Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty АКТУАЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ БИОЛОГИЧЕСКОЙ ФИЗИКИ И ХИМИИ 2499-9962 54552 МЕДИЦИНСКАЯ БИОФИЗИКА И БИОФИЗИЧЕСКАЯ ХИМИЯ MEDICAL BIOPHYSICS AND BIOPHYSICAL CHEMISTRY МЕДИЦИНСКАЯ БИОФИЗИКА И БИОФИЗИЧЕСКАЯ ХИМИЯ Search in silico of possible link sites with carrier at immobilization of proteolytic enzymes Поиск in silico возможных сайтов связывания с носителями при иммобилизации протеолитических ферментов Панкова С М Pankova S M sazykina.93@mail.ru Сакибаев Ф А Sakibaev F A Королева В. А. Koroleva V. A. koroleva_victoria@bk.ru Ольшанникова С С Olshannikova S S Холявка М. Г. Holyavka M. G. holyavka@rambler.ru Артюхов В Г Artyukhov V G Воронежский государственный университет ru Voronezh State University ru Воронежский государственный университет ru Voronezh State University ru Воронежский государственный университет Воронеж Россия Voronezh State University Voronezh Russian Federation Воронежский государственный медицинский университет им. Н.Н. Бурденко Воронеж Россия N.N. Burdenko Voronezh State Medical University Voronezh Russian Federation Воронежский государственный университет ru Voronezh State University ru Воронежский государственный университет Воронеж Россия Voronezh State University Voronezh Russian Federation Севастопольский государственный университет Севастополь Россия Sevastopol State University Sevastopol Russian Federation Воронежский государственный университет ru Voronezh State University ru 25 09 2020 25 09 2020 5 3 456 460 20 09 2020 20 09 2020 https://rusjbpc.ru/en/nauka/article/54552/view

Исследованы состав и расположение заряженных и гидрофобных аминокислотных остатков молекул трипсина из Bos taurus и коллагеназы из Clostridium histolyticum . Определено процентное соотношение аминокислот разных типов на поверхности энзимов. Установлено, что заряженные и гидрофобные аминокислотные остатки распределены по поверхности молекул неравномерно, образуя участки локального скопления. Выдвинуто предположение о том, что наиболее перспективными носителями для иммобилизации изученных нами протеаз являются гидрофобные полимерные материалы, которые, вероятно, будут взаимодействовать с одним из участков на поверхности молекул ферментов.

The composition and location of charged and hydrophobic amino acid residues of trypsin from Bos taurus and collagenase from Clostridium histolyticum were studied. The percentage ratio of different types of amino acids on the surface of enzymes was determined. It was established that charged and hydrophobic amino acid residues are distributed unevenly on the surface of the molecules, forming sections of a local cluster. It has been suggested that the most promising carriers for the immobilization of the proteases we studied are hydrophobic polymeric materials, which are likely to interact with one of the sites on the surface of enzyme molecules.

 трипсин из Bos taurus коллагеназа из Clostridium histolyticum сайты связывания заряженные аминокислотные остатки гидрофобные аминокислотные остатки trypsin from Bostaurus collagenase from Clostridium histolyticum binding sites charged amino acid residues hydrophobic amino acid residues Работа выполнена при финансовой поддержке в форме гранта Президента Российской Федерации для государственной поддержки молодых российских ученых - докторов наук МД-1982.2020.4. Соглашение 075-15-2020-325.

