В работе изучена влияния умеренно-хронических доз нитрита натрия на окислительной модификации Hb и эритроцитов, изменения активности каталазы, глутатионпероксидазы (ГП) и интенсивность перекисное окисления липидов (ПОЛ). Анализ спектральных линий раман спектроскопии показывает, что способность Hb связывать кислород I1580/I1548 в суспензии эритроцитов, обработанных NaNO2 существенно выше, чем в контроле и этот эффект прямо зависит от концентрации NaNO2 и значителен уже при минимальных концентрациях NaNO2 (0,07 мМ), а относительное способность Hb отдавать лиганды I1375/I1580 также зависим от дозы, но в противоположную сторону. Проявления симметричных и асимметричных колебаний пиррольных колец Hb (I1375/I1172) с увеличением дозы нитрита повышается на ~ 14 %, что указывает о наличие конформационных изменений пиррольных колец, связанных с окислительной модификацией Hb. Накопление metHb также зависим от от дозы и достигает своего максимума на 30-40 минутах, это сопровождается интенсификацией процессов ПОЛ и увеличением доли мембрансвязаного Hb. Характерно, что развитие окислительного процесса сопровождается уменьшением активности каталазы, а активность ГП изменяется неоднозначно и при повышенных содержаниях NaNO2 несколько растет. Констатируя указанных фактов можно сказать, что уже относительно малые концентрации нитрита натрия могут влиять на конформацию Hb, приводящую к изменению его сродства к О2. Это стимулирует окислительную модификацию Hb, что отражается в росте накопления metHb и потери активности каталазы и ГП, а при больших концентрациях нитрита и к росту активности ГП.
эритроциты, гемоглобин, каталаза, глутатионпероксидаза, ПОЛ, нитрит натрия
1. Mensinga T.T., Gerrit J.A., Speijers J.M. Health Implications of Exposure to Environmental Nitrogenous Compounds. Toxicological Reviews, 2003, vol. 22, iss. 1, pp 41-51.
2. Spagnuolo C., Rinelli P., Coletta M., Chiancone E., Ascoli F., Oxidation reaction of human oxyhemoglobin with nitrite: a reexamination. Biochim Biophys Acta., 1987, vol. 5, no. 911, iss. 1, pp. 59-65.
3. May J.M., Zhi-Chao Qu, Li Xia, Charles E.C. Nitrite uptake and metabolism and oxidant stress in human erythrocytes. American Journal of Physiology-Cell Physiology, 2000, v. 279, no. 6, pp 1946-1954
4. Zavodnik I.B., Lapshina E.A., Rekawiecka K., Zavodnik L.B., Bartosz G., Bryszewska M. Membrane effects of nitrite-induced oxidation of human red blood cells. Biochim Biophys Acta, 1999, vol. 15, no. 1421, iss. 2, pp. 306-16.
5. Widmer C.C., Pereira C.P., Gehrig P., Vallelian F., Schoedon G, Buehler P.W, Schaer D.J. Hemoglobin can attenuate hydrogen peroxide-induced oxidative stress by acting as an antioxidative peroxidase. Antioxid Redox Signal, 2010, vol. 12, no. 2, pp. 185-98.
6. Uskokovich-Markovich S., Jelikich-Stankov M., Holclajtner-Antunovich I., Durdevich P. Raman spectrosopy as a new biochemical diagnostic tool. J. Med. Biochem, 2013, vol. 32, no. 2, pp. 96-103.
7. Кэри П. Применение спетроскопии КР и РКР в биохимии. М.: Мир, 1985, 272 с. [Cary P. Application of spetroscopy of the RС and RКC in biochemistry. Moscow: Mir, 1985, 272 p. (in Russ)]
8. Соловьев К.Н., Гладков Л.Л., Старухин А.С. Спектроскопия порфиринов: Колебательные состояния. Минск: Наука и техника, 1985, 415 с. [Soloviev K.N., Gladkov L.L., Starukhin A.S. Spectroscopy of porphyrins: Oscillatory states. Minsk: Science and Technology, 1985, 415 p. (in Russ)]
9. Максимов Г.В., Максимова Н.В., Чурие А.А. и др. Исследование изменений конформации порфирина гемоглобина при первичной гипертензии. Биохимия, 2001, т. 66, вып. 3, с. 365-370. [Maksimov G.V., Maksimova N.V., Churie A.A. Research of changes in the conformation of porphyrin hemoglobin in primary hypertension. Biochemistry, 2001, vol. 66, iss. 3, p. 365-370. (In Russ.)]
