Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty

АКТУАЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ БИОЛОГИЧЕСКОЙ ФИЗИКИ И ХИМИИ

2499-9962

54164

МОЛЕКУЛЯРНАЯ БИОФИЗИКА И ФИЗИКА БИОМОЛЕКУЛ

MOLECULAR BIOPHYSICS AND PHYSICS OF BIOMOLECULES

МОЛЕКУЛЯРНАЯ БИОФИЗИКА И ФИЗИКА БИОМОЛЕКУЛ

Research influence of pH on the structure of hemoglobin and its prostetic group

Исследование влияния рН среды на структуру гемоглобина и его простетической группы

Тхор

Е С

Tkhor

E S

e-thor@mail.ru

Цораев

Г В

Tsoraev

G V

Максимов

Е Г

Maksimov

E G

Силичева

М А

Silicheva

M A

Паршина

Е Ю

Parshina

E Yu

Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова ru Lomonosov Moscow State University ru

25 06 2017

2 1 247 251 20 06 2017 20 06 2017

https://rusjbpc.ru/en/nauka/article/54164/view

В работе исследовано влияние концентрации протона (рН 6,8, 7,4, 8,0) на структуру белковой части оксигемоглобина. Методом комбинационного рассеяния показано, что переход в окисленное состояние стабилизирует структуру порфиринового кольца, в этих условиях рН среды инкубации не оказывает влияния на конформацию гемопорфирина и его способность переносить кислород. Обнаружено снижение ζ-потенциала молекул гемоглобина при повышении рН среды инкубации, при этом размер молекулы остается неизменным. Выявлено возрастание интенсивности и времени жизни флуоресценции триптофановых остатков с увеличением рН среды, что свидетельствует о наличии локальных конформационных перестроек, вызывающих изменение микроокружения триптофана белковой части гемоглобина. В связи с этим в данной работе выявлена взаимосвязь белковой части и гемопорфирина оксигемоглобина крови человека при изменении рН среды инкубации.

The influence of the proton concentration (pH 6.8, 7.4, 8.0) on the structure of the protein part of oxyhemoglobin was investigated in the work. Raman scattering showed that the transition to the oxidized state stabilizes the structure of the porphyrin ring, under these conditions the pH of the incubation environ does not affect the conformation of hemoporphyrin and its ability to transfer oxygen. A decrease in the ζ-potential of hemoglobin molecules was observed with increasing pH of the incubation environ, while the size of the molecule remains unchanged. An increase in the intensity and lifetime of fluorescence of tryptophan residues with an increase in the pH of the environ has been revealed, which indicates the presence of local conformational rearrangements that cause a change in the microenvironment of tryptophan in the protein part of hemoglobin. In this regard, in this paper, the relationship between the protein part and hemoporphyrin of human oxyhemoglobin in the pH of the incubation environ.

гемоглобин рН Комбинационное рассеяние ζ-потенциал триптофановая флуоресценция гемопорфирин эффект Бора

hemoglobin pH Raman scattering ζ-potential tryptophan fluorescence hemoporphyrin Bohr effect

Блюменфельд Л.А. Гемоглобин. Химия соросовский образовательный журнал, 1998, № 4, с. 33-38. [Blumenfeld LA Hemoglobin. Chemistry Soros Educational Journal, 1998, no. 4, pp. 33-38 (in Rus)]

Blyumenfel'd L.A. Gemoglobin. Himiya sorosovskiy obrazovatel'nyy zhurnal, 1998, № 4, s. 33-38. [Blumenfeld LA Hemoglobin. Chemistry Soros Educational Journal, 1998, no. 4, pp. 33-38 (in Rus)]

Bryzgalova N.Yu., Brazhe N.A., Yusipovich A. I., Maksimov G.V., Rubin A.B. Role of the state of erythrocyte cytoplasm in the change of hemoglobin affinity for oxygen. Biofizika, 2009, Vol. 54, No. 3, pp. 442-447.

Luneva O.G., Brazhe N.A., Maksimova N.V., Rodnenkov O.V., Parshina E.Yu, Bryzgalova N.Yu, Maksimov G.V., Rubin A.B., Orlov S.N., Chazov E.I Ion transport, membrane fluidity and haemoglobin conformation in erythrocyte from patients with cardiovascular diseases: Role of augmented plasma cholesterol. Pathophysiology, 2007, no. 14, pp. 41-46.

