Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty АКТУАЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ БИОЛОГИЧЕСКОЙ ФИЗИКИ И ХИМИИ 2499-9962 54028 МОЛЕКУЛЯРНАЯ БИОФИЗИКА И ФИЗИКА БИОМОЛЕКУЛ MOLECULAR BIOPHYSICS AND PHYSICS OF BIOMOLECULES МОЛЕКУЛЯРНАЯ БИОФИЗИКА И ФИЗИКА БИОМОЛЕКУЛ INVESTIGATION OF SPATIAL STRUCTURE OF NEOKYOTORPHIN ИССЛЕДОВАНИЕ ПРОСТРАНСТВЕННОЙ СТРУКТУРЫ НЕОКИОТОРФИНА Ахвердиева Г. А. Akverdieva G. A. hagverdigulnara@gmail.com Бакинский государственный университет Баку Азербайджан Baku State University Baku Azerbaijan 25 06 2016 25 06 2016 1 1 200 203 20 06 2016 20 06 2016 https://rusjbpc.ru/en/nauka/article/54028/view

В работе представлены результаты исследования неокиоторфина методами молекулярной механики и молекулярной динамики. Определены энергетические и геометрические параметры оптимальных структур пептида.Установлено, что пространственное строение неокиоторфина в условиях водного окружения может быть описано набором низкоэнергетических состояний, находящихся в конформационном равновесии; спиральные или полусвернутые конформации отвечают наиболее стабильным состояниям данной молекулы. Выявлено, что для N -концевого трипептидного участка молекулы характерен высокий уровень подвижности, в отличие от его С-концевого дипептидного участка, свернутая структура которого сохраняется на протяжении всего этапа моделирования. Конформационная жесткость и ориентация боковых цепей указанного дипептидного участка играют экранирующую роль в сохранении устойчивости химической связи Tyr-Arg к расщепляющему действию аминопептидаз, что является важным для функциональной активности молекулы.

The spatial structure of neokyotorphin have been investigated within molecular mechanics framework and detailed by molecular dynamics simulations. The energy and geometrical parameters of the optimal structures of peptide are obtained. It is found that the spatial structure of neokyotorphin can be described by a set of low-energy states that are in a conformational equilibrium under aqueous environment, the spiral and semifolded conformations correspond to the most stable states of this molecule. It was revealed that the N-terminal tripeptide segment of the molecule is characterized by a high level of mobility, in contrast to its the C-terminal dipeptide segment, folded structure of which is maintained throughout the simulation stage. The conformational rigidity and orientation of side chain of the mentioned dipeptide segment play the shielding role role in maintaining of the stability of Tyr-Arg chemical bond to degradation action of aminopeptidases that is important for the functional activity of the molecule.

 неокиоторфин пространственная структура конформация молекулярная механика молекулярная динамика neokyotorphin spatial structure conformation molecular mechanics molecular dynamics

Nedjar-Arroume N, Dubois-Delval V., Miloudi K., Daoud R, Krier F., Kouach M., Briand G., Guillochon D. Isolation and characterization of four antibacterial peptides from bovine hemoglobin. Peptides, 2006, vol. 27, pp. 2082-2089. Nedjar-Arroume N, Dubois-Delval V., Miloudi K., Daoud R, Krier F., Kouach M., Briand G., Guillochon D. Isolation and characterization of four antibacterial peptides from bovine hemoglobin. Peptides, 2006, vol. 27, pp. 2082-2089. Sazonova O.V., Blishchenko E.Yu., Njlmazova A.G. [et al.] Stimulation of fibroblast proliferation by neokyotorphin requires Ca2+ influx and activation of PKA, CaMK II and MAPK/ERK. FEBS Journal, 2007, vol. 274, Iss. 2, pp. 474-484. Sazonova O.V., Blishchenko E.Yu., Njlmazova A.G. [et al.] Stimulation of fibroblast proliferation by neokyotorphin requires Ca2+ influx and activation of PKA, CaMK II and MAPK/ERK. FEBS Journal, 2007, vol. 274, Iss. 2, pp. 474-484. Годжаев Н.М., Максумов И.С., Исмаилова Л.И. Программа полуэмпирического расчета конформаций молекулярных комплексов. Журнал структурной химии, 1983, № 24, с. 147-148. [Godjayev N.M., Макsumov I.S., Ismailova L.I. Programm of semiempirical calculations of conformations of molecular complexes. Jurnal strukturnoy himii, 1983, no. 24, pp. 147-148. (In Russ.)] Godzhaev N.M., Maksumov I.S., Ismailova L.I. Programma poluempiricheskogo rascheta konformaciy molekulyarnyh kompleksov. Zhurnal strukturnoy himii, 1983, № 24, s. 147-148. [Godjayev N.M., Maksumov I.S., Ismailova L.I. Programm of semiempirical calculations of conformations of molecular complexes. Jurnal strukturnoy himii, 1983, no. 24, pp. 147-148. (In Russ.)] Akverdieva G.A., Godjayev N.M., Akyuz S. A Molecular Mechanics Conformational Study of Peptide T. J. Mol. Struct., 1997, vol. 403, pp. 95-110. Akverdieva G.A., Godjayev N.M., Akyuz S. A Molecular Mechanics Conformational Study of Peptide T. J. Mol. Struct., 1997, vol. 403, pp. 95-110. IUPAC-IUB, Quantity, Units and Symbols in Physical Chemistry. Blackwell Scientific Publications. Oxford, 1988, vol. 39. IUPAC-IUB, Quantity, Units and Symbols in Physical Chemistry. Blackwell Scientific Publications. Oxford, 1988, vol. 39. Berendsen H.J.C., Postma J.P.M., van Gunsteren W.F., DiNola A., Haak J.R. J. Chem. Phys., 1984. vol. 81, pp. 3684-3690. Berendsen H.J.C., Postma J.P.M., van Gunsteren W.F., DiNola A., Haak J.R. J. Chem. Phys., 1984. vol. 81, pp. 3684-3690.