Изучено влияние ионов алюминия в концентрации 100 мкМ на рост амилоидных структур из лизоцима. При использовании флуоресцентного зонда тиофлавина было обнаружено, что добавление ионов алюминия в среду роста амилоидных фибрилл из лизоцима вызывает увеличение интенсивности флуоресценции используемого зонда, что говорит о более высокой скорости образования амилоидных фибрилл при добавлении ионов металла. При этом использование другого флуоресцентного зонда - 1-анилино-8-нафталинсульфоната (АНС) не позволило обнаружить структурных различий амилоидных фибрилл с и без хлорида алюминия в среде инкубации. Также нами была изучена собственная тирозиновая и триптофановая флуоресценция амилоидных фибрилл на основе лизоцима и их комплекса с ионами алюминия. Показано, что добавление в среду роста амилоидных фибрилл 100 µМ хлорида алюминия приводит к снижению интенсивности собственной флуоресценции по сравнению с амилоидными фибриллами, полученными только на основе лизоцима.
амилоидные структуры, лизоцим, хлорид алюминия, флуоресцентные зонды
1. Woodard D., Bell D., Tipton D., Durrance S., Cole L., Li B., Xu S. Gel formation in protein amyloid aggregation: A physical mechanism for cytotoxicity. PLOS ONE, 2014, vol. 9, no. 4, pp. 1-8.
2. Zawilla N.H., Taha F.M., Kishk N.A., Farahat S.A., Farghaly M., Hussein M. Occupational exposure to aluminum and its amyloidogenic link with cognitive functions. Journal of Inorganic Biochemistry, 2014, no. 139, pp. 57-64.
3. Kayed R., Head E., Thompson J.L., McIntire T.M., Milton S.C., Cotman C.W., Glabe C.G. Common structure of soluble amyloid oligomers implies common mechanism of pathogenesis. Science, 2003, vol. 300, pp. 486-489.
4. Hosokawa S., Nishitani H., Nishio T., Imai T., Tomita Y., Tomoyoshi T., Sawanishi K., Yoshida O. Aluminum transport and Dialysance during Haemodialysis. International Urology and Nephrology, 1988, vol. 20, no. 1, pp. 89-100.
5. Aremu D.A., Meshitsuka S. Accumulation of aluminum by primary cultured astrocytes from aluminum amino acid complex and its apoptotic effect. Brain Res., 2005, vol. 1031, pp. 284-296.
6. Yokel R.A., Rhineheimer S.S., Sharma P., Elmore D., McNamara P.J. Entry, half-life and desferrioxamine-accelerated clearance of brain aluminum after a single (26) Al exposure. Toxicol. Sci., 2001, vol. 64, pp. 77-82.
7. Andrási E., Páli N., Molnár Z., Kösel S. Brain aluminum, magnesium and phosphorus contents of control and Alzheimer-diseased patients. J. Alzheimers Dis., 2005, vol. 7, pp. 273-284.
8. Yokel A.R, Golub M.S. Research issues in aluminum toxicity. Washington, DC: Taylor and Francis, 1997, 116 p.
9. Sanei H., Goodarzi F., Flier-Keller E.V. Historical variation of elements with respect to different geochemical fractions in recent sediments from Pigeon Lake, Alberta, Canada. J. Environ. Monit., 2001, vol. 3. pp. 27-36.
10. Lévesque L., Mizzen C.A., McLachlan D.R., Fraser P.E. Ligand specific effects on aluminum incorporation and toxicity in neurons and astrocytes. Brain Res., 2000, vol. 877, pp. 191-202.
11. Zafar T.A., Uppal A. Aluminum intake and it’s toxic effects on health. International J. of Agriculture and Biology, 1999, vol. 1-3, pp. 188-191.
12. Bolognsi B., Kumita J.R., Barros T.P., Esbjorner E.K., Luheshi L.M., Crowther D.C., Wilson M.R., Dobson C.D., Favrin G., Yerbury J.J. ANS binding reveals common features of cytotoxic amyloid species. ACS Chemical biology, 2010, vol. 5, no 8, pp. 735-740.
13. Chen W-T., Liao Y-H., Yu H-M., Cheng I.H., Chen Y.R. Distinct effects of Zn2+, Cu2+, Fe3+ and Al3+ on amyloid-β stability, oligomerization and aggregation: Amyloid-β destabilization promotes annular protofibril formation. The journal of biological chemistry, 2011, vol. 286, pp. 9646-9656.
14. Morozova-Roche L.A., Zurdo J., Spencer A., Noppe W., Receveur V., Archer D.B., Joniau M., Dobson C.M. Amyloid fibril formation and seeding by wild-type human lysozyme and its disease-related mutational variants. Journal of Structural Biology, 2000, no. 130, pp. 339-351.
