Красноярск, Красноярский край, Россия
Красноярск, Красноярский край, Россия
Красноярск, Красноярский край, Россия
Красноярск, Красноярский край, Россия
Из мицелия высшего гриба Neonothopanus nambi с помощью мягкой обработки биомассы β-глюкозидазой выделен внеклеточный фермент с оксидазной активностью. В предлагаемой работе приводятся экспериментальные данные о субстратной специфичности и некоторых свойствах выделенного фермента. Как показали эксперименты, внеклеточная оксидаза из базидиомицета N. nambi проявляла активность с большинством ароматических соединений, выбранных в качестве модельных субстратов. При этом следует отметить, что фермент проявлял каталитическую функцию без добавки в реакционную смесь пероксида водорода и иных дополнительных медиаторов. Наибольшая активность фермента наблюдалась при использовании в качестве субстратов вератрилового спирта и двухатомных фенолов – гидрохинона и гваякола. Меньший уровень активности изучаемой оксидазы зарегистрирован в реакциях с ароматическими азосоединениями (АБТС, диаминобензидин, о-дианизидин). В реакции с двухатомным фенолом резорцином и монофенолом каталитическая эффективность фермента была существенно ниже. Для наиболее эффективно окисляемых субстратов были определены кинетические параметры ферментативных реакций. Было показано, что добавки хелатора двухвалентных ионов металлов (ЭДТА) не влияли на активность фермента. В то же время, добавки SH реагента (ДТТ) увеличивали каталитическую эффективность изучаемой оксидазы. Совокупность полученных данных свидетельствует, что внеклеточная оксидаза гриба N. nambi катализирует окисление широкого спектр ароматических соединений в слабокислых и нейтральных условиях без добавления дополнительных медиаторов (в частности, пероксида водорода). Это создает предпосылки для изучения применимости данного фермента в биомедицинской аналитике.
высшие грибы, базидиомицет Neonothopanus nambi, внеклеточная оксидаза, вератриловый спирт, фенольные соединения
1. Zhang D., Gersberg R.M., Ng W.J., Tan S.K. Removal of pharmaceuticals and personal care products in aquatic plant-based systems: A review. Environmental Pollution, 2014, vol. 184, doi:https://doi.org/10.1016/j.envpol.2013.09.009.
2. Wang X., Yao B., Su X. Linking enzymatic oxidative degradation of lignin to organics detoxification. International Journal of Molecular Sciences, 2018, vol. 19, doi:https://doi.org/10.3390/ijms19113373.
3. Morsi R., Bilal M., Iqbal H.M.N., Ashraf S.S. Laccases and peroxidases: The smart, greener and futuristic biocatalytic tools to mitigate recalcitrant emerging pollutants. Science of The Total Environment, 2020, vol. 714, doi:https://doi.org/10.1016/j.scitotenv.2020.136572.
4. Savino S., Fraaije M.W. The vast repertoire of carbohydrate oxidases: An overview. Biotechnology advances, 2021, vol. 51, doi:https://doi.org/10.1016/j.biotechadv.2020.107634.
5. Sousa A.C., Martins L.O., Robalo M.P. Laccases: Versatile biocatalysts for the synthesis of heterocyclic cores. Molecules, 2021, vol. 26, doi:https://doi.org/10.3390/molecules26123719.
6. Martinkova L., Kotik M., Markova E., Homolka L. Biodegradation of phenolic compounds by Basidiomycota and its phenol oxidases: A review. Chemosphere, 2016, vol. 149, doi:https://doi.org/10.1016/J.CHEMOSPHERE.2016.01.022.
7. Martinez A.T., Ruiz-Duenas F.J., Camarero S. et al. Oxidoreductases on their way to industrial biotransformations. Biotechnology Advances, 2017, vol. 35, doi:https://doi.org/10.1016/j.biotechadv.2017.06.003.
8. Li F., Ma W., Wu X., Wang Y., He J. Luminol, horseradish peroxidase, and glucose oxidase ternary functionalized graphene oxide for ultrasensitive glucose sensing. Analytical and Bioanalytical Chemistry, 2018, vol. 410, doi:https://doi.org/10.1007/s00216-017-0752-5.
9. Nikolaivits E., Dimarogona M., Karagiannaki I., Chalima A., Fishman A., Topakas E. Versatile fungal polyphenol oxidase with chlorophenol bioremediation potential: characterization and protein engineering. Applied and Environmental Microbiology, 2018, vol. 84, doi:https://doi.org/10.1128/AEM.01628-18.
