Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty АКТУАЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ БИОЛОГИЧЕСКОЙ ФИЗИКИ И ХИМИИ 2499-9962 54437 Общая биофизика General biophysics Общая биофизика SIZE OF THE NATURAL LINEAR PEPTIDE STRUCTURES РАЗМЕР ПРИРОДНЫХ ЛИНЕЙНЫХ ПЕПТИДНЫХ СТРУКТУР Замятнин А А Zamyatnin F F aaz@inbi.ras.ru Белозерская Т А Belozerskaya T A Институт биохимии им. А.Н. Баха ФИЦ «Фундаментальные основы биотехнологии» РАН ru A.N. Bach Institute of Biochemistry, Research Center of Biotechnology Russian Academy of Sciences ru Институт биохимии им. А.Н. Баха ФИЦ «Фундаментальные основы биотехнологии» РАН ru A.N. Bach Institute of Biochemistry, Research Center of Biotechnology Russian Academy of Sciences ru 25 09 2019 25 09 2019 4 3 315 321 20 09 2019 20 09 2019 https://rusjbpc.ru/en/nauka/article/54437/view

Размер линейных молекул пептидной природы может рассматриваться как число содержащихся в них аминокислотных остатков ( р ). Целью работы был анализ области существования и встречаемости различных природных пептидных структур с различной величиной р . В работе использовались данные базы SwissProt о более чем 5,6·105 первичных структурах, определенных полностью (sequence complete). Из них нами были удалены структуры, содержащие нестандартные аминокислотные остатки, а также идентичные копии аминокислотных последовательностей. В результате для анализа использовано 463450 различных последовательностей длиной 2 до 35213 аминокислотных остатков. Анализ показал, что у разных биологических доменов и царств число встречающихся пептидных структур на шкале р характеризуются разными областями существования, а формы профилей полученных кривых близки к ряду известных распределений. В то же время у них могут наблюдаться острые высокие пики, свидетельствующие о наличии большого количества специфических белков с одинаковой величиной р . Таким образом продемонстрировано существование множества разных первичных структур белков одинаковой длины, обладающих одинаковыми функциями. Рассмотрены возможные причины особенностей полученных распределений.

The size of linear peptide molecules is considered as a number of amino acid residues ( p ) contained in them. The aim of this work was to analyze the region of existence and occurrence of various natural peptide structures with different p -values. We used SwissProt database contained more than 560000 complete primary structures. We have removed structures containing non-standard amino acid residues, as well as identical amino acid sequences. As a result, 463450 different sequences with a length of 2 to 35,213 amino acid residues were obtained for analysis. The analysis showed that the number of peptide structures on p -scale is characterized by different areas of existence in different biological domains and kingdoms, and the shapes of the profiles of the curves obtained are close to classical distributions. However, they can have sharp high peaks, indicating the presence of a large number of specific proteins with the same p -value. Possible reasons for the existence and features of such distributions are considered.

 пептид белок аминокислотная последовательность база данных UniProt peptide protein amino acid sequence UniProt database

