Севастополь, Севастополь, Россия
Севастополь, Севастополь, Россия
Севастополь, Севастополь, Россия
Институт биологии южных морей им. А.О. Ковалевского РАН
Севастопольский государственный университет
Севастополь, Севастополь, Россия
Механорецепторы способны преобразовывать силовые воздействия в электрохимические сигналы, которые инициируют волну деполяризации, распространяющуюся по поверхности клетки. В Drosophila melanogaster известен канал механотрансдукции TRPN1/NompC в составе которого находятся анкириновые повторы, выполняющие роль стробирующей спирали [1]. В этой работе мы впервые представляем семейство катионных TRPА1-каналов у Trichoplax sp. H2 (Placozoa), состоящее из 42 гомологов длиной от 468 до 3240 aa. Внутри семейства выделено три обособленных кластера с разной длиной полипептидной цепи и различным содержанием анкириновых повторов. Реконструирована пространственная структура TRPА1-канала RDD36842.1, проведён докинг аспирина – возможного блокатора TRP-каналов. Анализируется структура членов семейства, рассматривается механическая модель работы канала, а также обсуждается вероятная функция и физиология этих белковых молекул и их роль в поведении трихоплакса. Вариации числа анкириновых повторов на N-конце исследованных TRP-протеинов и обнаруженные различия на C-конце могут свидетельствовать о полифункциональности данных белков у Placozoa. Возможно, TRP-каналы возникли в ходе ранней эволюции до появления многоклеточности, но диверсифицировали в многоклеточных животных с усложнением структурной организации последних.
Placozoa, механотрансдукция, TRP-каналы, пространственная реконструкция, докинг
1. Jin P., Bulkley D., Guo Y., Zhang W., Guo Z., Huynh W., Wu S., Meltzer S., Cheng T., Jan L.Y., Jan Y.N., Cheng Y. Electron cryo-microscopy structure of the mechanotransduction channel NOMPC. Nature, 2017, vol. 547, no. 7661, pp. 118-122, doi:https://doi.org/10.1038/nature22981.
2. Kernan M., Cowan D., Zuker C. Genetic dissection of mechanosensory transduction: mechanoreception-defective mutations of Drosophila. Neuron, 1994, vol. 12, no. 6, pp. 1195-1206, doi:https://doi.org/10.1016/0896-6273(94)90437-5.
3. Walker R.G., Willingham A.T., Zuker C.S. A Drosophila mechanosensory transduction channel. Science, 2000, vol. 287, no. 5461, pp. 2229-2234, doi:https://doi.org/10.1126/science.287.5461.2229.
4. Cheng L.E., Song W., Looger L.L., Jan L.Y., Jan Y.N. The role of the TRP channel NompC in Drosophila larval and adult locomotion. Neuron, 2010, vol. 67, no. 3, pp. 373-380, doi:https://doi.org/10.1016/j.neuron.2010.07.004.
5. Kang L., Gao J., Schafer W.R., Xie Z., Xu X.Z.C. elegans TRP family protein TRP-4 is a pore-forming subunit of a native mechanotransduction channel. Neuron, 2010, vol. 67, no. 3, pp. 381-391, doi:https://doi.org/10.1016/j.neuron.2010.06.032.
6. Ramsey I.S., Delling M., Clapham D.E. An introduction to TRP channels. Annu Rev Physiol., 2006, vol. 68, pp. 619-647, doi:https://doi.org/10.1146/annurev.physiol.68.040204.100431.
7. Venkatachalam K., Montell C. TRP channels. Annu Rev Biochem., 2007, vol. 76, pp. 387-417, doi:https://doi.org/10.1146/annurev.biochem.75.103004.142819.
8. Himmel N.J., Cox D.N. Transient receptor potential channels: current perspectives on evolution, structure, function and nomenclature. Proc Biol Sci., 2020, vol. 287, no. 1933, p. 20201309, doi:https://doi.org/10.1098/rspb.2020.1309.
9. Ishimaru Y., Matsunami H. ransient receptor potential (TRP) channels and taste sensation. J Dent Res., 2009, vol. 88, no. 3, pp. 212-218, doi:https://doi.org/10.1177/0022034508330212.
10. Chung M.K., Jung S.J., Oh S.B. Role of TRP channels in pain sensation. Adv Exp Med Biol., 2011, vol. 704, pp. 615-636, doi:https://doi.org/10.1007/978-94-007-0265-3_33.
11. Julius D. TRP channels and pain. Annu Rev Cell Dev Biol., 2013, vol. 29, pp. 355-384, doi:https://doi.org/10.1146/annurev-cellbio-101011-155833.