10. Tu T., Wang Y., Huang H., Wang Y., Jiang X., Wang Z., Yao B., Luo H. Improving the thermostability and catalytic efficiency of glucose oxidase from Aspergillus niger by molecular evolution. Food Chemistry, 2019, vol. 281, doi:https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2018.12.099.
11. Jankowski N., Koschorreck K., Urlacher V.B. High-level expression of aryl-alcohol oxidase 2 from Pleurotus eryngii in Pichia pastoris for production of fragrances and bioactive precursors. Applied Microbiology and Biotechnology, 2020, vol. 104, doi:https://doi.org/10.1007/s00253-020-10878-4.
12. Shebanova A.D., Chernykh A.M., Baskunov B.P., Gaidina A.S., Myasoedova N.M., Renfeld Z.V., Ponamoreva O.N., Kolomytseva M.P. Novel biocatalyst from Microthielavia ovispora VKM F-1735 for industrial dye decolorization in the absence of mediators. Process Biochemistry, 2021, vol. 109, doi:https://doi.org/10.1016/j.procbio.2021.07.009.
13. Tamaru Y., Umezawa K., Yoshida M. Characterization of an aryl-alcohol oxidase from the plant saprophytic basidiomycete Coprinopsis cinerea with broad substrate specificity against aromatic alcohols. Biotechnology Letters, 2018, vol. 40, no. 7, doi:https://doi.org/10.1007/s10529-018-2534-3.
14. Wang N., Ren K., Jia R., Chen W., Sun R. Expression of a fungal manganese peroxidase in Escherichia coli: a comparison between the soluble and refolded enzymes. BMC Biotechnology, 2016. vol. 16, no. 87, doi:https://doi.org/10.1186/s12896-016-0317-2.
15. Zdarta J., Meyer A.S., Jesionowski T., Pinelo M. Developments in support materials for immobilization of oxidoreductases: a comprehensive review. Advances in Colloid and Interface Science, 2018, vol. 258, doi:https://doi.org/10.1016/j.cis.2018.07.004.
16. Athamneh K., Alneyadi A., Alsadik A., Wong T.S., Ashraf S.S. Efficient degradation of various emerging pollutants by wild type and evolved fungal DyP4 peroxidases. PLOS ONE, 2022, vol. 17, doi:https://doi.org/10.1371/journal.pone.0262492.
17. Liu X., DengW., Yang Y. Characterization of a novel laccase LAC-Yang1 from white-rot fungus Pleurotus ostreatus strain Yang1 with a strong ability to degrade and detoxify chlorophenols. Molecules, 2021, vol. 26, doi:https://doi.org/10.3390/molecules26020473.
18. Cleveland M., Lafond M., Xia F.R., Chung R., Mulyk P., Hein J.E., Brumer H. Two Fusarium copper radical oxidases with high activity on aryl alcohols. Biotechnology and Biofuels, 2021, vol. 14, doi:https://doi.org/10.1186/s13068-021-01984-0.
19. Kimani V., Ullrich R., Buttner E., Herzog R., Kellner H., Jehmlich N., Hofrichter M., Liers K. First Dye-decolorizing peroxidase from an ascomycetous fungus secreted by Xylaria grammica. Biomolecules, 2021, vol. 11, doi:https://doi.org/10.3390/biom11091391.
20. Ferreira P., Carro J., Balcells B., Martinez A.T., Serrano A. Expanding the physiological role of aryl-alcohol flavooxidases as quinone reductases. Applied and Environmental Microbiology, 2023, vol. 89, doi:https://doi.org/10.1128/aem.01844-22.
21. Ronzhin N.O., Posokhina E.D., Mogilnaya O.A., Bondar V.S. Extracellular oxidases of basidiomycete Neonothopanus nambi: isolation and some properties. Doklady Biochemistry and Biophysics, 2020, vol. 490, no. 1, doi:https://doi.org/10.1134/S1607672920010135.
22. Mogilnaya O., Ronzhin N., Posokhina E., Bondar V. Extracellular oxidase from the Neonothopanus nambi fungus as a promising enzyme for analytical applications. The Protein Journal, 2021, vol. 40, no. 5, doi:https://doi.org/10.1007/s10930-021-10010-z.
23. Maryskova M., Linhartova L., Novotny V., Rysova M., Cajthaml T., Sevcu A. Laccase and horseradish peroxidase for green treatment of phenolic micropollutants in real drinking water and wastewater. Environmental Science and Pollution Research, 2021, vol. 28, doi:https://doi.org/10.1007/s11356-021-12910-0.
