Проведен анализ температурной зависимости теплоемкости нативной структуры глобулярных белков в водном растворе. Показано, что эта зависимость линейна. Это обусловлено составляющими вкладами вибрационной и конформационной теплоемкости и свидетельствует об отсутствии фазовых переходов второго рода вплоть до начала основного конформационного перехода. Макромолекула белка имеет двухуровневую организацию пространственной структуры. Внутренняя область белка представляет собой «ядро», ответственное за устойчивость глобулярной структуры. Боковые радикалы аминокислотных остатков поверхностного слоя динамичны и составляют основу биологической функции белка.
The analysis of the temperature dependence of the heat capacity of the native structure of globular proteins in an aqueous solution is carried out. It is shown that this dependence is linear. This is due to the constituent contributions of the vibrational and conformational heat capacity and indicates the absence of second-order phase transitions up to the start of the main conformational transition. The protein macromolecule has a two-level organization of spatial structure. The inner region of the protein is the “core” responsible for the stability of the globular structure. Lateral radicals of amino acid residues of the surface layer are dynamic and form the basis of the biological function of the protein.