Представленная работа посвящена изучению шаперонной активности рекомбинантного белка Skp (rSkp) Yersinia pseudotuberculosis с помощью методов динамического рассеяния света и иммуноферментного анализа. В качестве белков-субстратов использовали коммерческие образцы антител поликлонального IgG кролика и моноклональные иммуноглобулины мыши, изотип IgG1. На основании полученных результатов можно сказать о том, что rSkp способен замедлять процессы самоассоциации и агрегации иммуноглобулинов, сохраняя их антигенсвязывающую способность. Для антител каждого вида животного шаперонные свойства белка проявляются индивидуально. Шаперонная активность rSkp существенно зависит от значения рН среды, в которой находятся антитела.
шаперон Skp, Yersinia pseudotuberculosis, иммуноглобулин G, антитела, агрегация
1. Wang W., Singh S., Zeng DL, King K., Nema S. Antibody structure, instability, and formulation. J. Pharm. Sci., 2007, vol. 96, no. 1, pp. 1-26.
2. Shire S.J. Formulation and manufacturability of biologics. Curr. Opin. Biotechnol., 2009, vol. 20, no. 6, pp. 708-714.
3. Joubert M.K., Luo Q., Nashed-Samuel Y., Wypych J., Narhi L.O. Classification and characterization of therapeutic antibody aggregates. J. Biol. Chem., 2011, vol. 286, pp. 25118-25133.
4. Johnson M. Antibody Storage and Antibody Shelf Life, 2019. DOI:https://doi.org/10.13070/mm.en.2.120
5. Сидорин Е.В., Зиганшин Р.Х., Набережных Г.А., Лихацкая Г.Н., Трифонов Е.В., Анастюк С.Д., Черников О.В., Соловьева Т.Ф. Белок шаперон Skp из Yersinia pseudotuberculosis обладает способностью связывать иммуноглобулины G. Биохимия, 2009, том 74, № 4, с. 501-514. @@Sidorin E.V., Ziganshin R.Kh., Naberezhnyk, G.A., Likhatskaya G.N., Trifonov E.V., Anastyuk S.D., Chernikov O.V., Solovyeva T.F. Chaperone protein Skp from Yersinia pseudotuberculosis is able to bind immunoglobulins G. Biochemistry (Moscow), 2009, vol. 74, № 4, pp. 501-514. (In Russ.)
6. Сидорин Е.В., Хоменко В.А., Ким Н.Ю., Соловьева Т.Ф. Шаперонная и иммуноглобулинсвязывающая активности Skp из Yersinia pseudotuberculosis. Биохимия, 2020, том 85, № 1, с. 93-103. doi:https://doi.org/10.31857/S0320972520010078 @@Sidorin E.V., Khomenko V.A., Kim N.Yu., Solov’eva T.F. The chaperone and immunoglobulin binding activities of Skp protein from Yersinia pseudotuberculosis. Biochemistry (Moscow), 2020, vol. 85, no. 1, pp. 93-103 (In Russ.)
7. Сидорин Е.В., Тищенко Н.М., Хоменко В.А., Исаева М.П., Дмитренок П.С., Ким Н.Ю., Лихацкая Г.Н., Соловьева Т.Ф. Молекулярное клонирование, выделение и характеристика шаперона Skp из Yersinia pseudotuberculosis. Биохимия, 2012, том 77, № 11, с. 1571-1583. @@Sidorin E.V., Tishchenko N.M., Khomenko V.A., Isayeva M.P., Dmitrenok P.S., Kim N.Yu., Likhatskaya G.N., Solovyeva T.F. Molecular cloning, isolation and characterization of chaperone Skp from Yersinia pseudotuberculosis. Biochemistry (Moscow), 2012, vol. 77, no. 11, pp. 1571-1583. (In Russ.)
8. Peters T.Jr. Serum albumin. Adv. Protein. Chem., 1985, vol. 37, pp. 161-245.
9. Carter D.C., Ho J.X. Structure of serum albumin. Adv. Protein. Chem., 1994, vol. 45, pp. 153-203.
