В основе гигантского биоразнообразия лежит также гигантское, молекулярное разнообразие линейных комбинаций 20 аминокислотных остатков в пептидных структурах. Их совокупность представляет собой глобальный протеом Земли. Расшифрованы аминокислотные последовательности ~200 миллионов природных пептидных структур. Полагается, что каждая из них предназначена для выполнения определенной роли в живом организме. Несмотря на столь значительное число известных пептидных молекул, бóльшая часть глобального протеома еще не расшифрована. Тем не менее, известная информация уже используется для различных анализов и обобщений. Огромная часть подобных анализов посвящена изучению фрагментов представителей глобального протеома. Теоретически возможное число разных пептидных структур, составленных всего лишь из 50 аминокислотных остатков, характеризуется величиной ~1034. Огромное число фрагментов таких структур послужило основанием для возникновения понятия фрагментомики - направления, в рамках которого исследуется структура и функции совокупности белковых фрагментов. Эти данные в течение 30 лет собираются и изучаются в базе данных EROP-Moscow, и их число составляет более 26000. Среди них большое количество регуляторов нервной, эндокринной и иммунной систем, а также разнообразные антимикробные олигопептиды, ингибиторы ферментов и многие другие, обладающие специфическими физико-химическими особенностями. Анализ информации базы данных EROP-Moscow позволил сделать вывод о том, что регуляторные олигопептиды возникают из трех источников. Это - олигопептидные регуляторы, выщепляемые из эндогенных специализированных предшественников с помощью особых ферментов, обычные эндогенные белки-полипептиды (например, гемоглобин, альбумин и т.д.), расщепляемые протеолитическими ферментами до небольших фрагментов, а также экзогенные белки или их фрагменты, поступающие в организм извне в результате приема пищи или укуса (например, насекомых). Они в организме формируют постоянно меняющийся пул эндогенных и экзогенных веществ пептидной природы (континуум), включенный в функционирование всех регуляторных систем.
протеом, белковые структуры
1. Bairoch A., Boeckmann B. The SWISS-PROT protein sequence data bank. Nucleic Acids Res., 1991, vol. 19, Suppl., pp. 2247-2249, DOI:https://doi.org/10.1093/nar/19suppl.2247.
2. Bairoch A., Apweeilwr R. The SWISS-PROT Protein Sequence Data Bank and Its New Supplement TREMBL. Nucleic Acids Res., 1996, vol. 24, no. 1, pp. 21-25, DOI:https://doi.org/10.1093/nar/24.1.21.
3. Замятнин А.А., Белозерская Т.А. Размер природных линейных пептидных структур. Актуальные вопросы биологической физики и химии, 2019, т. 4, № 3, с. 315-321. @@[Zamyatnin A.A., Belozerskaya T.A. Size of the natural linear peptide structutes. Modern trends in biological physics and chemistry, 2019, vol. 4, no. 3, pp. 225-235. (In Russ.)]
4. Zamyatnin A.A., Belozerskaya T.A. Multiple diversity of mitochondrial cytochrome b amino acid sequences of the same length in animals. Front. Mol. Biosci., 2020, p. e00102, DOI:https://doi.org/10.3389/fmolb.2020.00102.
5. Davis S.N., Torres C.R., Musser G.M., Proffitt J.V., Crouch N.M.A., Lundelius E.L., Lamanna M.C., Clarke J.A. New mammalian and avian records from the late eocene La Meseta and Submeseta formations of Seymour Island, Antarctica. PeerJ, 2020, vol. 8, p. e8268, DOI:https://doi.org/10.7717/peerj.8268.
6. Helgen K.M, Pinto CM, Kays R, Helgen LE, Tsuchiya MTN, Quinn A, Wilson DE, Maldonado JE. Taxonomic revision of the olingos (Bassaricyon), with description of a new species, the olinguito. ZooKeys, 2013, vol. 324, pp. 1-83, DOI:https://doi.org/10.3897/zookeys.324.5827.
7. Wilkins M. Proteomics data mining. Expert Review of Proteomics, 2009, vol. 6, no. 6, pp. 599-603. DOI: 10.1586/ epr.09.81.
