ВЛИЯНИЕ ДЛИНЫ УГЛЕВОДОРОДНЫХ ЦЕПЕЙ МЕМБРАННЫХ ЛИПИДОВ, ЛАТЕРАЛЬНОГО ДАВЛЕНИЯ И КОНЦЕНТРАЦИИ ХОЛЕСТЕРИНА НА ПРОНИЦАЕМОСТЬ МЕМБРАН ДЛЯ КИСЛОРОДА
Аннотация и ключевые слова
Аннотация (русский):
С помощью сканирующего электрохимического микроскопа (СЭХМ) с инвертированным открытым платиновым электродом (ИОПЭ), интегрированного с ванной Ленгмюра, исследовали влияние длинноцепочечных углеводородов на проницаемость мембран для О2. Установлено, что проницаемость мембран из длинноцепочечных жирных кислот (С18 - стеариновая или С20 - арахиновая) резко снижается при возрастании поверхностного давления в диапазоне 20-50 мН/м. При добавлении холестерина к этим мембранам (до 10 %) влияние поверхностного давления на скорость переноса О2 ингибируется. Проницаемость мембран из липидов с более короткими цепями (С16 и менее) остается высокой независимо от величины латерального давления. Физиологическая роль обнаруженных явлений обсуждается в связи с особенностями газообмена О2 через мембрану эритроцитов в микрокапиллярах кровяного русла. Рассматривается формирование вытянутой формы клетки в микрокапилляре, увеличение площади мембраны клетки, снижение поверхностного натяжения в мембране, минимизация зазора между мембраной эритроцита и стенками микрокапилляра, движение клетки вдоль капилляра, скорость и причины возвращения клетки к нормальной двояковогнутой форме.

Ключевые слова:
проницаемость липидных мембран для кислорода, длинноцепочечные липиды, латеральное давление, холестерин, СЭХМ
Текст
Текст произведения (PDF): Читать Скачать
Список литературы

1. West J.B. Respiratory physiology - The essentials. Baltimore: Lippincott Williams & Wilkins, 2008, 192 p.

2. Endeward V., Musa-Aziz R., Cooper G.J., Chen L.M., Pelletier M.F., Virkki L.V., Supuran C.T., King L.S., Boron W.F., Gros G. Evidence that aquaporin 1 is a major pathway for CO2 transport across the human erythrocyte membrane. FASEB J., 2006, vol. 20, pp. 1974-1981.

3. Fischkoff S., Vanderkooi J.M. Oxygen diffusion in biological and artificial membranes determined by the fluorochrome pyrene. J. Gen. Physiol., 1975, vol. 65, pp. 663-676.

4. Subczynski W.K., Hopwood L.E., Hyde J.S. Is the mammalian cell plasma membrane a barrier to oxygen transport? J. Gen. Physiol., 1992, vol. 100, pp. 69-87.

5. Ligeza A., Tikhonov A.N., Hyde J.S., Subczynski W.K. Oxygen permeability of thylakoid membranes: electron paramagnetic resonance spin labeling study. Biochim. Biophys. Acta, 1998, vol. 1365, pp. 453-463.

6. Subczynski W.K., Wisniewska A. Physical properties of lipid bilayer membranes: relevance to membrane biological functions. Acta Biochim. Pol., 2000, vol. 47, pp. 613-625.

7. Coin J.T., Olson J.S. The rate of oxygen uptake by human red blood cells. J. Biol. Chem., 1979, vol. 254, pp. 1178-1190.

8. Huxley V.H., Kutchai H. The effect of the red cell membrane and a diffusion boundary layer on the rate of oxygen uptake by human erythrocytes. J. Physiol., 1981, vol. 316, pp. 75-83.

9. Yamaguchi K., Nguyen-Phu D., Scheid P., Piiper J. Kinetics of O2 uptake and release by human erythrocytes studied by a stopped-flow technique. J. Appl. Physiol., 1985, vol. 58, pp. 1215-1224.

10. Cogan U., Shinitzky M., Weber G., Nishida T. Microviscosity and order in the hydrocarbon region of phospholipid and phospholipid-cholesterol dispersions determined with fluorescent probes. Biochemistry, 1973, vol. 12, pp. 521-528.

11. Edidin M. Rotational and translational diffusion in membranes. Ann. Rev. Biophys. Bioeng., 1974, vol. 3, pp. 179-201.

12. Sinensky M. Homeoviscous adaptation - a homeostatic process that regulates the viscosity of membrane lipids in Escherichia coli. Proc. Natl. Acad. Sci.USA, 1974, vol. 71, pp. 522-525.

13. Herrera M., Hong N.J., Garvin J.L. Aquaporin-1 transports NO across cell membranes. Hypertension, 2006, vol. 48, pp. 157-164.

14. Uehlein N., Lovisolo C., Siefritz F., Kaldenhoff R. The tobacco aquaporin NtAQP1 is a membrane CO2 pore with physiological functions. Nature, 2003, vol. 425, pp. 734-737.

15. Saparov S.M., Liu K., Agre P., Pohl P. Fast and selective ammonia transport by aquaporin-8. J. Biol. Chem., 2007, vol. 282, pp. 5296-5301.

16. Agre P., Sasaki S., Chrispeels M. J. Aquaporins: a family of water channel proteins. Am. J. Physiol. - Renal Physiol., 1993, vol. 265, pp. F461-F461.

17. Ivanov I.I., Fedorov G.E., Gus'kova R.A., Ivanov K.I., Rubin A.B. Permeability of lipid membranes to dioxygen. Biochem. Biophys. Res. Commun., 2004, vol. 322, pp. 746-750.

18. Endeward V., Cartron J.P., Ripoche P., Gros G. RhAG protein of the Rhesus complex is a CO2 channel in the human red cell membrane. FASEB J., 2008, vol. 22, pp. 64-73.

19. Shaitan K.V., Antonov M.Yu., Tourleigh Ye.V., Levtsova O.V., Tereshkina K.B., Kirpichnikov M.P., Nikolaev I.N. Comparative study of molecular dynamics, diffusion, and permeability for ligands in biomembranes of different lipid composition. Biochemistry (Mosc.) Suppl. Ser. A: Membr. Cell Biol., 2008, vol. 2, pp. 73-81.


Войти или Создать
* Забыли пароль?