Sewald N., Jakubke H.-D. Peptides: Chemistry and Biology. Weinheim, WILEY-VCH Verlag GmbH, 2002, 562 p. Sewald N., Jakubke H.-D. Peptides: Chemistry and Biology. Weinheim, WILEY-VCH Verlag GmbH, 2002, 562 p. Замятнин А.А. Особенности совокупности природных олигопептидов. Нейрохимия, 2016, т. 33, № 4, с. 265-275. DOI: 10.1134/S1819712416040176. @@[Zamyatnin A.A. Features of the totality of natural oligopeptides. Neurochemistry, 2016, vol. 33, no. 4, pp. 265-275. DOI: 10.1134 / S1819712416040176. (In Russ.)] Zamyatnin A.A. Osobennosti sovokupnosti prirodnyh oligopeptidov. Neyrohimiya, 2016, t. 33, № 4, s. 265-275. DOI: 10.1134/S1819712416040176. @@[Zamyatnin A.A. Features of the totality of natural oligopeptides. Neurochemistry, 2016, vol. 33, no. 4, pp. 265-275. DOI: 10.1134 / S1819712416040176. (In Russ.)] Zamyatnin A.A. Structural-functional diversity of the natural oligopeptides. Progr. Biophys. Mol. Biol., 2018, vol. 133, pp. 1-8. DOI: 10.1016/j.pbiomolbio.2017.09.024. Zamyatnin A.A. Structural-functional diversity of the natural oligopeptides. Progr. Biophys. Mol. Biol., 2018, vol. 133, pp. 1-8. DOI: 10.1016/j.pbiomolbio.2017.09.024. Bairoch A., Boeckmann B. The SWISS-PROT protein sequence data bank. Nucleic Acids Res., 1991, vol. 19, no 1, pp. 2247-2249. DOI: 10.1093/nar/19.suppl.2247. Bairoch A., Boeckmann B. The SWISS-PROT protein sequence data bank. Nucleic Acids Res., 1991, vol. 19, no 1, pp. 2247-2249. DOI: 10.1093/nar/19.suppl.2247. Kneale G.G., Kennard O. The EMBL nucleotide sequence data library. Biochem. Soc. Trans., 1984, vol. 12, no. 6, pp. 1011-1014. DOI: 10.1042/bst0121011. Kneale G.G., Kennard O. The EMBL nucleotide sequence data library. Biochem. Soc. Trans., 1984, vol. 12, no. 6, pp. 1011-1014. DOI: 10.1042/bst0121011. Church D.M., Goodstadt L., Hillier L.W., Zody M.C., Goldstein S., She X., Bult C.J., Agarwala R., Cherry J.L., DiCuccio M., Hlavina W., Kapustin Y., Meric P., Maglott D., Birtle Z., Marques A.C., Graves T., Zhou S., Teague B., Potamousis K., Churas C., Place M., Herschleb J., Runnheim R., Forrest D., Amos-Landgraf J., Schwartz D.C., Cheng Z., Lindblad-Toh K., Eichler E.E., Ponting C.P.; Mouse Genome Sequencing Consortium. Lineage-specific biology revealed by a finished genome assembly of the mouse. PLoS Biol., 2009, vol. 7, no. 5, p. e1000112. DOI: 10.1371/journal.pbio.1000112. Church D.M., Goodstadt L., Hillier L.W., Zody M.C., Goldstein S., She X., Bult C.J., Agarwala R., Cherry J.L., DiCuccio M., Hlavina W., Kapustin Y., Meric P., Maglott D., Birtle Z., Marques A.C., Graves T., Zhou S., Teague B., Potamousis K., Churas C., Place M., Herschleb J., Runnheim R., Forrest D., Amos-Landgraf J., Schwartz D.C., Cheng Z., Lindblad-Toh K., Eichler E.E., Ponting C.P.; Mouse Genome Sequencing Consortium. Lineage-specific biology revealed by a finished genome assembly of the mouse. PLoS Biol., 2009, vol. 7, no. 5, p. e1000112. DOI: 10.1371/journal.pbio.1000112. Woese C.R., Kandler O., Wheelis M.L. Towards a natural system of organisms: proposal for the domains Archaea, Bacteria, and Eucarya. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1990, vol. 87, no. 12, pp. 4576-4579. DOI: 10.1073/pnas.87.12.4576. Woese C.R., Kandler O., Wheelis M.L. Towards a natural system of organisms: proposal for the domains Archaea, Bacteria, and Eucarya. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1990, vol. 87, no. 12, pp. 4576-4579. DOI: 10.1073/pnas.87.12.4576. Замятнин А.А. Биофизические проблемы олигопептидной регуляции. Биофизика, 2003, т. 48, № 6, с. 1030-1039. @@[Zamyatnin A.A. Biophysical problems of oligopeptide regulation. Biophysics, 2003, vol. 48, no. 6, pp. 1030-1039. (In Russ.)] Zamyatnin A.A. Biofizicheskie problemy oligopeptidnoy regulyacii. Biofizika, 2003, t. 48, № 6, s. 1030-1039. @@[Zamyatnin A.A. Biophysical problems of oligopeptide regulation. Biophysics, 2003, vol. 48, no. 6, pp. 1030-1039. (In Russ.)] Замятнин А.