Воронежский государственный медицинский университет им. Н.Н. Бурденко
Воронеж, Воронежская область, Россия
Севастопольский государственный университет
Воронеж, Воронежская область, Россия
Исследованы состав и расположение заряженных и гидрофобных аминокислотных остатков молекул трипсина из Bos taurus и коллагеназы из Clostridium histolyticum . Определено процентное соотношение аминокислот разных типов на поверхности энзимов. Установлено, что заряженные и гидрофобные аминокислотные остатки распределены по поверхности молекул неравномерно, образуя участки локального скопления. Выдвинуто предположение о том, что наиболее перспективными носителями для иммобилизации изученных нами протеаз являются гидрофобные полимерные материалы, которые, вероятно, будут взаимодействовать с одним из участков на поверхности молекул ферментов.
трипсин из Bos taurus, коллагеназа из Clostridium histolyticum, сайты связывания, заряженные аминокислотные остатки, гидрофобные аминокислотные остатки
1. Холявка М.Г., Артюхов В.Г. Иммобилизованные биологические системы: биофизические аспекты и практическое применение. Издательский дом ВГУ: Воронеж, 2017, 261 с.
2. Мосолов В.В. Протеолитические ферменты. М.: Наука, 1971, 404 с.
3. Wu P., Weisell J., Pakkala M., Peräkylä M., Zhu L., Koistinen R., Koivunen E., Stenman U., Närvänen A., Koistinen H. Identificationof Novel Peptide Inhibitors for Human Trypsins. Journal of Biological chemistry, 2010, vol. 391, no. 2-3. DOI:https://doi.org/10.1515/bc.2010.030.
4. Torbica A.M. Advantages of the Lab-on-a-Chip Method in the Determination of the Kunitz Trypsin Inhibitor in Soybean Varieties. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2010, vol. 58, no. 13. DOI:https://doi.org/10.1021/jf100830m.
5. Jesus-de la Cruz K., Alvarez-Gonzalez C.A., Pena E., Morales-Contreras J.A., Avila-Fernandez A.Fish trypsins: potential applications in biomedicine and prospects for production. Journal of3 Biotech, 2018, vol. 8. DOI:https://doi.org/10.1007/s13205-018-1208-0.
6. Eckhard U., Schönauer E., Nüss D., Brandstetter H.Structure of collagenase G reveals a chew-and-digest mechanism of bacterial collagenolysis. Journal of Nature Structural and Molecular Biology, 2011, vol. 18, no. 10. DOIhttps://doi.org/10.1038/nsmb.2127.
7. Конон А.Д., Петровский С.В., Шамбурова М.Ю., Уварова А.В., Козлова Ю.О., Григорьева М.В., МосквичевБ.В. Особенности биотехнологий клостридиальных коллагеназ - перспективных ферментов медицинского назначения. Медицина экстремальных ситуаций, 2016, № 2 (56).
8. Hu Y., Webb E., Singh I., Morgan B.A.,.Gainor J.A, Gordon T.D., Siahaan T.J. Journal of Biological Chemistry, 2002, vol. 277. DOI:https://doi.org/10.1074/jbc.M111042200.
9. Балабан Н.П., Рудакова Н.Л., Шарипова М.Р. Структурно-функциональные особенности и свойства метцинкинов. Биохимия, 2012, т. 77, № 2.
10. Eckhard U., Nu D., Ducka P., Scho E., Brandstetter H. Crystallization and preliminary X-ray characterization of the catalytic domain of collagenase G from Clostridium histolyticum. Journal of Acta Crystallographica Section F: Structural Biology and Crystallization Communications, 2008, vol. 64, no. 5. DOI:https://doi.org/10.1107/S1744309108010476.
11. Bauer R., Jeffrey J., Philominathan S.T.L., Davis D., Matsushita O., Sakona J.Structural comparison of ColH and ColG collagen-binding domains from Clostridium histolyticum. Journal of bacteriology, 2013, vol. 195, no. 2. DOI:https://doi.org/10.1128/JB.00010-12.
12. Холявка М.Г., Артюхов В.Г., Сазыкина С.М.Исследование процессов УФ-модификации свободного и иммобилизованного трипсина. Радиационная биология. Радиоэкология, 2017, т. 57, № 1.
