Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty АКТУАЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ БИОЛОГИЧЕСКОЙ ФИЗИКИ И ХИМИИ 2499-9962 54015 МОЛЕКУЛЯРНАЯ БИОФИЗИКА И ФИЗИКА БИОМОЛЕКУЛ MOLECULAR BIOPHYSICS AND PHYSICS OF BIOMOLECULES МОЛЕКУЛЯРНАЯ БИОФИЗИКА И ФИЗИКА БИОМОЛЕКУЛ STRUCTURE-FUNCTIONAL ORGANIZATION OF THE CARDIOACTIVE NONAPEPTIDE СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ КАРДИОАКТИВНОГО НОНАПЕПТИДА Исмаилова Лариса И. Ismailova L. I. Larisa_Ismailova@yahoo.com Аббаслы Р М Abbasli R M Ахмедов Намик А. Akhmedov N. A.

доктор физико-математических наук;

doctor of physical and mathematical sciences;

 Бакинский государственный университет Баку Азербайджан Baku State University Baku Azerbaijan Бакинский государственный университет, Институт физических проблем ru Baku State University, Institute for Physical Problems ru Бакинский государственный университет Баку Азербайджан Baku State University Baku Azerbaijan 25 06 2016 25 06 2016 1 1 144 148 20 06 2016 20 06 2016 https://rusjbpc.ru/en/nauka/article/54015/view

С помощью метода молекулярной механики были определены пространственное строение и конформационные свойства кардиоактивной нонапептидной молекулы Pro-Phe-Cys-Asn-Ala-Phe-Tyr-Gly-Cys- NH2 (CCAP, Crustacean cardioactive peptide). Данный пептид был впервые выделен из сердечной мышцы морского краба Carcinus maenas, где он выполнял сократительную функцию. Молекула присутствует так же в сердце насекомых, лобстеров. Помимо сократительной функции, кардиоактивный нонапептид является переносчиком нервных импульсов в центральной нервной системе, а также относится к классу гормонов. Молекула представляет собой циклический нонапептид с первичной структурой PFCNAFTGC-NH2 и дисульфидной связью между аминокислотными остатками Cys3 и Cys9. Потенциальная энергия этой молекулы оценивалась как сумма невалентных, электростатических, торсионных взаимодействий и энергии водородных связей. Найдены 7 низкоэнергетических конформаций для нонапептида ССАР, значения двугранных углов основной и боковых цепей, оценена энергия внутри- и межостаточных взаимодействий. Расчет показал, что низкоэнергетическими для нонапептида являются полусвернутые формы основной цепи, приводящие к сближенности боковых цепей цистеинов. Циклические формы сближают участки основной цепи и боковые цепи аминокислот, входящих в нонапептид, что приводит к их эффективным взаимодействиям.

The spatial structure of cardioactive nonapeptide molecule Pro-Phe-Cys-Asn-Ala-Phe-Tyr-Gly-Cys- NH2 (CCAP, Crustacean cardioactive peptide) and the conformational properties were investigated using molecular mechanics method. This peptide was first isolated from the pericardial organs of the shore crab Carcinus maenas. It is found in crustaceans and insects where it behaves as a cardioaccelerator, neuropeptide transmitter for other areas of the neurous system and a hormone. Crustacean cardioactive peptide is highly conserved, amidated cyclic nonapeptide with the primary structure PFCNAFTGC-NH2 and disulfide bridge between Cys3 and Cys9. The potential energy of the molecule was chosen as the sum of the non-valent, electrostatic and torsional interaction energies and the energy of hydrogen bonds. The 7 low-energy conformations of this molecule, the dihedral angles of the backbone and side chains of the amino acid residues of the tetrapeptide, and the energies of intra- and inter-residual interactions were determined. It is revealed that low energy conformations of this molecule have cyclic type of backbone. These folded forms bring parts of the backbone and the side chains of the amino acids together, and they result in convenient interactions.

