Проведен анализ температурной зависимости теплоемкости нативной структуры глобулярных белков в водном растворе. Показано, что эта зависимость линейна. Это обусловлено составляющими вкладами вибрационной и конформационной теплоемкости и свидетельствует об отсутствии фазовых переходов второго рода вплоть до начала основного конформационного перехода. Макромолекула белка имеет двухуровневую организацию пространственной структуры. Внутренняя область белка представляет собой «ядро», ответственное за устойчивость глобулярной структуры. Боковые радикалы аминокислотных остатков поверхностного слоя динамичны и составляют основу биологической функции белка.
энергия связей, энтропия, свободная энергия
1. Lumry R., Biltonen R. (1969). Thermodynamic and kinetic aspects of protein conformations in relation to physiological functions. In Timasheff S.N., Fasman G.D. (Eds.). Structure and stability of biological macromolecules, New York, M. Dekker, pp. 65-212.
2. Brandts J.F. Conformational transition of proteins in water and in aqueous mixture. In Timasheff S.N., Fasman G.D. (Eds.). Structure and stability of biological macromolecules, New York: M. Dekker, 1969, pp. 213-220.
3. Creighton Th.E. Protein folding. Biochem. J., 1990, vol. 270, pp. 1-16.
4. Khechinashvili N.N., Кabanov A.V., Kondratyev M.S., Polozov R.V. Thermodynamcs of globular proteins. J. Biomol. Struct. Dyn., 2018, vol. 36, no. 3, pp. 701-710.
5. Privalov P.L., Khechinashvili N.N. A thermodynamic approach to the problem of stabilization of globular protein structure: A calorimetric study. J. Mol. Biology, 1974, vol. 86, pp. 665-684.
6. Kanehisa M.I., Ikegami A. Structural changes and fluctuations of proteins. II. Analysis of the denaturation of globular proteins. Biophys. Chemistry, 1977, vol. 6, pp. 131-149.
7. Sturtevant J.M. Heat capacity and entropy changes in processes involving proteins. Proc. Nat. Acad. Sci., 1977, vol. 74, pp. 2236-2240.
8. Jarymowycz V.A., Stone V.J. Fast time scale dynamics of protein backbones NMR relaxation methods, applications and functional consequences. Chemical Reviews, 2006, vol. 106, pp. 1624-1671.
9. Petermann M.L. The physical and chemical properties of ribosomes. Elsevier Publ. Co. Amsterdam-London-New York, 1964.
10. Roberts R.B. Studies of macromolecular biosynthesis. Carnegie Institution, Washington, 1964.
11. Спирин А.С., Гаврилова Л.П. Рибосомы. М.: Наука, 1979. @@[Spirin A.S., Gavrilova L.P. Ribosomy. M.: «Nauka», 1979. (In Russ.)]
12. Chakrabarti P., Pal D. Review. The interrelationships of side-chain and main-chain conformations in proteins. Progress in Biophysics & Molecular Biology, 2001, vol. 76, pp. 1-102.
13. Basharov M.A. The internal rotational barriers about NCα and CαC backbone bonds of polypeptides. Eur.Biophys. J., 2012, vol. 41, pp. 53-61.
14. Tanford C. Protein denaturation. Adv. Protein Chem., 1968, vol. 23, pp. 121-282.