8. Clynen E., Baggerman G, Veelaert D, Cerstiaens A, Van der Horst D, Harthoorn L, Derua R, Waelkens E, De Loof A, Schoofs L. Peptidomics of the pars intercerebralis-corpus cardiacum complex of the migratory locust, Locusta Migratori. Eur. J. Biochem. 2001, vol. 268, no. 7, pp. 1929-1939, DOI:https://doi.org/10.1046/j.1432-1327.2001.02067.x.
9. Zamyatnin A.A. Fragmentomics of oligopeptides and proteins. 4th International Peptide Symposium in conjunction with 7th Australian Peptide Symposium and 2nd Asia-Pacific International Peptide Symposium. Cairns, Australia, Conference Program and Abstracts, 2007, p. 130.
10. Замятнин А.А. Фрагментомика белков и природных олигопептидов. Биофизика, 2008, т. 53, № 5, c. 725-733. @@[Zamyatnin A.A. Fragmentomics of proteins and natural oligopeptides. Biophysics, 2008, vol. 53, no. 5, pp. 329-335. (In Russ.)].
11. Zamyatnin A.A. Fragmentomics of natural peptide structures. Biochemistry, 2009, vol. 74, no. 13, pp. 1575-1585, DOI:https://doi.org/10.1134/s0006297909130100.
12. Tuppy H. The amino acid sequence in oxytocin. Biochim. Biophys. Acta, 1953, vol. 11, no. 3, pp. 449-450.
13. du Vineaud V., Ressler C, Trippett S. The sequence of amino acids in oxytocin, with a proposal for the structure of oxytocin. J. Biol. Chem., 1953, vol. 205, no. 2, pp. 949-957.
14. du Vigneaud V., Lowler H.C., Popenoe E.A. Enzymatic cleavage of glycinamide from vasopressin and a proposed structure for this pressor-antidiuretic hormone of the posterior pituitary. J. Am. Chem. Soc., 1953, vol. 75, no.19, pp. 4880-4881.
15. Sanger F., Thompson EOP. The amino-acid sequence in the glycyl chain of insulin. I. The identification of lower peptides from partial hydrolysates. Biochem J., 1953, vol. 53, no. 3, pp. 353-366, DOI:https://doi.org/10.1042/bj0530353.
16. Sanger F., Thompson EOP. The amino-acid sequence in the glycyl chain of insulin. II. The identification of lower peptides from partial hydrolysates. Biochem J., 1953, vol. 53, no. 3, pp. 366-374, DOI:https://doi.org/10.1042/bj0530366.
17. Holowachuk E.W., Stoltenborg J.K., Reed R.G., Peters T.Jr. Submitted (AUG-1991) to the EMBL/GenBank/ DDBJ databases.
18. Brown J.R. Structure of bovine serum albumin. Fed. Proc., 1975, vol. 34, pp. 591-591.
19. Comb M.,, Seeburg P.H., Adelman J., Eiden L., Herbert E. Primary structure of the human Met- and Leu-enkephalin precursor and its mRNA. Nature, 1982, vol. 295, no. 5851, pp. 663-666, DOI:https://doi.org/10.1038/295663a0.
20. Taussig R., Scheller R.H. The Aplysia FMRFamide gene encodes sequences related to mammalian brain peptides. DNA, 1986, vol. 5, no. 6, pp. 453-461. DOI:https://doi.org/10.1089/dna.1.1986.5.453.
21. Иванов В.Т., Карелин А.А., Михалева, И.И., Васьковский Б.В., Свиряев В.И., Назимов И.В. Выделение, структура и свойства новых эндогенных пептидов. Биоорг. Химия, т. 18, № 10-11, с. 1271-1311. @@[Ivanov V.T., Karelin A.A., Mikhaleva I.I., Vaskovsky B.V., Sviryaev V.I., Nazimov I.V. Isolation, structure and properties of novel endogenous peptides. Bioorganicheskaia Khimiia, vol. 18, no. 10-11, pp. 1271-311. (In Russ.)]
