkhullin B F Габдулхаков А Г Gabdulkhakov A G azat@vega.protres.ru ФГБУН Институт белка РАН ru Institute of Protein Research ru ФГБУН Институт белка РАН ru Institute of Protein Research ru 25 06 2016 25 06 2016 1 1 120 123 20 06 2016 20 06 2016 https://rusjbpc.ru/en/nauka/article/54009/view

В тилакоидах цианобактерий, а также в других фотосинтезирующих организмах образование молекулярного кислорода с использованием энергии света осуществляет липид-пигмент-белковый комплекс, называемый фотосистемой II (ФСII). Кислород-выделяющий комплекс расположен в глубине люменальной части ФСII, и молекулам воды, чтобы попасть в активный центр, и молекулам диоксида, чтобы освободить активный центр фермента, необходимо преодолеть белковое окружение. Предыдущие исследования по выявлению кислородных и водных каналов в ФСII основаны либо на анализе полостей внутри ее статической структуры, либо на экспериментах по внедрению молекул благородных газов в кристаллы ФСII под давлением. Это позволило определить некоторые возможные пути выхода молекул, а также статические положения молекулярного кислорода. В данной работе проведено моделирование движения молекул воды и кислорода в транспортной системе ФСII методом молекулярной динамики. Разработана программа и предложены критерии для автоматизации процесса анализа молекулярно-динамических траекторий движения молекул внутри фотосистемы II.

In thylakoids of cyanobacteria and other photosynthetic organisms, the light-induced production of molecular oxygen is catalyzed by the lipid-pigment-protein complex called photosystem II (PSII). The oxygen-evolving complex (manganese cluster) is located deep in luminal site of PSII, therefore water molecules to reach the active site, and oxygen molecules to release from active site of enzyme, need to pass through the protein environment. Previous studies aimed at finding oxygen and water channels in PSII were based on analysis cavities in static structure or experiments with penetration molecules of noble gas into PSII crystals under pressure. It allowed describe some possible exiting pathways of molecules and static positions of molecular oxygen. In this work movement of water and oxygen molecules in PSII transport network is simulated by molecular dynamics method. Program for automation process of analysis molecular dynamics movement trajectory in PSII was created and criteria were offered.

 фотосистема II молекулярная динамика photosystem II molecular dynamics

Umena Y., Kawakami K., Shen J.R. [et al.] Crystal structure of oxygen-evolving photosystem II at a resolution of 1.9 Å. Nature, 2011, vol. 473, pp. 55-60. Umena Y., Kawakami K., Shen J.R. [et al.] Crystal structure of oxygen-evolving photosystem II at a resolution of 1.9 Å. Nature, 2011, vol. 473, pp. 55-60. Yano J., Yachandra V. Mn4Ca Cluster in Photosynthesis: Where and How Water is Oxidized to Dioxygen. Chem. Rev., 2014, vol. 114, pp. 4175-4205. Yano J., Yachandra V. Mn4Ca Cluster in Photosynthesis: Where and How Water is Oxidized to Dioxygen. Chem. Rev., 2014, vol. 114, pp. 4175-4205. Gabdulhakov A., Guskov A. [et al.] Probing the Accessibility of the Mn4Ca Cluster in Photosystem II: Channels Calculation, Noble Gas Derivatization, and Cocrystallization with DMSO. Structure, 2009, vol. 17, pp. 1223-1234. Gabdulhakov A., Guskov A. [et al.] Probing the Accessibility of the Mn4Ca Cluster in Photosystem II: Channels Calculation, Noble Gas Derivatization, and Cocrystallization with DMSO. Structure, 2009, vol. 17, pp. 1223-1234. Ho F.M., Styring S. Access channels and methanol binding site to the CaMn4 cluster in Photosystem II based on solvent accessibility simulations, with implications for substrate water access. Biochim. Biophys. Acta - Bioenerg., 2008., vol. 1777, no. 2, pp. 140-153. Ho F.M., Styring S. Access channels and methanol binding site to the CaMn4 cluster in Photosystem II based on solvent accessibility simulations, with implications for substrate water access. Biochim. Biophys. Acta - Bioenerg., 2008., vol. 1777, no. 2, pp. 140-153. Murray J.W., Maghlaoui K., Kargul J. [et al.] Analysis of xenon binding to photosystem II by X-ray crystallography. Photosynth. Res., 2008, vol. 98, no. 1-3, pp. 523-527. Murray J.W., Maghlaoui K., Kargul J. [et al.] Analysis of xenon binding to photosystem II by X-ray crystallography. Photosynth. Res., 2008, vol. 98, no. 1-3, pp. 523-527.