12. Sun S., Dong X. Trp channels and itch. Semin Immunopathol., 2016, vol. 38, no. 3, pp. 293-307, doi:https://doi.org/10.1007/s00281-015-0530-4.
13. Kadowaki T. Evolutionary dynamics of metazoan TRP channels. Pflugers Arch., 2015, vol. 467, no. 10, pp. 2043-2053, doi:https://doi.org/10.1007/s00424-015-1705-5.
14. Himmel N.J., Letcher J.M., Sakurai A., Gray T.R., Benson M.N., Cox D.N. Drosophila menthol sensitivity and the Precambrian origins of transient receptor potential-dependent chemosensation. Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci., 2019, vol. 374, no. 1785, p. 20190369, doi:https://doi.org/10.1098/rstb.2019.0369.
15. Schierwater B., DeSalle R. Placozoa. Curr Biol., 2018, vol. 28, no. 3, pp. R97-R98, doi:https://doi.org/10.1016/j.cub.2017.11.042.
16. Neff E.P. What is a lab animal? Lab Anim (NY), 2018, vol. 47, no. 9, pp. 223-227, doi:https://doi.org/10.1038/s41684-018-0135-3.
17. Kuznetsov A.V., Halaimova A.V., Ufimtseva M.A., Chelebieva E.S. Blocking a chemical communication between Trichoplax organisms leads to their disorderly movement. International Journal of Parallel, Emergent and Distributed Systems, 2020, vol. 35, no. 4, pp. 473-482, doi:https://doi.org/10.1080/17445760.2020.1753188.
18. Kuznetsov A.V., Vainer V.I., Volkova Y.M., Kartashov L.E. Motility disorders and disintegration into separate cells of Trichoplax sp. H2 in the presence of Zn2+ ions and L-cysteine molecules: A systems approach. Biosystems, 2021, vol. 206, p. 104444, doi:https://doi.org/10.1016/j.biosystems.2021.104444.
19. Armon S., Bull M.S., Aranda-Diaz A., Prakash M. Ultrafast epithelial contractions provide insights into contraction speed limits and tissue integrity. Proc Natl Acad Sci USA, 2018, vol. 115, no. 44, pp. E10333-E10341, doi:https://doi.org/10.1073/pnas.1802934115.
20. Smith C.L., Reese T.S., Govezensky T., Barrio R.A. Coherent directed movement toward food modeled in Trichoplax, a ciliated animal lacking a nervous system. Proc Natl Acad Sci USA, 2019, vol. 116, no. 18, pp. 8901-8908, doi:https://doi.org/10.1073/pnas.1815655116.
21. Кузнецов А.В. Компьютерные модели пьезопротеинов и сетей белок-белковых взаимодействий у животных Trichoplax (Placozoa). IV Международная Черноморская научно-практическая конференция МГУ «Проблемы информатики, управления и искусственного интеллекта», 17-27 мая 2022 года, Севастополь, Россия.
22. Altschul S.F., Gish W., Miller W., Myers E.W., Lipman D.J. Basic local alignment search tool. J. Mol. Biol., 1990, vol. 215, no. 3, pp. 403-410, doi:https://doi.org/10.1016/S0022-2836(05)80360-2.
23. Marchler-Bauer A., Bryant S.H. CD-Search: protein domain annotations on the fly. Nucleic Acids Res., 2004, vol. 32, pp. W327-331, doi:https://doi.org/10.1093/nar/gkh454.
24. Marchler-Bauer A., Lu S., Anderson J.B., Chitsaz F., Derbyshire M.K. et al. CDD: a Conserved Domain Database for the functional annotation of proteins. Nucleic Acids Res., 2011, vol. 39, pp. D225-259, doi:https://doi.org/10.1093/nar/gkq1189.
25. Marchler-Bauer A., Derbyshire M.K., Gonzales N.R. et al. CDD: NCBI's conserved domain database. Nucleic Acids Res., 2015, vol. 43, pp. D222-226, doi:https://doi.org/10.1093/nar/gku1221.
26. Marchler-Bauer A., Bo Y., Han L., He J., Lanczycki C.J. et al. CDD/SPARCLE: functional classification of proteins via subfamily domain architectures. Nucleic Acids Res., 2017, vol. 45, no. D1, pp. D200-D203, doi:https://doi.org/10.1093/nar/gkw1129.
