Молекула гиламбатина по своим структурным особенностям и функциональным действиям относится к тахикининовым нейропептидам. Расчет стабильных конформационных состояний фрагментов молекулы позволил определить локальные элементы вторичной структуры и энергетически предпочтительную взаимную ориентацию остатков в стабильных конформационных состояниях фрагментов. В полученных стабильных конформационных состояниях фрагментов были уточнены и энергетически оценены взаимовыгодные взаимодействия боковых цепей остатков и водородные связи. Расчет показал, что С-концевой пентапептид молекулы энергетически предпочтительно формирует альфа-спиральную конформацию, стабилизированную образованием водородных связей между атомами концевых групп. На основе рассчитанных значений двугранных углов были построены визуальные модели энергетически предпочтительных конформационных состояний исследуемых участков молекулы гиламбатина.
гиламбатин, тахикинин, фрагмент, конформация, метод молекулярной механики
1. Güllner H.G., Harris V., Yajima H., Unger R.H., Hylambatin, a structurally unique tachykinin: effects on insulin and glucagon secretion. Arch Int Pharmacodyn Ther., 1984, vol. 272, no. 2, pp. 304-309.
2. Inoue A., Fukuyasu T., Nakata Y., Yajima H., Nomizu M., Inagaki Y. , Asano K., Segawa T. Structure-activity relationship of hylambatin and its fragments as studied in the guinea-pig ileum. Journal of Pharmacy and Pharmacology, 1988, vol. 40, iss. 1, pp. 72-73.
3. Maksumov I.S., Ismailova L.I., Godjaev N.M, The program for semiempirical calculation of conformations of the molecular complexes J. Struct. Khim., 1983, vol. 24, pp. 147-148.
4. Agaeva G.A., Agaeva U.T.,Godjaev N.M, The spatial organization of human hemokinin-1 and mouse/rat hemokinin-1 molecules. Biophysics, 2015, vol. 60, pp. 365-377.
