Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty АКТУАЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ БИОЛОГИЧЕСКОЙ ФИЗИКИ И ХИМИИ 2499-9962 54175 МОЛЕКУЛЯРНАЯ БИОФИЗИКА И ФИЗИКА БИОМОЛЕКУЛ MOLECULAR BIOPHYSICS AND PHYSICS OF BIOMOLECULES МОЛЕКУЛЯРНАЯ БИОФИЗИКА И ФИЗИКА БИОМОЛЕКУЛ Spatial structure of the ACTH-(5-7)-PGP molecule Пространственная структура молекулы ACTH-(5-7)-PGP Ахмедова С Р Akhmedova S R Ахмедов Н Ф Akhmedov N F Агаева Л Н Agayeva L N Ахмедов Н А Akhmedov N A Namig.49@bk.ru Азербайджанский Технический Университет; Бакинский Государственный Университет ru Azerbaijan Technical University; Baku State University ru Азербайджанский Технический Университет; Бакинский Государственный Университет ru Azerbaijan Technical University; Baku State University ru Азербайджанский Технический Университет; Бакинский Государственный Университет ru Azerbaijan Technical University; Baku State University ru Азербайджанский Технический Университет; Бакинский Государственный Университет ru Azerbaijan Technical University; Baku State University ru 25 06 2017 25 06 2017 2 1 293 296 20 06 2017 20 06 2017 https://rusjbpc.ru/en/nauka/article/54175/view

Методом теоретического конформационного анализа исследована пространственная структура молекулы ACTH-(5-7)-PGP. Аминокислотная последовательность N-концевого трипептидного участка молекулы Glu- His-Phe-Pro-Gly-Pro соответствует фрагменту 5-7 адренокортикотропного гормона. Расчет молекулы выполнен с помощью метода теоретического конформационного анализа. Потенциальная функция системы выбрана в виде суммы невалентных, электростатических и торсионных взаимодействий и энергии водородных связей. Пространственная структура молекулы Glu-His-Phe-Pro-Gly-Pro рассчитана на основе низкоэнергетических конформаций соответствующих аминокислотных остатков. Показано, что пространственная структура гексапептидной молекулы может быть представлена восемью низкоэнергетическими формами основной цепи. Найдены низкоэнергетические конформации молекулы, значения двугранных углов основных и боковых цепей аминокислотных остатков, оценена энергия внутри- и межостаточных взаимодействий.

The spatial structure of ACTH-(5-7)-PGP molecule has been investigated using theoretical conformational analysis method. Amino acid sequence of the N-terminal tripeptide fragment of Glu-His-Phe-Pro-Gly-Pro molecule conforms to the fragment 5-7 of ACTH hormone. Spatial structure of the molecule has been investigated by method of theoretical conformational analysis. Calculations of conformational states of this molecule are carried out regarding nonvalent, electrostatic and torsional interactions and the energy of hydrogen bondsl. The spatial structure of the Glu-His-Phe-Pro-Gly- Pro molecule was estimated on the low-energy conformations of amino acid residues. It is shown that the spatial structure of hexapeptide molecule can be presented by 8 low-energy forms of the main chain. The low-energy conformations of this molecule, the values of dihedral angles of the backbone and side chains of the amino acid residues were founded and the energies of intra- and inter-residual interactions were determined.

 АСТН-(5-7) теоретический конформационный анализ пространственная структура конформация АСТН -(5-7) theoretical conformational analysis spatial structure conformation

Шевченко K.В., Дулов С.А., Андреева Л.А., Нагаев И.Ю., Шевченко В.П., Радилов А.С., Мясоедов Н.Ф. Устойчивость His-Phe-Arg-Trp-Pro-Gly-Pro к действию лейцинаминопептидазы, карбоксипептидазы Y и ферментным системам назальной слизи, крови и плазмы крови крыс. Биоорганическая химия, 2016, т. 42, № 2, с. 171-181. Shevchenko K.V., Dulov S.A., Andreeva L.A., Nagaev I.Yu., Shevchenko V.P., Radilov A.S., Myasoedov N.F. Ustoychivost' His-Phe-Arg-Trp-Pro-Gly-Pro k deystviyu leycinaminopeptidazy, karboksipeptidazy Y i fermentnym sistemam nazal'noy slizi, krovi i plazmy krovi krys. Bioorganicheskaya himiya, 2016, t. 42, № 2, s. 171-181. IUPAC-IUB, Quantiby, Units and Sybbols in Physical Chemistry. Blackwell Scientific Publications, 1998, vol. 39. IUPAC-IUB, Quantiby, Units and Sybbols in Physical Chemistry. Blackwell Scientific Publications, 1998, vol. 39. Akhmedov N.A., Tagiyev Z.H., Hasanov E.M., Akverdieva G.A.Theoretical conformational analisis of the bovine adrenal medulla 12 residue peptide molecule. J.Molecular Structure, 2003, vol. 646, pp. 75-80. Akhmedov N.A., Tagiyev Z.H., Hasanov E.M., Akverdieva G.A.Theoretical conformational analisis of the bovine adrenal medulla 12 residue peptide molecule. J.Molecular Structure, 2003, vol. 646, pp. 75-80. Akhmedov N.A., Ismailova L.I., Agayeva L.N., Gocayev N.M. The spatial structure of the cardio active peptides. Peptid and Protein Research, 2010, vol. 11, pp. 87-93. Akhmedov N.A., Ismailova L.I., Agayeva L.N., Gocayev N.M. The spatial structure of the cardio active peptides. Peptid and Protein Research, 2010, vol. 11, pp. 87-93. Гаджиева Ш.Н., Ахмедов Н.А., Масимов Э.А, Годжаев Н.М. Пространственная структура молекулы Thr-Pro- Ala-Glu-Asp-Phe-Met-Arg-Phe-NH2. Биофизика, 2013, т. 58, вып. 4, c. 587-590. [Gadjieva Sh.N., Akhmedov N.A., Masimov E.A., Godjaev N.M. Spatial Structure of Thr-Pro-Ala-Glu-Asp-Phe-Met-Arg-Phe-NH2. Biophysics, 2013, vol. 58, pp. 587-590 (In Russ.)] Gadzhieva Sh.N., Ahmedov N.A., Masimov E.A, Godzhaev N.M. Prostranstvennaya struktura molekuly Thr-Pro- Ala-Glu-Asp-Phe-Met-Arg-Phe-NH2. Biofizika, 2013, t. 58, vyp. 4, c. 587-590. [Gadjieva Sh.N., Akhmedov N.A., Masimov E.A., Godjaev N.M. Spatial Structure of Thr-Pro-Ala-Glu-Asp-Phe-Met-Arg-Phe-NH2. Biophysics, 2013, vol. 58, pp. 587-590 (In Russ.)]