Изучение структуры вирусных белков оболочки, а также возможностей их модификации и структурной перестройки крайне важно для разработки новых подходов для создания биотехнологической продукции, в том числе медицинского назначения. Вирусы растений обладают безусловным преимуществом при получении новых функциональных и биологически активных материалов, в частности перспективных вакцин, так как они не патогенны для млекопитающих, в том числе для человека. На примере типичного представителя группы потексвирусов - Х-вируса картофеля (ХВК) исследована специфика пространственной структуры белков оболочки. Проведен системный анализ причин отклонений от глобулярной формы. Одна из причин - это биологическая функция защиты РНК. Проведено моделирование полноразмерного белка с помощью сервера I-Tasser и впервые рассмотрена конформация его N-конца. Предложен критерий компактности укладки полипептидной цепи в пространстве. В отличие от используемых в литературе эмпирических формул представлен способ расчета радиуса гирации белка по его первичной структуре, приведены значения радиусов гирации для различных типов аминокислотных остатков.
потексвирусы, Х-вирус картофеля, моделирование пространственной структуры, радиус гирации
1. Урываев Л.В., Альховский С.В., Самохвалов Е.И., Беляев А.М и др. Вирусы как объекты и инструменты нанобиотехнологий. Вопросы вирусологии, 2012, т. S1, с. 52-65.
2. Архипенко М.В., Петрова Е.К., Никитин Н.А., Дубровин Е.В. и др. Искусственные вирусоподобные частицы, полученные in vitro из белка оболочки Х-вируса картофеля и чужеродных вирусных РНК. Acta Naturae, 2011, т. 3(10), с. 42-48. DOI:https://doi.org/10.32607/20758251-2011-3-3-40-46.
3. Lico C., Schoubben A., Baschieri S., Blasi P., Sant, L. Nanoparticles in biomedicine: new insights from plant viruses. Curr. Med. Chem., vol. 20, 3471-3487 (2013). DOI:https://doi.org/10.2174/09298673113209990035.
4. Lico C., Benvenut E., Baschieri S. Te two-faced potato virus X: from plant pathogen to smart nanoparticle. Front. Plant Sci., 2015, vol. 6, p. 1009. DOI: 103389/fpls.2015.0109.
5. Немых М.А., Новиков В.К., Арутюнян А.М., Калмыков П.В., Драчев В.А., Добров Е.Н. Сравнительное исследование стабильности структуры субъединиц белка оболочки Х-вируса картофеля в растворе и в составе вирусных частиц. Молекулярная биология, 2007, т. 41, № 4, с. 697-705. DOI:https://doi.org/10.1134/S0026893307040164.
6. Добров Е.Н., Немых М.А., Лукашина Е.В., Баратова Л.А., Драчев В.А., Ефимов А.В. Модифицированная модель структуры субъединиц белка оболочки Х-вируса картофеля. Молекулярная биология, 2007, т. 41, № 4, с. 706-710. @@Dobrov E.N., Novikov V.K., Lukashina E.V. et al. Modified model of the structure of the potato virus X coat protein. Molecular Biology, 2007, vol. 41, no. 4, pp. 638-641.
7. Архипенко М.В., Козловский С.В., Карпова О.В. Влияние N-концевой области белка оболочки X-вируса картофеля на структуру вирусных частиц. Докл. Акад. Наук, 2003, т. 391, № 1, с. 117-119. @@Arkhipenko M.V., Kozlovsky S.V., Karpova O.V., Arkhipenko M.V., Zayakina O.V., Rodionova N.P., Atabekov I.G. Effect of the N-terminal domen of the coat protein of the potato virus X on the structure of viral particles. Doklady Biochemistry and Biophysics, 2003, vol. 391, no. 1, pp. 189-191.
8. Grinzato A., Kandiah E., Lico C., Betti C., Baschiery B., Zanotti G. Atomic structure of potato virus X, the prototype of the Alphaflexiviridae family. Nat. Chem. Biol., 2020, vol. 16, pp. 564-569. DOI:https://doi.org/10.1038/s41589-020-0502-4.
9. Kendall A., McDonald M., Bian W. et al, Structure of Flexible Filamentous Plant Viruses. Virology, 2008, pp. 9546-9554. DOI: 10.1128 / JVI.00895-08.
10. Lukashina E., Ksenofontov A., Fedorova N. et al. Analisis of the role of the coat proteins n-terminal segment in potato virus x stability and functional activity. Mol. Plant Pathology, 2012, vol. 12, pp. 38-45. DOI:https://doi.org/10.1111/J.1364-3703.2011.00725.
11. Baratova L.A., Grebenshchikov N.I., Dobrov E.N., Gedrovich A.V., Kashirin I.A., Shishkov A.V., Efimov A.V., Järvekülg L., Radavsky Y.A., Saarma M.The organization of potato virus X coat proteins in virus particles studied by tritium planigraphy and model building. Virology, 1992, vol. 188, pp. 175-180. DOI: 10.1016 / 0042-6822 (92) 90747-d.
12. Lukashina E. et al. Tritium planigraphy study of structural alterations in the coat protein of Potato virus X induced by binding of its triple gene block 1 protein to virions. FEBS J., 2009, vol. 276, pp. 7006-7015. DOI:https://doi.org/10.1111/j.1742-4658.2009.07408.x.
13. Сердюк В.Н. Структурированные белки и белки с внутренней неупорядоченностью. Молекулярная биология, 2007, т. 41, № 2, с. 297-313. @@Serdyuk I.N. Structured proteins and proteins with intrinsic disorder. Molecular Biology, 2007, vol. 41, no. 2, pp. 262-278.
14. Дой М., Эдвардс С. Динамическая теория полимеров. Москва, Мир, 1998.
15. Лобанов М.Ю., Богатырева Н.С., Галзитская О.В. Радиус инерции - индикатор компактности белковых структур. Молекуляр. биология, 2008, т. 42, № 4, с. 701-706. @@Lobanov M.Yu., Bogatyreva N.S., Galzitskaya O.V. Radius of cyration as an indicator of protein structure compactness. Molecular Biology, 2008, vol. 42, no. 4, pp. 623-628. DOI:https://doi.org/10.1134/S0026893308040195.
16. Svergun D., Barberato C., and Koch M. H. J. CRYSOL- a Program to Evaluate X-ray Solution Scattering of Biological Macromolecules from Atomic Coordinates. Journal of Applied Crystallography, 1995, vol. 28, pp. 768-773. DOI:https://doi.org/10.1107/s0021889895007047.
17. Yang Zhang. I-TASSER server for protein 3D structure prediction. BMC Bioinformatics, 2008, vol. 9, p. 40. DOI:https://doi.org/10.1186/1471-2105-9-40.
18. Jianyi Yang, Renxiang Yan, Ambrish Roy, Dong Xu, Jonathan Poisson, Yang Zhang. The I-TASSER Suite: Protein structure and function prediction. Nature Methods, 2015, vol. 12, pp. 7-8. DOI: 10.138/nmeth.3213.
19. Ksenofontov A.L., Paalme V., Arutyunyan A.M., Semenyuk P.I., Fedorova N.V., Rumvolt R., Baratova L.A., Jarvekulg L., Dobrov E N. Partially disordered structure in intravirus coat protein of potyvirus potato virus A. PloS one, 2013, vol. 8, e67830. DOI:https://doi.org/10.1371/journal.pone.0067830.
