ПЕПТИДНЫЕ АНТИБИОТИКИ - СТРУКТУРНЫЕ ОСОБЕННОСТИ И ЗАКОНОМЕРНОСТИ БИОЛОГИЧЕСКОЙ АКТИВНОСТИ
Аннотация и ключевые слова
Аннотация (русский):
В связи с широким распространением полирезистентных патогенных микроорганизмов в мировой медицинской практике высока потребность в антибиотиках, относящихся к химической группе пептидов (в частности, гликопептидов), благодаря их значительной противобактериальной активности в отношении возбудителей с множественной лекарственной устойчивостью. На данный момент в эту группу антибиотиков в номенклатуре противобактериальных медицинских препаратов входят даптомицин, рамопланин, тейкопланин и ванкомицин. Антибиотики этой группы обладают активностью в отношении грамположительных бактерий и микобактерий, в том числе и Mycobacterium tuberculosis . Преимуществом гликопептидных антибиотиков перед рядом антибиотиков других групп является бактерицидный тип действия и высокая активность в отношении микроорганизмов, устойчивых ко многим препаратам, включая β-лактамные антибиотики и фторхинолоны. По оценке Всемирной организации здравоохранения (ВОЗ), устойчивость болезнетворных микроорганизмов к антибиотикам является главным вызовом, с которым столкнулось современное здравоохранение. Проблема быстрого распространения устойчивых форм среди патогенных микроорганизмов усугубляется отсутствием у современной медицины достаточного числа эффективных антибиотиков. По данным Всемирной организации здравоохранения в период с 2000 по 2015 год в мире одобрено всего лишь 2 новых природных антибиотика для проведения клинических испытаний.

Ключевые слова:
пептидные антибиотики, антимикробная активность, бактериальные штаммы-продуценты, структура
Список литературы

1. Bérdy J. Bioactive Microbial Metabolites. The Journal of Antibiotics., 2005, vol. 58, pp. 1-26.

2. Chin Y.-W., Balunas M.J., Chai H.B., Kinghorn A.D. Drug Discovery From Natural Sources. AAPS Journal, 2006, vol. 8, no. 2, pp. 239-253.

3. Hofemeister J., Conrad B., Adler B., Hofemeister B., Feesche J., Kucheryava N., Steinborn G., Franke P., Grammel N., Zwintscher A., Leenders F., Hitzeroth G, Vater J. Genetic analysis of the biosynthesis of non-ribosomal peptide- and polyketide-like antibiotics, iron uptake and biofilm formation by Bacillus subtilis A1/3. Mol. Genet. Genomics, 2004, vol. 272, pp. 363-378.

4. Tamehiro N., Okamoto-Hosoya Y., Okamoto S., Ubukata M., Hamada M., Naganawa H., Ochi K. Bacilysocin, a novel phospholipid antibiotic produced by Bacillus subtilis 168. Antimicrob. Agents Chemother., 2002, vol. 46, pp. 315-320.

5. Zimmerman S.B., Schwartz C.D., Monaghan R.L., Pelak B.A., Weissberger B. Difficidin and oxydifficidin: novel broad spectrum antibacterial antibiotics produced by Bacillus subtilis. I. Production, taxonomy and antibacterial activity. J. Antibiot., 1987, vol. 40, pp. 1677-1681.

6. Wilson K.E., Flor J.E., Schwartz R.E., Joshua H., Smith J.L., Pelak B.A., Liesch J.M., Hensens O.D. Difficidin and oxydifficidin: novel broad spectrum antibacterial antibiotics produced by Bacillus subtilis. II. Isolation and physic-chemical characterization. J. Antibiot., 1987, vol. 40, pp. 1682-1691.

7. Patel P.S., Huang S., Fisher S., Pirnik D., Aklonis C., Dean L., Meyers E., Fernandes P., Mayerl F. Bacillaene, a novel inhibitor of procaryotic protein synthesis produced by Bacillus subtilis: production, taxonomy, isolation, physico-chemical characterization and biological activity. J. Antibiot., 1995, vol. 48, pp. 997-1003.

