Москва, Россия
Москва, г. Москва и Московская область, Россия
Москва, г. Москва и Московская область, Россия
Москва, г. Москва и Московская область, Россия
Москва, г. Москва и Московская область, Россия
Москва, г. Москва и Московская область, Россия
Образование комплексов и кристаллов бактериальной нуклеоидной ДНК внутри клеток бактерий в ответ на неблагоприятные внешние воздействия представляет большой интерес как в биофизике и структурной биологии, так и в различных областях промышленности. Основную роль в конденсации и кристаллизации ДНК у бактерий в стрессовых условиях (голодание, температурный, окислительный и другие виды стресса) играют ДНК-связывающие белки DPS. В данной работе методом классической молекулярной динамики в полноатомном приближении исследуется динамическое поведение и структура комплексов белка DPS бактерии Escherichia coli в растворе с короткоцепочечной ДНК (25 пар нуклеотидов), при изменении концентрации фенольного липида 4-гексилрезорцина, являющегося химическим аналогом индукторов анабиоза бактерий. Изучается влияние изменения концентрации 4-гексилрезорцина от 0 до 50, 100 и 500 молекул на комплекс ДНК-DPS. Методом поиска линейной энергии взаимодействия получены данные о свободных энергиях связывания ДНК с белком без и в присутствии 4-гексилрезорцина. Показано, что большие концентрации 4-гексилрезорцина способствуют образованию комплексов ДНК с DPS. Для выявления особенностей динамического поведения ДНК и белка был проведён анализ главных компонент. Получены пространственные и энергетические характеристики комплексов.
DPS, стабилизация ДНК, 4-гексилрезорцин, Escherichia coli, молекулярная динамика
1. Tereshkin E.V., Tereshkina K.B., Kovalenko V.V., Loiko N.G., Krupyanskii Y.F. Structure of DPS protein complexes with DNA. Russian Journal of Physical Chemistry B, 2019, vol. 13, no. 5, pp. 769-777, doi:https://doi.org/10.1134/s199079311905021x.
2. Бухарин О.В., Гинцбург А.Л., Романова Ю.М., Эль-Регистан Г.И. Механизмы выживания бактерий. М.: Медицина, 2005, 367 с.
3. Nikolaev Y.A., Tutel'yan A.V., Loiko N.G., et al. The use of 4-Hexylresorcinol as antibiotic adjuvant. PLoS One, 2020, vol. 15, no. 9, p. e0239147, doi:https://doi.org/10.1371/journal.pone.0239147.
4. Tereshkin E.V., Loiko N.G., Tereshkina K.B., Krupyanskii Y.F. Migration of 4-Hexylresorcine Through Escherichia coli Cell Membranes. Russian Journal of Physical Chemistry B, 2021, vol. 15, no. 6, pp. 1026-1035, doi:https://doi.org/10.1134/S1990793121060099.
5. Терешкин Э.В., Терешкина К.Б., Крупянский Ю.Ф. Миграция орцинола через модельные мембраны Escherichia coli. Актуальные вопросы биологической физики и химии, 2020, т. 5, № 4, с. 619-622.
6. Лойко Н.Г., Мулюкин А.Л., Козлова А.Н., Каплун А.П., Сорокин В.В., Борзенков И.А., Николаев Ю.А., Капрельянц А.С., Эль-Регистан Г.И. Влияние гексилрезорцина, химического аналога микробных аутоиндукторов анабиоза, на стабильность мембранных структур. Прикладная биохимия и микробиология, 2009, т. 45, № 2, с. 181-187.
7. Кpупянcкий Ю.Ф., Нокc П.П., Лойко Н.Г., Абдулнаcыpов Э.Г., Коpотина О.А., Cтепанов C.А., Заxаpова Н.И., Николаев Ю.А., Эль-Pегиcтан Г.И., Pубин А.Б. Влияние химических шаперонов на свойства лизоцима и белка реакционного центра бактерий Rhodobacter sphaeroides. Биофизика, 2011, т. 56, № 1, с. 13-30. [
8. Grant R., Filman D., Finkel S. et al. The crystal structure of Dps, a ferritin homolog that binds and protects DNA. Nat Struct Mol Biol, 1998, vol. 5, pp. 294-303, doi:https://doi.org/10.1038/nsb0498-294.
9. Aqvist J., Marelius J. The linear interaction energy method for predicting ligand binding free energies. Combinatorial chem. & high throughput screening, 2001, vol. 4, no. 8, pp. 613-626, doi:https://doi.org/10.2174/1386207013330661.
10. Amadei A., Linssen A.B., Berendsen H.J. Essential dynamics of proteins. Proteins, 1993, vol. 17, no. 4, pp. 412-425, doi:https://doi.org/10.1002/prot.340170408.
