Трансмембранные домены большинства мембранных белков представляют собой отдельные α-спирали или их пучки. Они принимают непосредственное участие в функционировании мембранных рецепторов и ионных каналов, а также обеспечивают формирование их правильной пространственной структуры. Таким образом, спираль-спиральные взаимодействия в липидном окружении вовлечены в ключевые процессы жизнедеятельности клетки. На смену концепции мотивов димеризации, описывающей взаимодействие белков в мембране исключительно через непосредственные контакты, пришло представление о мембране как об активной среде, влияющей на поведение встроенных белков. В настоящей работе с помощью метода молекулярной динамики исследовали поведение трансмембранного сегмента гликофорина А и двух искусственных полипептидов на базе полиаланина и полилейцина в гидратированном липидном бислое. Показали, что мономеры и образуемые димеры имеют на поверхности спиральных трансмембранных фрагментов сайты взаимодействия с молекулами липидов. Для мономера гликофорина А наиболее ярко выраженный сайт связывания липидов соответствует интерфейсу его димеризации. Перераспределение связанных молекул липидов при формировании димера способствует стабилизации димерного состояния за счёт энтропийного вклада в свободную энергию ассоциации.