22. Yang N., Anapindi K.D.B., Rubakhin S.S., Wei P., Yu Q., Li L., Kenny P.J., Sweedler J.V. Neuropeptidomics of the rat habenular nuclei. J. Proteome Res., 2018, vol. 17, no. 4, pp. 1463-1473, DOI:https://doi.org/10.1021/acs.jproteome.7b00811.
23. Palashoff M.H. Determining the specificity of pepsin for proteolytic digestion, Chemistry Master’s Theses, 2008, Paper 1, URL: http://hdl.handle.net/2047/d10016636.
24. Замятнин А.А., Воронина О.Л. Фрагменты пищевых белков - регуляторные олигопептиды. Биохимия, 2012, т. 77, № 5, с. 622-632. @@[Zamyatnin A.A., Voronina O.L. Food protein fragments are regulatory oligopeptides. Biochemistry (Moscow), 2012, vol. 77, no. 5, pp. 502-510. (In Russ.)]
25. Fogaca A.C., da Silva P.I.Jr, Miranda M.T., Bianchi A.G., Miranda A., Ribolla P.E., Daffre S. Antimicrobial activity of a bovine hemoglobin fragment in the tick Boophilus microplus. J. Biol. Chem., 1999, vol. 274, no. 36, pp. 25330-25334, DOI:https://doi.org/10.1074/jbc.274.36.25330.
26. Zamyatnin A. Structural-functional diversity of the natural oligopeptides. Progr. Biophys. Mol. Biol., 2018, vol. 133, pp. 1-8, DOI:https://doi.org/10.1016/j.pbiomolbio.2017.09.024.
27. Gulevitch V.S., Amiradzhibi S. Über das Carnosin, eine neue organische Base des Fleischextrakt. Deutsch. Chem. Ges, 1900, no. 33, pp. 1902-1903.
28. Замятнин А.А. Место карнозина среди физиологически активных веществ пептидной природы. Биохимия, 1992. т. 57, № 9, с. 1296-1301. @@[Zamyatnin A.A. Place of carnosine among natural active peptide substances. Biokhimia, 1992. vol. 57, no 9, pp. 1296-1301. (In Russ.)]
29. Baumann L., Ingwaldsen T. Conserning histidine and carnosine. The synthesis of carnosine. J. Biol. Chem. 1918, vol. 35, no. 2, pp. 263-276.
30. Замятнин А.А. Специализированный банк данных EROP-Moscow о свойствах природных регуляторных олигопептидов. Нейрохимия, 1990, т. 9, № 1, с. 71-82. @@[Zamyatnin A.A. Specialized database EROP-Moscow for properties of natural regulatory oligopeptides. Neirokhikia, 1990, vol. 9, no. 1, pp. 71-82. (In Russ.)]
31. Zamyatnin, A.A. EROP-Moscow: specialized data bank for endogenous regulatory oligopeptides. Protein Seq. Data Anal, 1991, vol. 4, no. 1, pp. 49-52.
32. Замятнин А.А. Классификация эндогенных регуляторных олигопептидов по первичной труктуре. Докл. АН СССР, 1990, т. 311, № 5, с. 1259-1265. @@[Zamyatnin A.A. Structural classification of endogenous regulatory oligopeptides. Doklady Akademii Nauk SSSR, 1990, vol. 311, no. 5, pp. 1259-1265. (In Russ.)]
33. Zamyatnin, A.A. Structural classification of endogenous regulatory oligopeptides. Protein Seq. Data Anal, 1991, vol. 4, no. 1, pp. 53-56.
34. Замятнин А.А., Борчиков А.С., Владимиров М.Г., Воронина О.Л. Клиент-серверная база данных EROP-Moscow о природных олигопептидах с Интернет-доступом. Нейрохимия, 2005, т. 22, № 1, с. 17-32. @@[Zamyatnin A.A., Borchikov A.S., Vladimirov M.G., Voronina O.L. Client-server database EROP-Moscow for endogenous oligopeptides with Internet access. Neirokhimia, 2005, no. 22, no. 1, pp. 17-32. (In Russ.)]
