Севастопольский государственный университет
Севастополь, Севастополь, Россия
Естественная подвижность организма сказывается на функциональном состоянии и развитии многих систем органов и тканей. Она затрагивает, прежде всего, системы кислородного обеспечения: респираторную, циркуляционную, кровь. Особый интерес представляют молекулярные комплексы, функциональные характеристики детерминированы на генетическом уровне. К ним следует отнести респираторные пигменты, гемоглобины в частности, которым и посвящена настоящая работа. Исследовали газотранспортные свойства крови высокоподвижной кефали-пиленгаса (Planiliza haematocheilus) и донного малоподвижного вида – бычка-травяника (Zosterisessor ophiocephalus). Кровь получали пункцией хвостовой артерии. В качестве антикоагулянта применяли гепарин. Кровь пиленгаса имела более высокую концентрацию гемоглобина и число эритроцитов. Различия в отношении гемоглобина составляли почти 40 % (p <0,01), по эритроцитам около 2-х раз (p <0,01) (p <0,001). В отношении среднеклеточного содержания гемоглобина (МСН) результаты были противоположны. Кровь пиленгаса отличалась низким сродством к кислороду и повышенной чувствительностью к рН. Величина Р50 и значения эффекта Бора (r) у пиленгаса были на 25-26 % (p <0,01) и в 2,7-2,8 раз (p <0,001) соответственно выше, чем у травяника. Значения коэффициента Хилла (n), внутриклеточные концентрации нуклеотидтрифосфатов и Cl- совпадали у обоих видов. Полученные различия отражают процесс адаптации организма пиленгаса к высокоподвижному образу жизни.
гемоглобин, эритроциты, кривые диссоциации крови, внутриэритроцитарная среда, Planiliza haematocheilus, Zosterisessor ophiocephalus
1. Точилина Л.В. Гематологические показатели морских рыб в летний период. Гидробиол. ж., 1991, т. 27, с. 63-66.
2. Vossough G.H., Shahsavani D., Peyghan R. Some blood parameters of gold fish (Carrasius auratus). J. Fac. Vet. Med. Univ. Tehran., 1997, vol. 52, pp. 70-78.
3. Rao S.K., Bhaskar B.R., Panduranga R.D., Durga P.Y.V. Haemograms of six marine teleosts from Visakhapatnam coast. Proc. Indian Nat. Sci. Acad., 1989, vol. 55B, pp. 103-106.
4. Shuett D.A., Lehmann J., Goerlich R., Hamers R. Haematology of swordtail, Xiphophorus helleri. 1. Blood parameters and light microscopy of blood cells. J. Appl. Ichthyol., 1997, vol. 13, pp. 83-89.
5. Коржуев П.А. Гемоглобин (сравнительная физиология и биохимия). М.: Наука, 1964, 287 с.
6. Коржуев П.А., Жаворонков В.И. Объем крови и количество гемоглобина у большеглазых тунцов. Дыхательные белки некоторых групп современных животных, 1979, с. 121-126.
7. Kakuno A., Sezaki K., Ikeda Y. Comparative hematology among 33 fish species of Ostaryophysi. Bull. Natl. Res. Inst. Fish. Sci. Japan, 1996, № 8, pp. 15-27.
8. Lay P.A., Baldwin J. What determines the size of teleost erythrocytes? Correlation with oxygen transport and nuclear volume. Fish Physiol. Biochem., 1999, vol. 20, pp. 31-35.
9. Di Prisco G. Physiological and biochemical adaptations in fish to a cold marine environment. Antarc. Commun.: Species, Struct. Surviv. Battaglia. Cambridge Univ. Press (UK), 1997, pp. 251-260.
10. Soldatov A.A. Oxygen-Dissociation Properties of Blood and Intraerythrocytic Medium Composition in Sea Fish with Different Motor Activity. J. Evolutionary Biochem. Physiol., 1997, vol. 33, no. 6, pp. 534-539.
11. Световидов А.Н. Рыбы Черного моря. М.: Наука, 1964, 552 с.
12. Стенко М.И. Кровь. Справочник по клиническим лабораторным методам исследования, М.: Медицина, 1975, с. 5-135.
13. Кляшторин Л.Б., Саликзянов Р.Ф. Определение кривых кислородного насыщения крови рыб. Биол. внутр. вод, 1980, № 44, с. 68-71.