 нонапептид конформация молекула пространственная структура nonapeptide conformation molecule spatial structure

Dircksen H. Conserved crustacean cardioactive peptide (CCAP) neuronal networks and functions in arthropod evolution. Recept Advances in Arthropod Endocrinology, Cambridge, 1998, pp. 302-333. Dircksen H. Conserved crustacean cardioactive peptide (CCAP) neuronal networks and functions in arthropod evolution. Recept Advances in Arthropod Endocrinology, Cambridge, 1998, pp. 302-333. Donini A., Lange A.B. The effects of crustacean cardioactive peptide on locust oviducts are calcium-dependent. Peptides, 2002, vol. 23, pp. 683-691. Donini A., Lange A.B. The effects of crustacean cardioactive peptide on locust oviducts are calcium-dependent. Peptides, 2002, vol. 23, pp. 683-691. Ломизе А.Л., Попов Е.М. Теоретический конформационный анализ МСД-пептида. Молекулярная биология, 1983, т. 17, № 4, с. 1212-1220. [Lomize A.L., Popov E.M. Theoretical conformational analysis of the MSD- peptide. Molecular biology, 1983, vol. 17, no. 4, pp. 1212-1220. (In Russ.)] Lomize A.L., Popov E.M. Teoreticheskiy konformacionnyy analiz MSD-peptida. Molekulyarnaya biologiya, 1983, t. 17, № 4, s. 1212-1220. [Lomize A.L., Popov E.M. Theoretical conformational analysis of the MSD- peptide. Molecular biology, 1983, vol. 17, no. 4, pp. 1212-1220. (In Russ.)] Dulcis D., Levine R.B., Ewer J. Role of the neropeptide CCAP in Drosophila cardiac function. Journal of Neurology, 2005, vol. 64, no. 3, pp. 259-274. Dulcis D., Levine R.B., Ewer J. Role of the neropeptide CCAP in Drosophila cardiac function. Journal of Neurology, 2005, vol. 64, no. 3, pp. 259-274. Maksumov I.S., Ismailova L.I., Godjaev N.M. A computer program for calculation of conformations of molecular systems. J. Struc. Chem., 1983, vol. 24, pp. 147-148. Maksumov I.S., Ismailova L.I., Godjaev N.M. A computer program for calculation of conformations of molecular systems. J. Struc. Chem., 1983, vol. 24, pp. 147-148. Попов Е.М. Белки и пептиды. М.: Наука, 1995, 73 c. [Popov E.M. The Proteines and peptides. Moscow, Nauka, 1995, 73 p. (In Russ.)] Popov E.M. Belki i peptidy. M.: Nauka, 1995, 73 c. [Popov E.M. The Proteines and peptides. Moscow, Nauka, 1995, 73 p. (In Russ.)] IUPAC-IUB, Quantity, Units and Symbols in Physical Chemistry. Blackwell Scientific Publications, Oxford, 1988, 39 p. IUPAC-IUB, Quantity, Units and Symbols in Physical Chemistry. Blackwell Scientific Publications, Oxford, 1988, 39 p. Momany F.A., McGuire R.F., Burgess A.W., Scheraga H.A. Energy parameters in polypeptides. VII. Geometric parameters, partial atomic charges, nonboded interactions, hydrogen bond interaction and intrinsic torsional potentials for naturally occurring aminoacid. J. Phys. Chem., 1975, vol. 29, pp. 2361-2381. Momany F.A., McGuire R.F., Burgess A.W., Scheraga H.A. Energy parameters in polypeptides. VII. Geometric parameters, partial atomic charges, nonboded interactions, hydrogen bond interaction and intrinsic torsional potentials for naturally occurring aminoacid. J. Phys. Chem., 1975, vol. 29, pp. 2361-2381. Akhmedov N.A., Gadjiyeva Sh.N., Abbasli R.M. Structural organization of Asp-Pro- Lys-Gln-Asp-Phe-Met-Arg- Phe-NH2 molecule. Cur. Top. in Pept. & Prot. Res., 2009, vol. 10, pp. 57-62. Akhmedov N.A., Gadjiyeva Sh.N., Abbasli R.M. Structural organization of Asp-Pro- Lys-Gln-Asp-Phe-Met-Arg- Phe-NH2 molecule. Cur. Top. in Pept. & Prot. Res., 2009, vol. 10, pp. 57-62. Akhmedov N.A., Ismailova L.I., Agayeva L.N., Gocayev N.M. The spatial structure of the cardio active peptide”. Cur. Top. in Pept. & Prot. Res., 2010, vol. 11, pp. 87-93. Akhmedov N.A., Ismailova L.I., Agayeva L.N., Gocayev N.M. The spatial structure of the cardio active peptide”. Cur. Top. in Pept. & Prot. Res., 2010, vol. 11, pp. 87-93.