Настоящая работа представляет научное исследование, развивающее недавно разработанный на кафедре биофизики физического факультета МГУ метод оценки знака хиральности суперспиральных структур белков. Метод исходно разработан для суперспиралей типа «coiled-coil», как наиболее распространённых суперспиральных структур белков, однако применим и к другим типам суперспиралей. В основе метода лежит концепция, согласно которой, направление угла между осью суперспирали и осями составляющих спиралей позволяет определять знак хиральности всей структуры. Для проведения расчетов необходимо знать, какие аминокислотные остатки полипептидной цепи участвуют в образовании суперспирали, а также обладать информацией о взаимном пространственном расположении альфа-углеродов аминокислотный остатков спиралей, составляющих суперспираль. В работе исследованы, в основном, суперспирали типа «coiled-coil» как наиболее распространённый тип левых суперспиралей, а также правые суперспирали коллагена. Использование небольшого количества исходных данных и простота расчетов делают метод удобным в применении, а достоверность результатов настоящего исследования подтверждается проверкой, проведенной на структурах реальных белков. Данный метод можно рассматривать как шаг к определению не только знака хиральности суперспиральных белковых структур, но и степени их хиральности, и, следовательно, к распространению понятия хиральности на белковые глобулы.
белки, хиральность, спираль, суперспираль, coiled-coil
1. Сидорова А.Э., Твердислов В.А. Самоорганизация в иерархии активных сред как движущая сила эволюции биосферы. Вестн. Моск. ун-та. Сер. 3. Физ. Астрон., 2012, № 2, 65 с. @@Sidorova A.E., Tverdislov V.A. Self-organization as the driving force for the evolution of the biosphere. Moscow University Physics Bulletin, 2012, vol. 67, no. 2, 213 p. (In Russ.)
2. Brandrn C.-I., Tooze J.Introduction to Protein Structure. New York: Garland Publishing, 1999, 35 p.
3. Pauling L., Corey R.B., Branson H.R. The structure of proteins: two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain. PNAS, 1951, vol. 37, 205 p. doi:https://doi.org/10.1073/pnas.37.4.205
4. Branden C.-I., Tooze J.Introduction to Protein Structure. New York: Garland Publishing, 1999, 16 p.
5. Pauling L., Corey R.B.Compound Helical Configurations of Polypeptide Chains: Structure of Proteins of the α-Keratin Type. Nature, 1953, vol. 171, 59 p. DOI:https://doi.org/10.1038/171059a0
6. Crick F.H.S. The Fourier Transform of a Coiled-Coil. Acta Cryst., 1953, vol. 6, 685 p. doi:https://doi.org/10.1107/S0365110X53001952
7. Crick F.H.S. The Packing of α-Helices: Simple Coiled-Coils. Acta Cryst., 1953, vol. 6, 689 p. doi:https://doi.org/10.1107/S0365110X53001964
8. Yu Y.B. Coiled-coils: stability, specificity, and drug delivery potential. Advanced Drug Delivery Reviews, 2002, vol. 54, 1113 p. doi:https://doi.org/10.1016/S0169-409X(02)00058-3
9. Финкельштейн А.В., Птицын О.Б. Физика белка: курс лекций с цветными и стереоскопическими иллюстрациями и задачами. Москва: КДУ, 2012, 142 с. @@Finkelstein A.V., Ptitsyn O.B. Physics of protein: course of lectures with colored and stereoscopiс illustrations and tasks. Moscow: KDU, 2012, 142 p. (In Russ.)
10. Lupas A.N., Gruber M. The structure of α-helical coiled coils. Advances in Protein Chemistry, 2005, vol. 70, 37 p. doi:https://doi.org/10.1016/S0065-3233(05)70003-6
11. Fraser R.D.B., MacRae T.P. Conformation in Fibrous Proteins and Related Synthetic Polypeptides. London: Academic Press, 1973, 456-465 pp.
12. Phillips G.N. What Is the Pitch of the α-Helical Coiled Coil? PROTEINS: Structure, Function, and Genetics, 1992, vol. 14, 425 p. doi:https://doi.org/10.1002/prot.340140403
13. Neukirch S., Goriely A., Hausrath A.C. Chirality of Coiled Coils: Elasticity Matters. Physical review letters, 2007, vol. 100, 038105 p. doi:https://doi.org/10.1103/PhysRevLett.100.038105
14. RCSB PDB: Protein 1A36. URL: https://www.rcsb.org/structure/1a36 (accessed: 12.07.2021).
15. CC+, a relational database of coiled-coil structures. URL: http://coiledcoils.chm.bris.ac.uk/ccplus/search/ (accessed: 12.07.2021).
