Санкт-Петербург, г. Санкт-Петербург и Ленинградская область, Россия
Санкт-Петербург, г. Санкт-Петербург и Ленинградская область, Россия
В работе изучается структура человеческого сывороточного альбумина (ЧСА) в водных растворах в присутствии катехина при постоянном молярном соотношении [ЧСА]:[Cat]=1:10 и варьировании концентрации ионов кобальта в пределах [Co2+]:[ЧСА] от 0 до 100. Исследование вторичной структуры белка проводится методом ИК Фурье спектроскопии с деконволюцией полосы Амид I. Изменения в третичной структуре белка фиксируются по спектрам УФ поглощения и флуоресценции. Обнаружено, что при соотношениях концентраций [ЧСА]:[Co2+] до 1:100 не происходит нарушений в глобулярной структуре белка. Наблюдается снижение количества α-спиралей и увеличение содержания β-слоев в структуре белка с ростом концентрации катионов кобальта. При взаимодействии ЧСА с катехином наблюдаются спектральные изменения, свидетельствующие об образовании комплекса. Предположительно, комплексообразование приводит к тушению флуоресценции обоих соединений. Причиной тушения флуоресценции белка может быть как нарушение его третичной структуры, так и непосредственное связывание катехина и катионов кобальта с ЧСА вблизи ароматических аминокислотных остатков .Величина дзета-потенциала частиц белка в растворе, определяемая плотностью отрицательного заряда на ЧСА, снижается с ростом концентрации CoCl2 в растворе, приближаясь к 0 при [Co2+]:[ЧСА]=100. Катехин не препятствует комплексообразованию ЧСА с Co2+.
сывороточный альбумин человека, ионы металлов, катехин, комплексообразование, вторичная структура белка, собственная флуоресценция белка
1. Iqbal M., Saeed A., Zafar S.I., Hazard J. FTIR spectrophotometry, kinetics and adsorption isotherms modeling, ion exchange, and EDX analysis for understanding the mechanism of Cd2+ and Pb2+ removal by mango peel waste. Journal of Hazardous Materials, 2009, vol. 164, iss. 1, pp. 161-171, doi:https://doi.org/10.1016/j.jhazmat.2008.07.141.
2. Mijun P., Shuyun S., Yuping Z. Influence of Cd2+, Hg2+ and Pb2+ on (+)-catechin binding to bovine serum albumin studied by fluorescence spectroscopic methods. Spectrochimica Acta Part A: Molecular and Biomolecular Spectroscopy, 2012, vol. 85, iss. 1, pp. 190-197, doi:https://doi.org/10.1016/j.saa.2011.09.059.
3. Porter M.R., Kochi A., Karty J.A., Lim M.H., Zaleski J.M. Chelation-Induced Diradical Formation as an Approach to Modulation of the Amyloid-β Aggregation Pathway. Chem. Sci., 2015, vol. 6, pp. 1018-1026, doi:https://doi.org/10.1039/C4SC01979B.
4. Jomova K., Vondrakova D., Lawson M., Valko M., Metals, oxidative stress and neurodegenerative disorders. Mol. Cell Biochem., 2010, vol. 345, pp. 91-104, doi:https://doi.org/10.1007/s11010-010-0563-x.
5. Grzesik M., Naparlo K., Bartosz G., Sadowska-Bartosz I. Antioxidant properties of catechins: Comparison with other antioxidants. Food Chemistry, 2018, vol. 241, pp. 480-492, doi:https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2017.08.117.
6. Chaari A., Abdellatif B., Nabi F., Khan R.H. Date palm (Phoenix dactylifera L.) fruit's polyphenols as potential inhibitors for human amylin fibril formation and toxicity in type 2 diabetes. International Journal of Biological Macromolecules, 2020, vol. 164, pp. 1794-1808, doi:https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2020.08.080.
7. Prasanna G., Jing P. Polyphenol binding disassembles glycation-modified bovine serum albumin amyloid fibrils. Spectrochimica Acta Part A: Molecular and Biomolecular Spectroscopy, 2021, vol. 246, p. 119001, doi:https://doi.org/10.1016/j.saa.2020.119001.
8. Prasanna G., Jing P. Polyphenols redirects the self-assembly of serum albumin into hybrid nanostructures. International Journal of Biological Macromolecules, 2020, vol. 164, pp. 3932-3942, doi:https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2020.09.005.
9. Polyanichko A.M., Romanov N.R., Starkova T.Yu. Kostyleva E.I., Chikhirzhina E.V. Analysis of the secondary structure of linker histone H1 based on IR absorbtion spectra. Cell and Tissue Biology, 2014, vol. 8, pp. 352-358, doi:https://doi.org/10.1134/S1990519X14040087.
10. Abrosimova K.V., Shulenina O.V., Paston S.V. FTIR study of secondary structure of bovine serum albumin and ovalbumin. Journal of Physics: Conference Series, 2016, vol. 769, p. 012016, doi:https://doi.org/10.1088/1742-6596/769/1/012016.
11. Kong J., Yu S. Fourier Transform Infrared Spectroscopic Analysis of Protein Secondary Structures. Acta Biochimica et Biophysica Sinica, 2007, vol. 39, pp. 549-559, doi:https://doi.org/10.1111/j.1745-7270.2007.00320.x.
12. Cantor C.R., Schimmel P.R. Biophysical Chemistry. Part 2. San Francisco: W. H. Freeman and Company, 1980, 496 p.
13. Peters T.Jr. All About Albumin, Biochemistry, Genetics, and Medical Applications. Elsevier Inc., 1995, 432 p.
14. Tankovskaia S.A., Abrosimova K.V., Paston S.V. Spectral demonstration of structural transitions in albumins. Journal of Molecular Structure, 2018, vol. 1171, pp. 243-252, doi:https://doi.org/10.1016/j.molstruc.2018.05.100.
