В данной работе рассмотрены различные подходы к количественной оценке молекулярной хиральности - одной из актуальных проблем биохимической физики. Предложен новый, относительно простой, метод оценки хиральности спиральных структур белковых молекул. Метод основан на нахождении опорных точек - атомов альфа-углерода в полипептидной цепи и последующем расчете смешанных произведений векторов, соединяющих эти точки. Специальное внимание уделено нормировке хиральности спиральных белковых структур. Проанализировано 983 белков из 12 классов, (данные базы PDB). Показано, что, наряду с энергетически более выгодными правыми α- и 310-спиралями, среди исследованных белков имеются элементы вторичной структуры в левой конформации. На основании разработанного метода получена карта хиральности спиральных структур исследованных белков. Данный метод можно рассматривать как шаг к распространению понятия хиральности на иерархически вышестоящие категории объектов - белковые глобулы и надмолекулярные структуры.
белки, хиральность, альфа-углерод, α-спираль, 310-спираль, карта хиральности
1. Cintas P. Chirality of living systems: a helping hand from crystals and oligopeptides. Angew. Chem.Int. Ed. Engl., 2002, vol. 41, pp. 1139-1145.
2. Barron L.D. From Cosmic Chirality to Protein Structure: Lord Kelvin’s Legacy. Chirality, 2012. doi:https://doi.org/10.1002/chir.22017
3. Tverdislov V.A., Malyshko E.V. On regularities in the spontaneous formation of structural hierarchies in chiral systems of nonliving and living matter. Physics Uspekhi, 2019, vol. 62, no. 4, pp. 354-363.
4. Tverdislov V.A. Chirality as a primary switch of hierarchical levels in molecular biological systems. Biophysics, 2013, vol. 58, no. 1, pp. 159-164.
5. Crick F.H.C. The packing of α-helices: simple coiled-coils. Acta Cryst., 1953, vol. 6, pp. 689-692.
6. Barlow D.J., Thornton J.M. Helix geometry in proteins. J. Mol. Biol, 1988, vol. 201, pp. 601-619.
7. Efimov A.V. Chirality and Handedness of Protein Structures. Biochemistry, 2018, vol. 83, no 1, pp. 103-110.
8. Novotny Kleywegt G.J. A Survey of left-handed helices in protein structures. Mol. Biol, 2005, vol. 347, no. 2, pp. 231-241.
9. Cao Ch., Wang G., Liu A., Xu Sh., Wang L., Zou Sh. A new secondary structure assignment algorithm using Cα backbone fragments.Int. J. Mol. Sci, 2016, vol. 17, pp. 333-349.
10. Ramachandran G.N., Ramakrishnan C., Sasisekharan V. Stereochemistry of polypeptide chain configurations. J. Mol. Biol, 1963, vol. 7, no. 1, pp. 95-99.
11. Harris A.B., Kamien R.D., Lubensky T.C. Molecular chirality and chiral parameters. Rev. Mod. Phys, 1999, vol. 71, pp. 1745-1757.
12. Guye P.A. Influence de la constitution chimique des dеrivеs du carbone sur le sens et les variations de leur pouvoir rotatoire.Compt. Rendus, 1890, vol. 110, p. 714.
13. Ruch E., Schönhofer A. Naherungsformeln fur spiegelungsantimetrische Molekuleigenschaften. Theor. Chim. acta, 1968, vol. 10, no. 2, pp. 91-110.
14. Randic M., Razinger M. Molecular shapes and chirality. J. Chem. Inform.Comp. Sci., 1996, vol. 36, no. 3, pp. 429-441.
15. Peng X-L., Fang K-T, Hu Q-N, Liang Yi-Z. Impersonality of the connectivity index and recomposition of topological indices according to different properties. Molecules, 2004, vol. 9, no. 12, pp. 1089-1099.
16. Zhao T., Zhang O., Long H., Xu L. Graph theoretical representation of atomic asymmetry and molecular chirality of benzenoids in two-dimensional space. PLOS ONE, 2014, vol. 9, no. 7, p. e102043.
17. Buda A.В., Mislow K.A. A Hausdorff chirality measure. J. Amer. Chem. Soc., 1992, vol. 114, no. 15, pp. 6006-6012.
18. Petitjean M. Chiral mixtures. J. Math. Physics, 2002, vol. 43, no. 8, pp. 4147-4157.
19. Avnir D., Meyer A.V. Quantifying the degree of molecular shape. A chirality measure. J. Molec. Struct. (Theochem.), 1991, vol. 226, pp. 211-222.
20. Zabrodsky H., Avnir D. Continuous Symmetry Measures, IV: Chirality. J. Amer. Chem. Soc., 1995, vol. 117, pp. 462-473.
21. Wang H., Avnir D., Tuvi-Arad I. Chiral Ramachandran plots II: general trends and protein chirality spectra. Biochemistry, 2018, vol. 57, no. 45, pp. 6395-6403.
22. Зоркий П.М., Афонина Н.Н. Симметрия молекул и кристаллов. М.: Изд-во Моск. Унта, 1979, 176 с. @@Zorky P.M., Afonina N.N. Symmetry of molecules and crystals. Moscow: Unta, 1979, 176 p. (In Russ.)
23. Alikhanidi S.E., Kuz’min V.E. Quantitative Evaluation of Molecular Chirality on Base of an Optimized Approach to Original and Reflected Structures Comparison. Reports of NAS of Ukraine, 1999, vol. 3, pp. 138-141.
24. Mezey P.G. Generalized chirality and symmetry deficiency. J. Math. Chem., 1998, vol. 23, pp. 65-84.
25. Luzanov A.V. Positive chirality measures from chiroptical pseudoscalars: applications to carbon-containing molecular systems. Functional materials, 2015, vol. 22, no. 3, pp. 355-364.
26. Sidorova A.E., Malyshko E.V., Kotov A.R., Tverdislov V.A., Ustinin M.N. Quantitative criteria of chirality in hierarchical protein structures. Biophysics, 2019, vol. 64, no. 2, pp. 155-166.
27. The Protein Data Bank. URL: http://www.rcsb.org/
28. Сидорова А.Э., Луценко А.О., Шпигун Д.К., Малышко Е.В., Твердислов В.А. Методы определения знака хиральности спиральных и суперспиральных структур белков. Биофизика, 2021, т. 66, № 3, с. 421-428. @@Sidorova A.E., Lutsenko A.O., Shpigun D.K., Malyshko E.V., Tverdislov V.A. Methods to determine the chirality sign for helical and superhelical protein structures. Biophysics, 2021, vol. 66, no. 3, pp. 421-428. (In Russ.)
29. Sidorova A.E., Malyshko E.V., Lutsenko A.O., Shpigun D.K., Bagrova O.E. Protein helical structures: defining handedness and localization features. Symmetry, 2021, vol. 13, no 5, p. 879.