8. Romero-Tabarez M., Jansen R., Sylla M., Lunsdorf H., Häußler S., Santosa D.A., Timmis K.N., Molinari G. 7-O-malonyl macrolactin A, a new macrolactin antibiotic from Bacillus subtilis active against methicillin-resistant Staphylococcus aureus, vancomycin-resistant Enterococci, and a small-colony variant of Burkholderia cepacia. Antimicrob. Agents Chemother., 2006, vol. 50, no. 5, pp. 1701-1709.

9. Егоров Е.С., Баранова И.Н. Бактериоцины: образование свойства, применение. Антибиотики и химиотерапия, 1999, № 6, c. 33-40. [Egorov E.S., Baranova I.N. Bacteriocins: production, properties, application. Antibiotiki I khimioterapiya, 1999, no. 6, pp. 33-40. (In Russ.)]

10. Rea M.C., Ross R.P., Cotter P.D., Hill C. Classification of bacteriocins from gram-positive bacteria// Prokaryotic Antimicrobial Peptides: From Genes to Applications. / Eds. Drider D., Rebuffat S. Springer Science+Business Media LLC, 2011, pp. 29-53.

11. Abriouel H., Franz C.M.A.P., Ben Omar N., Galvez A. Diversity and applications of Bacillus bacteriocins. FEMS Microbiol. Rev., 2011, vol. 35, pp. 201-232.

12. Severinov K., Semenova E., Kazakov T. Class I microcins: Their structures activities, and mechanisms of resistance. Prokaryotic Antimicrobial Peptides: From Genes to Applications. / Eds. Drider D., Rebuffat S. New York: Springer, 2011, pp. 289-308.

13. Ross R.P., Morgan S., Hill C. Preservation and fermentation: past, present and future. Int. J. Food Microbiol., 2002, vol. 79, pp. 3-16.

14. Yeo I., Lee N.K., Hahm Y.T. Genome sequencing of Bacillus subtilis SC-8, antagonistic to the Bacillus cereus group, isolated from traditional korean fermented-soybean food. J. Bacteriol., 2012, vol. 194, no. 2, pp. 536-537.

15. Thimon L., Peypoux F., Wallach J., Michel G. Effect of the lipopeptide antibiotic, iturin A, on morphology and membrane ultrastruture of yeast cell. FEMS Microbiol. Lett., 1995, vol. 128, pp. 101-106.

16. Tsuge K., Akiyama T., Shoda M. Cloning, sequencing, and characterization of the iturin A operon. J. Bacteriol., 2001, vol. 183, pp. 6265-6273.

17. Steller S., Vollenbroich D., Leenders F., Stein T., Conrad B., Hofemeister J., Jacques P., Thonart P., Vater J. Structural and functional organization of the fengycin synthetase multienzyme system from Bacillus subtilis b213 and A1/3. Chem. Biol., 1999, vol. 6, pp. 31-41.

18. Vanittanakom N., Loeffer W., Koch U., Jung G. Fengycin - A novel antifungal lipopeptide antibiotic produced by Bacillus subtilis F-29-3. J. Antibiot., 1986, vol. 39, pp. 888-901.

19. Magnet-Dana R., Thimon L., Peypoux F., Ptak M. Surfactin/iturin A interactions may explain the synergistic effect of surfactin on the biological properties of iturin A. Biochimie, 1992, vol. 74, pp. 1047-1051.

20. Bais H.P., Fall R., Vivanco J.M. Biocontrol of Bacillus subtilis against infection of Arabidopsis roots by Pseudomonas syringae is facilitated by biofilm formation and surfactin production. Plant Physiol., 2004, vol. 134, no. 1, pp. 307-319.

21. Raaijmakers J.M., De Bruijn I., Nybroe O., Ongena M. Natural functions of lipopeptides from Bacillus and Pseudomonas: more than surfactants and antibiotics. FEMS Microbio.l Rev., 2010, vol. 34, no. 6, pp. 1037-1062.

22. Fredenhagen A., Angst C., Peter H.H. Digestion of rhizocticins to (Z)-L-2-amino-5-phosphono-3-pentenoic acid: revision of the absolute configuration of plumbemycins A and B. J. Antibiot., 1995, vol. 48, no. 9, pp. 1043-1045.


Войти или Создать
* Забыли пароль?