14. Крикливый И.А., Рекун Г.М., Артюх В.П., Стародуб Н.Ф. Методы изучения функциональных свойств гемоглобина. Методы молекулярной биологии, Киев: Наук. думка, 1979, с. 191-201.
15. Soldatov A.A. Peculiarities of structure, polymorphism, and resistance to oxidation of fish hemoglobins (review). J. Evolutionary Biochem. Physiol., 2002, vol. 38, no. 4, pp. 392-400.
16. Soldatov A.A. Effects of temperature, pH, and organic phosphates on fish hemoglobins (review). J. Evolutionary Biochem. Physiol., 2003, vol. 39, no. 2, pp. 159-168.
17. Pelster B., Weber R.E. Influence of organic phosphates on the Root effect of multiple fish haemoglobins. J. Exp. Biol., 1990, vol. 147, pp. 425-437.
18. Wells R.M.G., Baldwin J., Seymour R.S., Weber R.E. Blood oxygen transport and hemoglobin function in three tropical fish species from northern Australian freshwater billabongs. Fish Physiol. Biochem., 1997, vol. 16, no. 3, pp. 247-258.
19. Val A.L., De Menezes G.C., Wood C.M. Red blood cell adrenergic responses in Amazonian teleosts. J. Fish Biol., 1997, vol. 52, no. 1, pp. 83-93.
20. Bartlett G.R. Phosphates in red cells of hagfish and a lamprey. Comp. Biochem. Physiol., 1982, vol. 73A, no. 1, pp. 141-145.
21. Fraboni P.J., Poluhowich J.J. Bohr-effect enhancement in Anguilla rostrata hemoglobin treated with erythrocytic organic phosphates. J. Exp. Mar. Biol. Ecol., 1988, vol. 115, no. 3. pp. 213-220.
22. Wurm Th., Albers C. Interaction of allosteric effectors (ATP, CO2, H+) modulating oxygen affinity of the hemoglobin in the carp, Cyprinus carpio. J. Comp. Physiol., 1989, vol. 159B, no. 3. pp. 255-261.
23. Barra D., Bossa F., Brunori M. Structure of binding sites for heterotropic effectors in fish haemoglobins. Nature, 1981, vol. 293, no. 5833, pp. 587-588.
24. Fago A., Bendixen E., Malte H., Weber R.E. The anodic hemoglobin of Anguilla anguilla. Molecular basis for allosteric effects in a Root-effect hemoglobin. J. Biol. Chem., 1997, vol. 272, no. 25, pp. 15628-15635.
25. Mylvaganam S.E., Bonaventura C., Bonaventura J., Getzoff E.D. Structural basis for the Root effect in haemoglobin. Nat. Struct. Biol., 1996, vol. 3, no. 3. pp. 275-283.
26. D’Avino R., Caruso C., Schinina M.E., Rutigliano B., Romano M., Camardella L., Bossa F., Barra D., Di Prisco G. The amino acid sequence of the and chains of the two hemoglobins of the Antarctic fish Notothenia coriiceps neglecta. FEBS Lett., 1989, vol. 250, no. 1, pp. 53-56.
27. Gillen R.G., Riggs A. Structure and function of the isolated hemoglobins of the American eel, Anguilla rostrata. J. Biol. Chem., 1973, vol. 248, no. 6. pp. 1961-1969.
28. Imsland A.K., Brix O., Naevdal G., Samuelsen E.N. Hemoglobin genotypes in turbot (Scophthalmus maximus Rafinesque), their oxygen affinity properties and relation with growth. Comp. Biochem. Physiol., 1997, vol. 116A, no. 2, pp. 157-165.
29. Riccio A., Tamburrini M., Carratore V., Di Prisco G. Functionally distinct haemoglobins of the cryopelagic Antarctic teleost Pagothenia borchgrevinki. J. Fish Biol., 2000, vol. 57, pp. 20-32.
30. Samuelsen E.N., Imsland A.K., Brix O. Oxygen binding properties of three different hemoglobin genotypes in turbot (Scophthalmus maximus Rafinesque): Effect of temperature and pH. Fish. Physiol. Biochem., 1999, vol. 20, no. 2, pp. 135-141.
31. Sauer J., Harrington J.P. Hemoglobins of the sockeye salmon, Oncorhynchus nerka. Comp. Biochem. Physiol., 1988, vol. 91A, no. 1, pp. 109-114.