Васильева Е.М. Биохимические особенности эритроцита. Влияние патологий. Биомедицинская химия, 2005, т. 51, вып. 2, с. 118-126. [Vasilyeva E.M. Biochemical features of erythrocyte. The influence of pathologies. Biomedical Chemistry, 2005, vol. 51, no. 2, pp. 118-126 (in Rus.)]

Vasil'eva E.M. Biohimicheskie osobennosti eritrocita. Vliyanie patologiy. Biomedicinskaya himiya, 2005, t. 51, vyp. 2, s. 118-126. [Vasilyeva E.M. Biochemical features of erythrocyte. The influence of pathologies. Biomedical Chemistry, 2005, vol. 51, no. 2, pp. 118-126 (in Rus.)]

Perutz M.F. Molecular Anatomy, Physiology, and Pathology of Hemoglobin. Molecular Basis of Blood Diseases, Ed. C. Stammatagayanopoulus et al. Philadelphia: Saunders, 1987.

Nagatomo, S., Okumura, M., Saito, K., Ogura, T., Kitagawa, T., & Nagai, M. Interrelationship among Fe-His Bond Strengths, Oxygen Affinities, and Intersubunit Hydrogen Bonding Changes upon Ligand Binding in the β Subunit of Human Hemoglobin: The Alkaline Bohr Effect. Biochemistry, 2017, vol. 56, no. 9, pp. 1261-1273.

Weber R.E., Jensen F.B., Cox R.P. Analysis of teleost hemoglobin by Adair and Monod-Wyman-Changeux models. Effects of nucleoside triphosphates and pH on oxygenation of tench hemoglobin. J Comp Physiol B, 1987, vol. 157, pp. 145-152

Нельсон Д., Кокс М. Основы биохимии Ленинджера. М.: Бионом, 2014, т. 2, 636 с. [Nelson D., Koks M. Foundations of Biochemistry of Leninger. Moscow: Bionom, 2014, vol. 2, 636 p. (in Rus.)]

Nel'son D., Koks M. Osnovy biohimii Lenindzhera. M.: Bionom, 2014, t. 2, 636 s. [Nelson D., Koks M. Foundations of Biochemistry of Leninger. Moscow: Bionom, 2014, vol. 2, 636 p. (in Rus.)]

Dobretsov G.E., Kurek N.K., Syrejshchikova T.I., Yakimenko M.N., Clarke D.T., Jones G.R., Munro I.H. Time-resolved spectroscopy of the probe fluorescence in the study of human blood protein dynamic structure on SR beam. Nuclear Instruments and Methods in Physics Research A, 2000, vol. 448, pp. 471-477.

10.

Лакович Дж. Основы флуоресцентной спектроскопии. М.: Мир, 1986, 496 с. [Lakovich, J. Principles of fluorescence spectroscopy, Moscow: Mir, 1986, 496 p. (in Rus.)]

Lakovich Dzh. Osnovy fluorescentnoy spektroskopii. M.: Mir, 1986, 496 s. [Lakovich, J. Principles of fluorescence spectroscopy, Moscow: Mir, 1986, 496 p. (in Rus.)]

11.

Родионова Е.Ю., Дмитриева И.Ю., Чухно А.С. Электрокинетические свойсва гемоглобина в водных растворах 1-,2- и 3-зарядных ионов. Бутлеровские сообщения, 2013, т. 34. № 6, с. 135-140. [Rodionova E.Yu., Dmitrieva I.Yu., Chukhno A.S. Electrokinetic properties of hemoglobin in aqueous solutions of 1-, 2-, and 3-charge ions. Butlerov Communications, 2013, vol. 34, no. 6, pp.135-140 (in Rus.)]

Rodionova E.Yu., Dmitrieva I.Yu., Chuhno A.S. Elektrokineticheskie svoysva gemoglobina v vodnyh rastvorah 1-,2- i 3-zaryadnyh ionov. Butlerovskie soobscheniya, 2013, t. 34. № 6, s. 135-140. [Rodionova E.Yu., Dmitrieva I.Yu., Chukhno A.S. Electrokinetic properties of hemoglobin in aqueous solutions of 1-, 2-, and 3-charge ions. Butlerov Communications, 2013, vol. 34, no. 6, pp.135-140 (in Rus.)]