Настоящая работа представляет научное исследование, развивающее недавно разработанный на кафедре биофизики физического факультета МГУ метод оценки знака хиральности суперспиральных структур белков. Метод исходно разработан для суперспиралей типа «coiled-coil», как наиболее распространённых суперспиральных структур белков, однако применим и к другим типам суперспиралей. В основе метода лежит концепция, согласно которой, направление угла между осью суперспирали и осями составляющих спиралей позволяет определять знак хиральности всей структуры. Для проведения расчетов необходимо знать, какие аминокислотные остатки полипептидной цепи участвуют в образовании суперспирали, а также обладать информацией о взаимном пространственном расположении альфа-углеродов аминокислотный остатков спиралей, составляющих суперспираль. В работе исследованы, в основном, суперспирали типа «coiled-coil» как наиболее распространённый тип левых суперспиралей, а также правые суперспирали коллагена. Использование небольшого количества исходных данных и простота расчетов делают метод удобным в применении, а достоверность результатов настоящего исследования подтверждается проверкой, проведенной на структурах реальных белков. Данный метод можно рассматривать как шаг к определению не только знака хиральности суперспиральных белковых структур, но и степени их хиральности, и, следовательно, к распространению понятия хиральности на белковые глобулы.
This paper is at advancement of a method recently developed at the Department of Biophysics of the Faculty of Physics of Moscow State University for evaluating the chirality sign of superhelical protein structures. The method was originally developed for superhelices of "coiled-coil" type, as the most common superhelical protein structures, but it is applicable also to other types of superhelices. The method is based on the concept that states that the direction of the angle between the axis of the superhelix and the axes of the constituent helices allows to determine the sign of chirality of the entire structure. To perform calculations it is necessary to know which amino acid residues of the polypeptide chain are involved in the formation of the superhelix, as well as to have information about the mutual spatial arrangement of the alpha-carbons of the amino acids of the helices that make up the superhelix; this information can be obtained from the CC+ Database and the PDB file for a specific superhelix. The use of a small amount of initial data and the simplicity of calculations make the method convenient and fast to use, the reliability of the results of this study is confirmed by a validation carried out on the protein structures presented in the PDB database. This method can be considered as a step towards determining not only the sign of chirality of superhelical protein structures, but also the degree of their chirality, which, in its turn, can lead to the extension of the concept of chirality to hierarchically higher categories of objects - protein globules and supramolecular structures.