Для поддержания стабильности и правильного функционирования мрРНК часто необходимы РНК-шапероны - РНК-связывающие белки, способные плавить вторичную структуру РНК. Недавние исследования показали, что белки, содержащие домен ProQ/FinO, можно выделить в новый класс РНК-шаперонов, которые могут играть ключевую роль в регуляции трансляции ряда генов. Для исследования механизмов РНК-белкового узнавания данным классом белков нами выбран белок ProQ из Escherichia coli . Мы показали, что он способен специфически взаимодействовать с мрРНК rdlD, причем N- и С-концевые домены белка имеют разное сродство к исследуемой РНК.
ProQ, малые регуляторные РНК, РНК-шапероны, регуляция трансляции
1. De Lay N., Schu D., Gottesman S. Bacterial small RNA-based negative regulation: Hfq and its accomplices. J. Biol. Chem., 2013, vol. 288, pp. 7996-8003.
2. Attaiech L., Boughammoura A., Brochier-Armanet C., Allatif O., Peillard-Fiorente F., Edwards R.A., Omar A.R., MacMillan A.M., Glover M., Charpentier X. Silencing of natural transformation by an RNA chaperone and a multitarget small RNA. Proc. Natl. Acad. Sci., 2016, vol. 113, pp. 8813-818.
3. Smirnov A., Forstner K.U., Homqvist E., Otto A., Gunster R., Becher D., Reinhardt R., Vogel J. Grad-seq guides the discovery of ProQ as a major small RNA-binding protein. Proc. Natl. Acad. Sci., 2016, vol. 113, pp. 11591-11596.
4. Smirnov A., Wang C., Drewry L.L., Vogel J. Molecular mechanism of mRNA repression in trans by a ProQ-dependent small RNA. EMBO J., 2017, vol. 36, pp. 1029-1045.
5. Kunte H.J., Crane R.A., Culham D.E., Richmond D., Wood J.M. Protein ProQ influences osmotic activation of compatible solute transporter ProP in Escherichia coli K-12. J. Bacteriol., 1999, vol. 81, pp. 1537-1543.
6. Chaulk S.G., Smith Frieday M.N., Arthur D.C., Culham D.E., Edwards R.A., Soo P., Frost L.S., Keates R.A.B., Glover J.N.M., Wood J.M. ProQ is an RNA chaperone that controls ProP levels in Escherichia coli. BioChemistry, 2011, vol. 50, pp. 3095-3106.
7. Kerr C.H., Culham D.E., Marom D., Wood J.M. Salinity-dependent impacts of ProQ, Prc, and Spr deficiencies on Escherichia coli cell structure. J. Bacteriol., 2014, vol. 196, pp. 1286-1296.
8. Gonzales G.M., Hardwick S.W., Maslen S.L., Skehel J.M., Holmqvist E., Vogel J., Bateman A., Luisi B.F., Broadhurst R.W. Structure of the Escherichia coli ProQ RNA-binding protein. RNA, 2017, vol. 23, pp. 696-711.
9. Gottesman S. The small RNA pegulators of Escherichia coli: roles and mechanisms. Annu. Rev. Microbiol., 2004, vol. 58, pp. 303-328.
10. Nemchinova M., Balobanov V., Nikonova E., Lekontseva N., Mikhaylina A., Tishchenko S., Nikulin A. An experimental tool to estimate the probability of a nucleotide presence in the crystal structures of the nucleotide-protein complexes. Protein J., 2017, vol. 36, pp. 157-165.
