Композитные белок-полисахаридные гидрогели находят применение при разработке средств доставки и в регенеративной медицине благодаря дешевизне сырья, биосовместимости, малотоксичности и собственной биологической активности компонент. В работе исследована возможность получения композитных гидрогелей с использованием слабозаряженного нежелирующего полисахарида галактана картофеля и гель-образующего белка фибриногена. Результаты проведенного исследования показывают, что фибриноген связывается с галактаном, сохраняя способность к энзиматической полимеризации. Образующиеся композитные гидрогели состоят из волокон фибрина с включенными в них глобулярными частицами полисахарида и по сравнению с чистым фибрином характеризуются большей плотностью, упругостью и устойчивостью к лизису, что делает их перспективными материалами для биотехнологического и биомедицинского применения.
белок-полисахаридные гидрогели, фибрин, галактан картофеля
1. Karfeld-Sulzer L.S., Siegenthaler B., Ghayor C., Weber F.E. Fibrin Hydrogel Based Bone Substitute Tethered with BMP-2 and BMP-2/7 Heterodimers. Materials, 2015, vol. 8, pp. 977-991. DOI:https://doi.org/10.3390/ma8030977.
2. Yahia L.H. History and Applications of Hydrogels. J. Biomed. Sci., 2015, vol. 4, pp.1-23.
3. Velema J., Kaplan D. Biopolymer-based biomaterials as scaffolds for tissue engineering. Adv. Biochem. Eng. Biotechnol., 2006, vol. 102, pp. 187-238. DOI:https://doi.org/10.1007/10_013.
4. Silva A.K., Richard C., Bessodes M., Scherman D., Merten O.W. Growth factor delivery approaches in hydrogels. Biomacromolecules, 2009, vol. 10, pp. 9-18.
5. Hubbell J.A. Materials as morphogene guides in issue engineering. Curr. Opin. Biotechnol., 2003, vol. 14, pp. 551-558.
6. de la Puente P., Ludeña D. Cell culture in autologous fibrin scaffolds for applications in tissue engineering. Exp. Cell Res., 2014, vol. 322, pp. 1-11. DOI:https://doi.org/10.1016/j.yexcr.2013.12.017.
7. Dong C., Lv Y. Application of collagen scaffold in tissue engineering: recent advances and new perspectives. Polymers, 2016, vol. 8, p. 42. DOI:https://doi.org/10.3390/polym8020042.
8. Rajangam T., An S.S.A. Fibrinogen and fibrin based micro and nano scaffolds incorporated with drugs, proteins, cells and genes for therapeutic biomedical applications.Int. J. Nanomed., 2013, vol. 8, pp. 3641-3662. DOI:https://doi.org/10.2147/IJN. S43945.
9. Noori A., Ashrafi S.J., Vaez-Ghaemi R., Hatamian-Zaremi A., Webster T.J. A review of fibrin and fibrin composites for bone tissue engineering.Int. J. Nanomed., 2017, vol. 12, pp. 4937-4961. DOI:https://doi.org/10.2147/IJN.S124671.
10. Davidenko N., Schuster C.F., Bax D.V., Farndale R.W. et al. Evaluation of cell binding to collagen and gelatin: a study of the effect of 2D and 3D architecture and surface chemistry. J. Mater. Sci. Mater. Med., 2016, vol. 27, p. 148. DOI:https://doi.org/10.1007/s10856-016-5763-9.
11. Laurens M., Engelse M.A., Jungerius C., Löwik C.W., van Hinsbergh V.W., Koolwijk P. Single and combined effects of alphavbeta3- and alpha5beta1-integrins on capillary tube formation in a human fibrinous matrix. Angiogenesis, 2009, vol. 12, pp. 275-285. DOI:https://doi.org/10.1007/s10456-009-9150-8.
12. Thakur B.R., Singh R.K., Handa A.K., Rao M.A. Chemistry and uses of pectin - A review. Critical Reviews in Food Science and Nutrition, 1997, vol. 37, no. 1, pp. 47-73. DOI:https://doi.org/10.1080/10408399709527767.
13. Hantgan R.R., Hermans J. Assembly of fibrin. A light scattering study. J Biol Chem, 1979, vol. 254, pp. 11272-11281.
14. Weisel J.W., Nagaswami C.Computer modeling of fibrin polymerization kinetics correlated with electron microscope and turbidity observations clot structure and assembly are kinetically controlled. Biophys J., 1992, vol. 63, pp. 111-128.
15. Smith M.C., Crist R.M., Clogston J.D., McNeil S.E. Zeta potential: a case study of cationic, anionic, and neutral liposomes. Anal Bioanal Chem, 2017, vol. 409, pp. 5779-5787.
16. Nakatuka Y., Yoshida H., Fukui K., Matuzawa M. The effect of particle size distribution on effective zeta-potential by use of the sedimentation method. Adv Powder Technol, 2015, vol. 26, pp. 650-656.
17. Reviakine I., Johannsmann D., Richter R.P. Hearing what you cannot see and visualizing what you hear- interpreting quartz crystal microbalance data from solvated interfaces. Anal Chem, 2011, vol. 83, pp. 8838-48. DOI:https://doi.org/10.1021/ac201778h.
18. Dixon M.C. Quartz Crystal Microbalance with Dissipation Monitoring: Enabling Real-Time Characterization of Biological Materials and Their Interactions. Journal of biomolecular techniques, 2008, vol. 19, pp. 151-158.
19. Wang X., Ruengruglikit C., Wang Y., Huang Q.Interfacial interactions of pectin with bovine serum albumin studied by quartz crystal microbalance with dissipation monitoring: Effect of ionic strength. J Agric Food Chem, 2007, vol. 55, pp. 10425-10431.
20. Marxer C.G., Coen M.C., Greber T., Greber U.F., Schlapbach L. Cell spreading on quartz crystal microbalance elicits positive frequency shifts indicative of viscosity changes. Anal Bioanal Chem, 2003, vol. 377, pp. 578-586. DOI:https://doi.org/10.1007/s00216-003-2080-1.
21. Marxer C.G., Coen M.C., Bissig H. et al. Simultaneous measurement of the maximum oscillation amplitude and the transient decay time constant of the QCM reveals stiffness changes of the adlayer. Anal Bioanal Chem, vol. 377, pp. 570-577. DOI:https://doi.org/10.1007/s00216-003-2081-0.
