При in silico исследовании генов, кодирующих ферменты из суперсемейства ЛДГ/МДГ у различных организмов, мы обнаружили, что аминокислотная последовательность канального сома Ictalurus punctatus , кодируемая геном Mdh1 , значительно отличается от продуктов генов Mdh1 других животных. Обнаруженная последовательность имеет консервативный домен, характерный для ферментов суперсемейства ЛДГ/МДГ, однако ни с одним из ферментов этого суперсемейства существенного сходства у нее нет. Таким образом, нами обнаружен ген, кодирующий новый фермент из суперсемейства ЛДГ/МДГ, который мы обозначили как unLdh/Mdh (unknown Ldh/Mdh) .
лактатдегидрогеназа, малатдегидрогеназа, ЛДГ, МДГ, энергетический обмен
1. Dennis D. and Kaplan N.O. D and L-lactic acid dehydrogenase in Lactobacillus plantarum. J. Biol. Chem., 1960, vol. 235, pp. 810-818.
2. Denger K., Cook A.M. Racemase activity effected by two dehydrogenases in sulfolactate degradation by Chromohalobacter salexigens: purification of (S)-sulfolactate dehydrogenase. Microbiology (Reading, Engl.), 2010, vol. 156, pp. 967-974.
3. McReynolds M.S. and Kitto G.B. Purification and properties of Drosophila malate dehydrogenases. Biochim. Biophys. Acta, 1970, vol. 198, pp. 165-175.
4. Yamaguchi M. Studies on regulatory functions of malic enzymes. IV. Effects of sulfhydryl group modification on the catalytic function of NAD-linked malic enzyme from Escherichia coli. J. Biochem., 1979, vol. 86, pp. 325-333.
5. Saz, H.J. and Hubbard, J.A. The oxidative decarboxylation of malate by Ascoris lumbricoides. J. Biol. Chem., 1957, vol. 225, pp. 921-933.
6. Walker D.A. Physiological studies on acid metabolism. Malic enzyme from Kalanchoë crenata: effects of carbon dioxide concentration. Biochem. J., 1960, vol. 74, pp. 216-223.
7. Connelly, J.L., Danner, D.J. and Bowden, J.A. Branched chain α-keto acid metabolism. I. Isolation, purification, and partial characterization of bovine liver α-ketoisocaproic:α-keto-β-methylvaleric acid dehydrogenase. J. Biol. Chem., 1968, vol. 243, pp. 1198-1203.
8. Stern J.R. and O'Brien R.W. Oxidation D-malic and β-alkylmalic acids wild-type and mutant strains of Salmonella typhimurium and by Aerobacter aerogenes. J. Bacteriol., 1969, vol. 98, pp. 147-151.
9. Calvo, J.M., Stevens, C.M., Kalyanpur, M.G. and Umbarger, H.E. The absolute configuration of alpha-hydroxy-beta- carboxyisocaproic acid (3-isopropylmalic acid), an intermediate in leucine biosynthesis. Biochemistry, 1964, vol. 3, pp. 2024-2027.
10. Marchler-Bauer A et al. CDD/SPARCLE: functional classification of proteins via subfamily domain architectures. Nucleic Acids Res., 2017, vol. 45(D), pp. 200-203.