35. Zamyatnin A.A., Borchikov A.S., Vladimirov M.G., Voronina O.L. The EROP-Moscow oligopeptide database. Nucleic Acids Res., 2006, vol. 34, Database Issue, pp. D261-D266. DOI:https://doi.org/10.1093/nar/gkj008.
36. Nielsen-Marsh C.M., Ostrom P.H., Gandhi H., Shapiro B., Cooper A., Hauschka P.V., Collins M.J. Sequence preservation of osteocalcin protein and mitochondrial DNA in bison bones older than 55 ka. Geology, 2002, vol. 30, no. 12, pp. 1099-1102. DOI:https://doi.org/10.1130/0091-7613(2002)030<1099:SPOOPA>2.0.CO;2.
37. Егоров Н.С., Силаев А.Б., Катруха Г.С., Орлова Т.А. Антибиотики-полипептиды. М.: МГУ, 1987, 264 с. @@[Egorov N.S., Silaev A.B., Katrukha G.S., Orlova T.A. Antibiotics-polypeptides. M.: MGU, 1987, 264 p. (In Russ.)]
38. Skeggs L.T.Jr., Lentz K.E., Kahn J.R., Shmway N.P., Woods K.R. The Amino Acid Sequence of Hypertensin II. J. Exp. Med., vol. 104, no. 2, pp. 193-197, DOI:https://doi.org/10.1084/jem.104.2.193.
39. Tsai B.S., Peach M.J., Khoshla M.C., Bumpus F.M. Synthesis and Evaluation of (Des-Asp1)angiotensin I as a Precursor for (Des-Asp1)angiotensin II ("Angiotensin III"). J. Med. Chem., 1975, vol. 18, no. 12, pp. 1180-1183, DOI:https://doi.org/10.1021/jm00246a002.
40. Ашмарин И.П., Обухова М.Ф. Содержание регуляторных пептидов в коре головного мозга и их центральная активность. Журн. Bысш. Нервн. Деят., 1985, т. 35, № 2, с. 211-221. @@[Ashmarin I.P., Obukhova M.F. Concentration of regulatory peptides in the cerebral cortex and their central activity. Biokhimia, vol. 35, no. 2, pp. 211-221. (In Russ.)].
41. Kizer J.S., Busby W.H. Jr, Cottle C., Youngblood W.W. Glycine-directed peptide amidation: Presence in rat brain of two enzymes that convert p-Glu-His-Pro-Gly-OH Into p-Glu-His-Pro-NH2 (Thyrotropin-Releasing Hormone). Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1984, vol. 81, no. 10, pp. 3228-3232, DOI:https://doi.org/10.1073/pnas.81.10.3228.
42. Bateman R.C., Yougblood W.W., Busby W.H., Kizer J.S. Nonenzymatic peptide alpha-amidation. implications for a novel enzyme mechanism. J. Biol. Chem., 1985, vol. 260, no. 16, pp. 9088-9091.
43. Dimarchi R.D., Tam J.P., Kent S.B.H., Merrifield R.B. Weak acid-catalyzed pyrrolidone carboxylic acid formation from glutamine during solid phase peptide synthesis. Minimization by rapid coupling. Int. J. Pept. Prot. Res., 1982, vol. 19, no. 1, pp. 88-93. DOI:https://doi.org/10.1111/j.1399-3011.1982.tb03027.x.
44. Abracham G.A., Podell D.N. Pyroglutamic acid. Non-metabolic formation, function in proteins and peptides, and characteristics of the enzymes effecting its removal. Mol. Cell. Biochem., 1984, vol. 38, no. 1, pp. 181-190. DOI:https://doi.org/10.1007/BF00235695.
45. Karle I.L. In: The Peptides: Analysis, Synthesis, Biology (Gross, E., and Meienhofer, J., eds), Acad. Press, N. Y., pp. 1-54.
46. Schulz C.P. Illuminating folding intermediates. Nature Struct. Biol., 2000, vol. 7, no. 1, pp. 7-10. DOI:https://doi.org/10.1038/71197.