10. Winterbourn C.C. Oxidative reactions of hemoglobin. Methods Enzymol., 1990, vol. 186, pp. 265-272.
11. Szebeni J., Winterbourn C. C., Carrell R. W. Oxidative interactions between haemoglobin and membrane lipid. A liposome model. Biochem. J., 1984, vol. 220, no. 3, pp. 685-692.
12. Моин В.М. Простой и специфический метод определения активности глутатионперокси-дазы в эритроцитах. Лаб. Дело, 1986, no. 12, c. 724-727. [Moin V.M. A simple and specific method for determining the activity of glutathione peroxydase in erythrocytes. Lab. Delo, 1986, no. 12, pp. 724-727. (In Russ.)]
13. Королюк М. А. Метод определения активности каталазы. Лаб. дело, 1988, т. 64, № 3, c. 16-17. [Korolyuk M.A. Method for determination of catalase activity. Lab. Delo, 1988, т. 64, no. 3, c. 16-17. (In Russ.)]
14. Лакин Г.Ф. Биометрия. М.: Высшая школа, 1990, 352 с. [Lakin G.F. Biometriya. Moscow, 1990, 352 p. (in Russ.)]
15. Иржак Л.И. Hb и их свойства. М.: Наука, 1975, 239 с. [Irjak L.I. Hb and their properties. Moscow: Nauka, 1975, 352 c. (In Russ.)]
16. Duke researchers discover central role of Nitric Oxide in hemoglobin action. Duke Medicine News and Communication, 2004, vol. 3.
17. Рубан М.К., Вашанов Г.А., Лавриненко И.А. Структурно-функциональные модификации нитрозилированного Hbа, индуцированные оксигенацией. Вестник ВГУ, Серия: Биология. Фармация, 2010, № 1, с. 56-61. [Ruban M.K, Vashanov G.A, Lavrinenko I.A. Structural and functional modifications of nitrosylated Hba, induced by oxygenation. Digest VSU, Series: Biology. Pharmacia, 2010, no. 1, p. 56-61. (In Russ.)]
18. Hobbs A.I., Gladwin M.T., Patel R.P., Williams D.L.H., Butler A.R. Haemoglobin: NO transporter, NO inactivator or NO of the above. TRENDS in Pharmacological Science, 2002, vol. 23, р. 406-411.
19. Ramser K, Logg K, Goksör M, Enger J, Käll M, Hanstorp D. Resonance Raman spectroscopy of optically trapped functional erythrocytes. J Biomed Opt., 2004, vol. 9, no. 3, pp. 593-600.
20. Podstawka E, Rajani C, Kincaid JR, Proniewicz LM. Resonance Raman studies of heme structural differences in subunits of deoxyhemoglobin. Biopolymers, 2000, vol. 57, no. 4, pp. 201-207.
21. Tsuneshige A, Imai K, Tyuma I. The binding of hemoglobin to red cell membrane lowers its oxygen affinity. J Biochem., 1987, vol. 101, no. 3, pp. 695-704.
22. Kirschner-Zilber I, Setter E, Shaklai N. Association of hemoglobin chains with the cell membrane as a cause of red cell distortion in thalassemia. Biochem Med Metab Biol., 1987, vol. 38, no. 1, no. 19-31.
23. Welbourn E.M, Wilson M.T, Yusof A, Metodiev M.V, Cooper C.E. The mechanism of formation, structure and physiological relevance of covalent hemoglobin attachment to the erythrocyte membrane. Free Radical Biology and Medicine, 2017, vol. 103, pp. 95-106.