А. Биохимические проблемы олигопептидной регуляции. Биохимия, 2004, т. 69, № 11, с. 1565-1573. DOI: 10.1007/s10541-005-0073-8. @@[Zamyatnin A.A. Biochemical problems of oligopeptide regulation. Biochemistry, 2004, vol. 69, no. 11, pp. 1565-1573. (In Russ.)] Zamyatnin A.A. Biohimicheskie problemy oligopeptidnoy regulyacii. Biohimiya, 2004, t. 69, № 11, s. 1565-1573. DOI: 10.1007/s10541-005-0073-8. @@[Zamyatnin A.A. Biochemical problems of oligopeptide regulation. Biochemistry, 2004, vol. 69, no. 11, pp. 1565-1573. (In Russ.)] Ramakumar S. Stochastic dynamics modeling of the protein sequence length distribution in genomes: implications for microbial evolution. Physica A: Statistical Mechanics and its Applications, 1999, vol. 273, no. 3, pp. 476-485. DOI: 10.1016/S0378-4371(99)00370-2. Ramakumar S. Stochastic dynamics modeling of the protein sequence length distribution in genomes: implications for microbial evolution. Physica A: Statistical Mechanics and its Applications, 1999, vol. 273, no. 3, pp. 476-485. DOI: 10.1016/S0378-4371(99)00370-2. Tiessen A., Pérez-Rodríguez P, Delaye-Arredondo L.J. Mathematical modeling and comparison of protein size distribution in different plant, animal, fungal and microbial species reveals a negative correlation between protein size and protein number, thus providing insight into the evolution of proteomes. BMC Research Notes, 2012, vol. 5, no. 85. DOI: 10.1186/1756-0500-5-85. Tiessen A., Pérez-Rodríguez P, Delaye-Arredondo L.J. Mathematical modeling and comparison of protein size distribution in different plant, animal, fungal and microbial species reveals a negative correlation between protein size and protein number, thus providing insight into the evolution of proteomes. BMC Research Notes, 2012, vol. 5, no. 85. DOI: 10.1186/1756-0500-5-85. Jhang G. Protein-length distributions for the three domains of life. Trends in Genetics, 2000, vol. 16, no. 3, pp. 107-109. DOI: 10.1016/S0168-9525(99)01922-8. Jhang G. Protein-length distributions for the three domains of life. Trends in Genetics, 2000, vol. 16, no. 3, pp. 107-109. DOI: 10.1016/S0168-9525(99)01922-8. Мenzerath P. Architektonik des deutschen Wortschatzes. Bonn, 1954, 131 p. Menzerath P. Architektonik des deutschen Wortschatzes. Bonn, 1954, 131 p. Altmann G. Prolegomena to Menzerath’s law. Glottometrika, 1980, vol. 2, pp. 1-10. Altmann G. Prolegomena to Menzerath’s law. Glottometrika, 1980, vol. 2, pp. 1-10. Eroglu S. Language-like behavior of protein length distribution in proteomes. Complexity, 2014, vol. 20, pp. 12-21. DOI: 10.1002/cplx.21498. Eroglu S. Language-like behavior of protein length distribution in proteomes. Complexity, 2014, vol. 20, pp. 12-21. DOI: 10.1002/cplx.21498. Esposti M.D., De Vries S., Crimi M., Ghelli A., Patarnello T., Meyer A. Mitochondrial cytochrome b: evolution and structure of the protein. Biochim. Biophys. Acta, 1993, vol. 1143, no 3, pp. 243-271. DOI: 10.1016/0005-2728(93)90197-n. Esposti M.D., De Vries S., Crimi M., Ghelli A., Patarnello T., Meyer A. Mitochondrial cytochrome b: evolution and structure of the protein. Biochim. Biophys. Acta, 1993, vol. 1143, no 3, pp. 243-271. DOI: 10.1016/0005-2728(93)90197-n. Замятнин А.А. Физико-химические и функциональные характеристики полной системы природных олигопептидов. Актуальные вопросы биологической физики и химии, 2018, т. 3, № 1, c. 225-235. @@[Zamyatnin A.A. Physico-chemical and functional characteristics of a complete system of natural oligopeptides. Modern trends in biological physics and chemistry, 2018, vol. 3, no. 1, p. 225-235. (In Russ.)] Zamyatnin A.A. Fiziko-himicheskie i funkcional'nye harakteristiki polnoy sistemy prirodnyh oligopeptidov. Aktual'nye voprosy biologicheskoy fiziki i himii, 2018, t. 3, № 1, c. 225-235. @@[Zamyatnin A.A. Physico-chemical and functional characteristics of a complete system of natural oligopeptides. Modern trends in biological physics and chemistry, 2018, vol. 3, no. 1, p. 225-235. (In Russ.)]