Аннотация и ключевые слова
Аннотация (русский):
Проведено исследование по взаимодействию ДНК-специфического соединения Hoechst 33258 с бычьим сывороточным альбумином крови (БСА) методами абсорбционной, дифференциальной и флуоресцентной спектроскопий. На основании спектров поглощения и флуоресценции комплексов этого лиганда с БСА, в широком интервале изменения r (r=лиганд/альбумин), построены кривые зависимости относительных изменений максимумов поглощения (А/А0) и флуоресценции (F/F0) комплексов H33258-БСА от концентрации макромолекулы. В результате образования комплексов кривая зависимости А/А0 монотонно уменьшается с увеличением концентрации протеина. Выявлено, что кривая зависимости F/F0 не прямолинейная и состоит из двух участков: при низких концентрациях белка эта кривая линейно уменьшается, и проходя через точку минимума, при относительно больших концентрациях белка начинает линейно расти. Выявлено, что дифференциальные спектры комплексов H33258-БСА характеризуются гипо- или гиперхромным эффектами и гипсохромным сдвигом: при низких концентрациях белка имеет место гипохромный эффект, при более высоких концентрациях белка (начиная с определенных соотношений лиганд/альбумин ~1:1), дифференциальные спектры претерпевают гипсохромный сдвиг с гиперхромным эффектом. Полученные данные выявляют, что Hoechst 33258, являясь ДНК-специфическим лигандом, прочно связывается с альбумином.

Ключевые слова:
Hoechst 33258, бычий сывороточный альбумин, комплексообразование, спектры, спектроскопические методы
Текст
Текст произведения (PDF): Читать Скачать
Список литературы

1. Suryawanshi V.D., Walekar L.S., Gore A.H., Anbhule P.V., Kolekar G.B. Spectroscopic analysis on the binding interaction of biologically active pyrimidine derivative with bovine serum albumin. Journal of Pharmaceutical Analysis, 2016, vol. 6, no. 1, doi:https://doi.org/10.1016/j.jpha.2015.07.001.

2. Kandagal P.B., Ashoka S., Seetharamappa J., Shaikh S.M.T., Jadegoud Y., Ijare O.B. Study of the interaction of an anticancer drug with human and bovine serum albumin: spectroscopic approach. J. Pharm. Biomed. Anal., 2006, vol. 41, doi:https://doi.org/10.1016/j.jpba.2005.11.037.

3. Zhu X., Sun J., Hu Y. Determination of protein by hydroxypropyl-beta-cyclodextrin sensitized fluorescence quenching method with erythrosine sodium as a fluorescence probe. Anal. Chim. Acta, 2007, vol. 596, doi:https://doi.org/10.1016/j.aca.2007.06.008.

4. Suryawanshi V.D., Anbhule P.V., Gore A.H., Patil S., Kolekar G. Spectroscopic Investigation on the Interaction of Pyrimidine Derivative, 2-Amino-6-hydroxy-4-(3,4-dimethoxyphenyl)-pyrimidine-5-carbonitrile with Human Serum Albumin: Mechanistic and Conformational Study. Ind. Eng. Chem. Res., 2012, vol. 51, doi:https://doi.org/10.1021/ie202005c.

5. He X.M., Carter D.C. Atomic structure and chemistry of human serum albumin. Nature, 1992, vol. 358, doi:https://doi.org/10.1038/358209a0.

6. Mote U.S., Bhattar S.L., Patil S.R., Kolekar G.B. Interaction between felodipine and bovine serum albumin: Fluorescence quenching study. Luminescence, 2010, vol. 25, doi:https://doi.org/10.1002/bio.1130.

7. Wang Y.Q., Zhang H.M., Zhang G.C., Tao W.H., Fei Z.H., Liu Z.T. Spectroscopic studies on the interaction between silicotungstic acid and bovine serum albumin. J. Pharm. Biomed. Anal., 2007, vol. 43, doi:https://doi.org/10.1016/j.jpba.2007.01.001.

8. Anbazhagan V., Renganathan R. Study on the binding of 2,3-diazabicyclo[2.2.2]oct-2-ene with bovine serum albumin by fluorescence spectroscopy. J. Lumin., 2008, vol. 128, doi:https://doi.org/10.1016/j.jlumin.2008.02.004.

9. Holmgaard List N., Knoops J., Rubio-Magnieto J., Ide J., Beljonne D., Norman P., Surin M., Linares M. Origin of DNA-induced circular dichroism in a minor-groove binder. J. Am. Chem. Soc., 2017, vol. 139, doi:https://doi.org/10.1021/jacs.7b05994.

10. Bucevicius J., Lukinavicius G., Gerasimaite R. The use of Hoechst dyes for DNA staining and beyond. Chemosensors, 2018, vol. 6, no. 18, doi:https://doi.org/10.3390/chemosensors6020018.

11. Zhang X.X., Brantley Sh.L., Corcelli S.A., Tokmakoff A. DNA minor-groove binder Hoechst 33258 destabilizes base-pairing adjacent to its binding site. Comm. Biol., 2020, vol. 3, doi:https://doi.org/10.1038/s42003-020-01241-4.

12. Angelbello A.J., Chen J.L., Childs-Disney J.L., Zhang P., Wang Z.F., Disney M.D. Using genome sequence to enable the design of medicines and chemical probes. Chem. Rev., 2018, vol. 118, doi:https://doi.org/10.1021/acs.chemrev.7b00504.

13. Ojha H., Murari Bh.M., Anand Sn., Hassan M.I., Ahmad F., Chaudhury N.K. Interaction of DNA Minor Groove Binder Hoechst 33258 with Bovine Serum Albumin. Chem. Pharm. Bull., 2009, vol. 57, no. 5, doi:https://doi.org/10.1248/cpb.57.481.

14. Антонян А.П., Петросян Н.Р., Вардеванян П.О. Сравнительное исследование спектральных характеристик комплексов Hoechst 33258 и МС с БСА. Журнал прикладной спектроскопии, 2021, т. 88, № 6.

15. Антонян А.П., Парсаданян М.А., Петросян Н.Р., Вардеванян П.О. Флуоресцентные характеристики комплексов Hoechst 33258 с сывороточным альбумином и ДНК. Журнал прикладной спектроскопии, 2022, т. 89, № 4.

16. Lakowicz J.R. Principles of Fluorescence Spectroscopy. Third Edition. Maryland: University of Maryland, School of Medicine Baltimore, 2006.


Войти или Создать
* Забыли пароль?