47. Camerman A., Mastropaolo D., Karle I., Karle J., Camerman N. Crystal structure of leucine-enkephalin. Nature, 1983, vol. 306, no. 5942, pp. 447-450. DOI:https://doi.org/10.1038/306447a0.
48. Higashijima T., Kobayashi J., Nagai U., Miyazawa T. Nuclear-magnetic-resonance study on met-enkephalin and met-enkephalinamide. Molecular association and conformation. Eur. J. Biochem., 1979, vol. 97, no. 1, pp. 43-57. DOI:https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1979.tb13084.x.
49. Sabesan M.N. Do peptide hormones have the structural features of epinephrine at their active sites'? Fed. Proc., 1980, vol. 39, pp.1946-1946.
50. Sabesan M.N., Harper, E.T. Are aromatic residues essential at the “active sites” of peptide hormones? J. Theor. Boil., 83, no. 3, pp. 457-467. DOI:https://doi.org/10.1016/0022-5193(80)90052-1.
51. Zamyatnin A.A. Amino acid, peptide, and protein volume in solution. Ann. Rev. Biophys. Bioeng., 1984, vol. 13, pp. 145-165. DOI:https://doi.org/10.1146/annurev.bb.13.060184.001045.
52. Замятнин А.А. Физико-химические особенности эндогенных регуляторных олигопептидов. Биофизика, 1990, т. 35, № 4, с. 555-559. @@[Zamyatnin A.A. Physico-chemical features of endogenous regulatory oligopeptides. Biofizika, vol. 35, no 4, pp. 555-559. (In Russ.)]
53. Zamyatnin A.A. Specificity of the amino acid residue content in endogenous regulatory oligopeptides. Protein Seq. Data Anal, 1991, vol. 4, no. 1, pp. 57-60.
54. Замятнин А.А., Воронина О.Л. Общие физико-химические и физиологические особенности эндогенных антибактериальных олигопептидов. Успехи Биол. Химии, 1998, т. 38, с. 165-197. @@[Zamyatnin A.A., Voronina O.L. Common physico-chemical and physiological features of endogenous antibacterial oligopeptides. Uspekhi Biologicheskoi Khimii, 1998, vol. 38, pp. 165-197. (In Russ.)]
55. Замятнин А.А. Физико-химические и биологические особенности эндогенных олигопептидных токсинов. Нейрохимия, 1996, т. 13, № 4, с. 243-259. @@[Zamyatnin A.A. Physico-chemical and biological features of endogenous oligopeptide toxins. Neirokhimia, 1996, vol. 13, no. 4, pp. 243-259. (In Russ.)]
56. Замятнин А.А., Воронина О.Л. Общие химические особенности эндогенных нейропептидов Нейрохимия, 1997, т. 14, № 3, с. 263-272. @@[Zamyatnin A.A. Common chemical features of endogenous neuropeptides. Neirokhimia, 1997, vol. 14, no 3, pp. 263-272. (In Russ.)]
57. Замятнин А.А., Воронина О.Л. Общие физико-химические особенности эндогенных олигопептидных гормонов - либерины и статины. Биофизика, 1998, т. 43, № 6, с. 438-446. @@[Zamyatnin A.A. Common physicochemical features of endogenous oligopeptide hormones: liberins and statins. Biophysics, 1998, vol. 43, no. 3, pp. 413-421. (In Russ.)]
58. Воронина О.Л., Замятнин А.А. Эндогенные олигопептиды и иммунная регуляция. Нейрохимия, 2001, т. 18, № 3, с. 163-181. @@[Voronina O.L., Zamyatnin A.A. Endogenous oligopeptides and immune regulation. Neirokhimia, 2001, vol. 18, no. 3, pp. 163-181. (In Russ.)]
59. Ашмарин И.П., Обухова М.Ф. Регуляторные олигопептиды. Функционально-непрерывная совокупность. Биохимия, 1986, т. 51, № 4, с. 531-544. @@[Ashmarin I.P., Obukhova M.F. Regulatory oligopeptides. A functional continuum. Biokhimia, 1986, vol. 51, no. 4, pp. 531-544. (In Russ.)]