27. Papadopoulos J.S., Agarwala R. COBALT: constraint-based alignment tool for multiple protein sequences. Bioinformatics, 2007, vol. 23, no. 9, pp. 1073-1079, doi:https://doi.org/10.1093/bioinformatics/btm076.
28. Kelley L.A., Mezulis S., Yates C.M., Wass M.N., Sternberg M.J. The Phyre2 web portal for protein modeling, prediction and analysis. Nat Protoc., 2015, vol. 10, no. 6, pp. 845-858, doi:https://doi.org/10.1038/nprot.2015.053.
29. Bitencourt-Ferreira G., de Azevedo W.F. Jr. Docking with SwissDock. Methods Mol Biol., 2019, vol. 2053, pp. 189-202, doi:https://doi.org/10.1007/978-1-4939-9752-7_12.
30. Sayle R., Milner-White E.J. RasMol: Biomolecular graphics for all. Trends Biochem Sci., 1995, vol. 20, no. 9, p. 374, doi:https://doi.org/10.1016/s0968-0004(00)89080-5.
31. Cotton R. Learning R: A Step-by-Step Function Guide to Data Analysis. O'Reilly Media; 1st edition, 2013, 400 p.
32. Kamm K., Osigus H.J., Stadler P.F., DeSalle R., Schierwater B. Trichoplax genomes reveal profound admixture and suggest stable wild populations without bisexual reproduction. Sci Rep., 2018, vol. 8, no. 1, p. 11168, doi:https://doi.org/10.1038/s41598-018-29400-y.
33. Liang X., Madrid J., Gartner R., Verbavatz J.M., Schiklenk C., Wilsch-Brauninger M., Bogdanova A., Stenger F., Voigt A., Howard J. A NOMPC-dependent membrane-microtubule connector is a candidate for the gating spring in fly mechanoreceptors. Curr Biol., 2013, vol. 23, no. 9, pp. 755-763, doi:https://doi.org/10.1016/j.cub.2013.03.065.
34. Liang X., Madrid J., Howard J. The microtubule-based cytoskeleton is a component of a mechanical signaling pathway in fly campaniform receptors. Biophys J., 2014, vol. 107, no. 12, pp. 2767-2774, doi:https://doi.org/10.1016/j.bpj.2014.10.052.
35. Zanini D., Gopfert M.C. Mechanosensation: tethered ion channels. Curr Biol., 2013, vol. 23, no. 9, pp. R349-51, doi:https://doi.org/10.1016/j.cub.2013.03.045.
36. Gillespie P.G., Walker R.G. Molecular basis of mechanosensory transduction. Nature, 2001, vol. 413, no. 6852, pp. 194-202, doi:https://doi.org/10.1038/35093011.
37. Howard J., Bechstedt S. Hypothesis: a helix of ankyrin repeats of the NOMPC-TRP ion channel is the gating spring of mechanoreceptors. Curr Biol., 2004, vol. 14, no. 6, pp. R224-226, doi:https://doi.org/10.1016/j.cub.2004.02.050.
38. Sotomayor M., Corey D.P., Schulten K. In search of the hair-cell gating spring elastic properties of ankyrin and cadherin repeats. Structure, 2005, vol. 13, no. 4, pp. 669-682, doi:https://doi.org/10.1016/j.str.2005.03.001.
39. Lee G., Abdi K., Jiang Y., Michaely P., Bennett V., Marszalek P.E. Nanospring behaviour of ankyrin repeats. Nature, 2006, vol. 440, no. 7081, pp.246-249, doi:https://doi.org/10.1038/nature04437.
40. Zhang W., Yan Z., Jan L.Y., Jan Y.N. Sound response mediated by the TRP channels NOMPC, NANCHUNG, and INACTIVE in chordotonal organs of Drosophila larvae. Proc Natl Acad Sci USA, 2013, vol. 110, no. 33, pp. 13612-13617, doi:https://doi.org/10.1073/pnas.1312477110.
41. Montell C. Drosophila visual transduction. Trends Neurosci., 2012, vol. 35, no. 6, pp. 356-363, doi:https://doi.org/10.1016/j.tins.2012.03.004.
42. Zhang K., Julius D., Cheng Y. Structural snapshots of TRPV1 reveal mechanism of polymodal functionality. Cell, 2021, vol. 184, no. 20, pp. 5138-5150.e12, doi:https://doi.org/10.1016/j.cell.2021.08.012.
43. Oteiza P., Baldwin M.W. Evolution of sensory systems. Curr Opin Neurobiol., 2021, vol. 71, pp. 52-59, doi:https://doi.org/10.1016/j.conb.2021.08.005.