Холявка М.Г., Артюхов В.Г. Иммобилизованные биологические системы: биофизические аспекты и практическое применение. Издательский дом ВГУ: Воронеж, 2017, 261 с. Holyavka M.G., Artyuhov V.G. Immobilizovannye biologicheskie sistemy: biofizicheskie aspekty i prakticheskoe primenenie. Izdatel'skiy dom VGU: Voronezh, 2017, 261 s. Мосолов В.В. Протеолитические ферменты. М.: Наука, 1971, 404 с. Mosolov V.V. Proteoliticheskie fermenty. M.: Nauka, 1971, 404 s. Wu P., Weisell J., Pakkala M., Peräkylä M., Zhu L., Koistinen R., Koivunen E., Stenman U., Närvänen A., Koistinen H. Identificationof Novel Peptide Inhibitors for Human Trypsins. Journal of Biological chemistry, 2010, vol. 391, no. 2-3. DOI: 10.1515/bc.2010.030. Wu P., Weisell J., Pakkala M., Peräkylä M., Zhu L., Koistinen R., Koivunen E., Stenman U., Närvänen A., Koistinen H. Identificationof Novel Peptide Inhibitors for Human Trypsins. Journal of Biological chemistry, 2010, vol. 391, no. 2-3. DOI: 10.1515/bc.2010.030. Torbica A.M. Advantages of the Lab-on-a-Chip Method in the Determination of the Kunitz Trypsin Inhibitor in Soybean Varieties. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2010, vol. 58, no. 13. DOI: 10.1021/jf100830m. Torbica A.M. Advantages of the Lab-on-a-Chip Method in the Determination of the Kunitz Trypsin Inhibitor in Soybean Varieties. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2010, vol. 58, no. 13. DOI: 10.1021/jf100830m. Jesus-de la Cruz K., Alvarez-Gonzalez C.A., Pena E., Morales-Contreras J.A., Avila-Fernandez A.Fish trypsins: potential applications in biomedicine and prospects for production. Journal of3 Biotech, 2018, vol. 8. DOI: 10.1007/s13205-018-1208-0. Jesus-de la Cruz K., Alvarez-Gonzalez C.A., Pena E., Morales-Contreras J.A., Avila-Fernandez A.Fish trypsins: potential applications in biomedicine and prospects for production. Journal of3 Biotech, 2018, vol. 8. DOI: 10.1007/s13205-018-1208-0. Eckhard U., Schönauer E., Nüss D., Brandstetter H.Structure of collagenase G reveals a chew-and-digest mechanism of bacterial collagenolysis. Journal of Nature Structural and Molecular Biology, 2011, vol. 18, no. 10. DOI:10.1038/nsmb.2127. Eckhard U., Schönauer E., Nüss D., Brandstetter H.Structure of collagenase G reveals a chew-and-digest mechanism of bacterial collagenolysis. Journal of Nature Structural and Molecular Biology, 2011, vol. 18, no. 10. DOI:10.1038/nsmb.2127. Конон А.Д., Петровский С.В., Шамбурова М.Ю., Уварова А.В., Козлова Ю.О., Григорьева М.В., МосквичевБ.В. Особенности биотехнологий клостридиальных коллагеназ - перспективных ферментов медицинского назначения. Медицина экстремальных ситуаций, 2016, № 2 (56). Konon A.D., Petrovskiy S.V., Shamburova M.Yu., Uvarova A.V., Kozlova Yu.O., Grigor'eva M.V., MoskvichevB.V. Osobennosti biotehnologiy klostridial'nyh kollagenaz - perspektivnyh fermentov medicinskogo naznacheniya. Medicina ekstremal'nyh situaciy, 2016, № 2 (56). Hu Y., Webb E., Singh I., Morgan B.A.,.Gainor J.A, Gordon T.D., Siahaan T.J. Journal of Biological Chemistry, 2002, vol. 277. DOI: 10.1074/jbc.M111042200. Hu Y., Webb E., Singh I., Morgan B.A.,.Gainor J.A, Gordon T.D., Siahaan T.J. Journal of Biological Chemistry, 2002, vol. 277. DOI: 10.1074/jbc.M111042200. Балабан Н.П., Рудакова Н.Л., Шарипова М.Р. Структурно-функциональные особенности и свойства метцинкинов. Биохимия, 2012, т. 77, № 2. Balaban N.P., Rudakova N.L., Sharipova M.R. Strukturno-funkcional'nye osobennosti i svoystva metcinkinov. Biohimiya, 2012, t. 77, № 2. Eckhard U., Nu D., Ducka P., Scho E., Brandstetter H. Crystallization and preliminary X-ray characterization of the catalytic domain of collagenase G from Clostridium histolyticum. Journal of Acta Crystallographica Section F: Structural Biology and Crystallization Communications, 2008, vol. 64, no. 5. DOI: 10.1107/S1744309108010476. Eckhard U., Nu D., Ducka P., Scho E., Brandstetter H. Crystallization and preliminary X-ray characterization of the catalytic domain of collagenase G from Clostridium histolyticum. Journal of Acta Crystallographica Section F: Structural Biology and Crystallization Communications, 2008, vol. 64, no. 5. DOI: 10.1107/S1744309108010476. Bauer R., Jeffrey J., Philominathan S.T.L., Davis D., Matsushita O., Sakona J.Structural comparison of ColH and ColG collagen-binding domains from Clostridium histolyticum. Journal of bacteriology, 2013, vol. 195, no. 2. DOI: 10.1128/JB.00010-12. Bauer R., Jeffrey J., Philominathan S.T.L., Davis D., Matsushita O., Sakona J.Structural comparison of ColH and ColG collagen-binding domains from Clostridium histolyticum. Journal of bacteriology, 2013, vol. 195, no. 2. DOI: 10.1128/JB.00010-12. Холявка М.Г., Артюхов В.Г., Сазыкина С.М.Исследование процессов УФ-модификации свободного и иммобилизованного трипсина. Радиационная биология. Радиоэкология, 2017, т. 57, № 1. Holyavka M.G., Artyuhov V.G., Sazykina S.M.Issledovanie processov UF-modifikacii svobodnogo i immobilizovannogo tripsina. Radiacionnaya biologiya. Radioekologiya, 2017, t. 57, № 1.