1. Lee C., Yim M.B., Chock P. B., Yim H.S., Kang S.O. Oxidation-Reduction Properties of Methylglyoxal-modified Protein in Relation to Free Radical Generation. J. Biol. Chem., 1998, vol. 273, no. 39, pp. 25272-25278. doi:https://doi.org/10.1074/jbc.273.39.25272 EDN: https://elibrary.ru/YDWNUN

2. Asahi K., Ichimori K., Nakazawa H., Izuhara Y., Inagi R., Watanabe T., Miyata T., Kurokawa K. Nitric oxide inhibits the formation of advanced glycation end products. Kidney Int., 2000, vol. 58, no. 4, pp. 1780-1787. doi:https://doi.org/10.1111/j.1523-1755.2000.00340.x EDN: https://elibrary.ru/FMKXUR

3. Шумаев К.Б., Губкина С.А., Кумскова Е.М., Шепелькова Г.С., Рууге Э.К., Ланкин В.З. Механизм образования супероксидного радикала при взаимодействии L-лизина с дикарбонильными соединениями. Биохимия, 2009, т. 74, № 4, с. 568-574. @@Shumaev K.B., Gubkina S.A., Kumskova E.M., Shepelkova G.S., Ruuge E. K., Lankin V.Z. Superoxide Formation as a Result of Interaction of L-Lysine with Dicarbonyl Compounds and Its Possible Mechanism. Biochemistry (Moscow), 2009, vol. 74, no. 4, pp. 461-466. (In Russ.) DOI: https://doi.org/10.1134/S0006297909040154; EDN: https://elibrary.ru/LLXTMX

4. Шумаев К.Б., Губкина С.А., Ванин А.Ф., Бурбаев Д.Ш., Мох В.П., Топунов А.Ф., Рууге Э.К. Образование нового типа динитрозильных комплексов железа, связанных с цистеином, модифицированным метилглиоксалем. Биофизика, 2013, т. 58, № 2, с. 239-245. @@Shumaev K.B., Gubkina S.A., Vanin A.F., Burbaev D.Sh., Mokh V.P., Topunov A.F., Ruuge E.K. Formation of a new type of dinitrosyl iron complexes bound to cysteine modified with methylglyoxal. Biofizika, 2013, vol. 58, no 2, pp. 239-245. (In Russ.)

5. Kosmachevskaya O.V., Shumaev K.B., Nasybullina E.I., Topunov A.F. Formation of Nitri- and Nitrosylhemoglobin in systems modeling the Maillard reaction. Clinical Chemistry & Laboratory Medicine, 2014, vol. 52, no. 1, pp. 161-168. doi:https://doi.org/10.1515/cclm-2012-0792

6. Ланкин В.З., Шумаев К.Б., Тихазе А.К., Курганов Б.И. Влияние дикарбонилов на кинетические характеристики глутатионпероксидазы. Доклады академии наук, 2017, т. 475, № 6, с. 706-709. doi:https://doi.org/10.7868/S0869565217240227 @@Lankin V.Z., Shumaev K.B., Tikhaze A.K., Kurganov B.I. Influence of dicarbonyls on kinetic characteristics of glutathione peroxidase. Dokl. Biochem. Biophys., 2017, vol. 475, no. 1, pp. 287-290. doi:https://doi.org/10.1134/S1607672917040123 (In Russ.) EDN: https://elibrary.ru/ZBKAQR

7. Chang T., Wang R., Wu L. Methylglyoxal-induced nitric oxide and peroxynitrite production in vascular smooth muscle cells. Free Radic Biol Med, 2005, vol. 38, no. 2, pp. 286-293. DOI:https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2004.10.034

8. Turkseven S., Ertuna E., Yetik-Anacak G., Yasa M. Methylglyoxal causes endothelial dysfunction: the role of endothelial nitric oxide synthase and AMP-activated protein kinase α. J Basic Clin Physiol Pharmacol, 2014, vol. 25, no. 1, pp. 109-115. DOI:https://doi.org/10.1515/jbcpp-2013-0095