Поиск закономерностей и физических основ первых стадий амилоидной агрегации вот уже на протяжении десятилетий остаётся важной задачей физики белковых молекул. Существуют определённые аналогии между процессами амилоидной агрегации и кристаллизации. В обоих случаях раствор является пересыщенным, и появление затравки новой фазы приводит к лавинообразному переходу растворённого белка в кристаллы или амилоидные фибриллы. В данной работе проведено спектральное и микроскопическое исследование агрегации А-бета пептида на поверхности стекла. Экспериментально показано, что стеклянная поверхность может сорбировать молекулы А-бета пептида и тем самым приводить к увеличению их способности к агрегации, в том числе и амилоидной. Появление фазы сорбированного белка на поверхности может влиять на агрегацию пептидов в толще раствора. Необходимость учёта такого влияния является очевидной в любом исследовании белковой агрегации.
амилоидная агрегация, А-бета пептид, нуклеация, адсорбция
1. Ghosh P., Vaidya A., Kumar A., Rangachari V. Determination of critical nucleation number for a single nucleation amyloid-β aggregation model. Math Biosci., 2016, vol. 273, pp. 70-79.
2. So M., Hall D., Goto Y. Revisiting supersaturation as a factor determining amyloid fibrillation. Curr Opin Struct Biol. 2016, vol. 36, pp. 32-39.
3. Ni R., Kleijn J.M., Abeln S., Cohen Stuart M.A., Bolhuis P.G. Competition between surface adsorption and folding of fibril-forming polypeptides. Phys. Rev. E. Stat. Nonlin. Soft Matter Phys., 2015, vol. 91, pp. 022711.
4. Jiang D., Dinh K.L., Ruthenburg T.C., Zhang Y., Su L., Land D.P., Zhou F. A kinetic model for beta-amyloid adsorption at the air/solution interface and its implication to the beta-amyloid aggregation process. J. Phys. Chem. B, 2009, vol. 113, pp. 3160-3168.
5. Du Q., Dai B., Hou J., Hu J., Zhang F., Zhang Y. A comparative study on the self-assembly of an amyloid-like peptide at water-solid interfaces and in bulk solutions. Microsc. Res. Tech., 2015, vol 78, pp. 375-381.
6. Lin Y.C., Petersson E.J., Fakhraai Z. Surface effects mediate self-assembly of amyloid-β peptides. ACS Nano, 2014, vol. 8, pp. 10178-10186.
7. Paravastu A.K., Leapman R.D., Yau W.M., Tycko R. Molecular structural basis for polymorphism in Alzheimer's beta-amyloid fibrils. Proc Natl Acad Sci U S A., 2008, vol. 105, pp. 18349-18354
8. Dovidchenko N.V., Glyakina A.V., Selivanova O.M., Grigorashvili E.I., Suvorina M.Y., Dzhus U.F., Mikhailina A.O., Shiliaev N.G., Marchenkov V.V., Surin A.K., Galzitskaya O.V. One of the possible mechanisms of amyloid fibrils formation based on the sizes of primary and secondary folding nuclei of Aβ40 and Aβ42. J Struct Biol., 2016, vol. 22.