24. Осипов А. Н., Борисенко Г. Г., Владимиров Ю. А. Биологическая роль нитрозильных комплексов гемопротеинов. Успехи биологической химии, 2007, т. 47, с. 259-292. [Osipov A.N., Borisenko G.G., Vladimirov Yu. A. Biological role of nitrosyl complexes of hemoproteins. Uspekhi biologicheskoy khimii, 2007, vol. 47, p. 259-292. (In Russ.)]
25. Giulivi C, Davies K.J. Hydrogen peroxide-mediated ferrylhemoglobin generation in vitro and in red blood cells. Methods Enzymol., 1994, vol. 231, pp. 490-6.
26. Ansari F.A., Mahmood R. Sodium nitrite enhances generation of reactive oxygen species that decrease antioxidant power and inhibit plasma membrane redox system of human erythrocytes. Cell Biol Int., 2016, vol. 40, vol. 8, pp. 887-894.
27. Montenegro M.F., Pinheiro L.C., Amaral J.H., Marçal D.M., Palei A.C., Costa-Filho A.J., Tanus-Santos J.E. Antihypertensive and antioxidant effects of a single daily dose of sodium nitrite in a model of renovascular hypertension. Naunyn Schmiedebergs Arch Pharmacol., 2012, vol. 385, no. 5, no. 509-17.
28. Hogg N., Kalyanaraman B. Nitric oxide and lipid peroxidation. Biochim Biophys Acta., 1999, vol. 1411, no. 2-3, pp. 378-384.
29. Violi F., Marino R., Milite M.T., Loffredo L. Nitric oxide and its role in lipid peroxidation. Diabetes Metab Res Rev., 1999, vol. 15, no. 4, pp. 283-288
30. Шугалей И.В., Львов С.Н., Целинский И.В., Баев В.И. Влияние интоксикации нитритом натрия на активность ферментов антиоксидантной защиты и процессы пероксидации в эритроцитах мыши. Укр. биохим. журнал, 1992, т. 64, вып. 2, с. 111-114. [Shugaley I.V., Lvov S.N., Tselinsky I.V., Baev V.I. Influence of sodium nitrite intoxication on the activity of antioxidant defense enzymes and peroxidation processes in mouse erythrocytes. Ukr. biochem. Journal, 1992, vol. 64, iss. 2, p. 111-114. (In Russ.)]
31. Титов В.Ю., Петренко М.Ю., Взаимодействие нитрита с каталазой как важный элемент его токсичности. Биохимия, 2003, т. 68, вып. 6, с. 769-777. [Titov V.Yu., Petrenko M.Yu., Interaction of nitrite with catalase as an important element of its toxicity. Biochemistry, 2003, vol. 68, iss. 6, pp. 769-777. (In Russ.)]
32. Titov V.Yu., Osipov A.N. Nitrite and nitroso compounds can serve as specific catalase inhibitors. Redox Report, 2017, vol. 22, no. 2, pp. 91-97.
33. Rocha S., Gomes D., Lima M., Bronze-da-Rocha E., Santos-Silva A. Peroxiredoxin 2, glutathione peroxidase, and catalase in the cytosol and membrane of erythrocytes under H2O2-induced oxidative stress. Free Radic Res., 2015, vol. 49, no. 8, pp. 990-1003.
34. Asahi M., Fujii J., Suzuki K., Seo H.G., Kuzuya T., Hori M., Tada M., Fujii S., Taniguchi N. Inactivation of glutathione peroxidase by nitric oxide. Implication for cytotoxicity. J Biol Chem., 1995, vol. 270, no. 36, pp. 21035-21039.
35. Гусейнова С.Я., Гулиева Р.Т., Дадашов М.З., Джафаров А.И., Яхъяева Ф.Р., Гусейнов Т.М. Окислительная модификация гемоглобина изолированных эритроцитов в инкубационной среде, содержащей нитрит натрия и селенит натрия. Вестник Новосибирского государственного пед. ун-та, 2016, т. 5, № 33, с. 207-217. [Huseynova S.Ya., Guliyeva R.T., Dadashov M.Z., Jafarov A.I., Yakhyaeva F.R., Huseynov T.M. Bulletin of the Novosibirsk State Pedagogical University, 2016, vol. 5, no. 33, pp. 207-217. (In Russ.)]
