НИИ Скорой помощи им. Н.В. Склифосовского ДЗМ
Москва, г. Москва и Московская область, Россия
Москва, г. Москва и Московская область, Россия
Москва, г. Москва и Московская область, Россия
Москва, г. Москва и Московская область, Россия
Москва, г. Москва и Московская область, Россия
Актуальность проблемы. Широкое и бесконтрольное применение антибактериальных препаратов не только в медицине, но и в сельском хозяйстве, животноводстве, пищевой промышленности привело к распространению мультирезистентных штаммов, устойчивых к наиболее распространенным антибактериальным препаратам. В поисках альтернативных стратегий профилактики и контроля бактериальной инфекции все чаще обращают внимание на бактериофаговую (фаговую) терапию. Располагая широким диапазоном возможностей генной инженерии, эти бактериальные вирусы могут быть модифицированы с целью достижения точного контроля и обнаружения бактерий и, таким образом, послужить новым источником антимикробных средств. Кроме применения в антимикробной терапии, фаги также могут быть использованы как транспортные системы для доставки препаратов, как вакцины или же могут быть использованы для наносборки новых материалов, так как сами фаги, их фрагменты и компоненты являются нанообъектами и функционирующими наномашинами, процесс сборки которых чрезвычайно актуален. Целью данной статьи является: проведение анализа и обобщение важнейшей информации по теме бактериофагов, методов их определения и эффективной трансформации в современной науке, оценка достижений современных исследований в области процесса сборки головок (капсидов) и укладки внутрикапсидной ДНК у хвостатых бактериофагов (фаг лямбда и фаг Т4), производство генно-модифицированных фагов и обзор основных перспектив развития данного направления.
вирусы, бактериофаги, самосборка капсидов, укладка ДНК, нанообъекты, фаготерапия
1. Twort F.W. An investigation on the nature of ultra-microscopic viruses. The Lancet, 1915, vol. 186, no. 4814, pp. 1241-1243.
2. d’Herelle F. Sur un microbe invisible antagoniste des bacilles dysenteriques. CR Acad. Sci., 1917, Paris, vol. 165, pp. 373-375.
3. Letarov A.V., Golomidova A.K., Tarasyan K.K. Ecological basis for rational phage therapy. Acta Naturae, 2010, vol. 2, no. 1, pp. 60-72.
4. Summers W.C. The strange history of phage therapy. Bacteriophage, 2012, vol. 2, no. 2, pp. 130-133, doi:https://doi.org/10.4161/bact.20757.
5. Calendar R. The bacteriophages. Springer Science & Business Media., 2012, vol. 1, 596 p.
6. Duckworth D.H. History and basic properties of bacterial viruses. In Phage ecology, 1987, Singapore: John Wiley and Sons, pp. 1-44.
7. Weinbauer M.G. Ecology of prokaryotic viruses. FEMS Microbiol. Rev., 2004, vol. 28, no. 2, pp. 127-181, doi:https://doi.org/10.1016/j.femsre.2003.08.001.; ; EDN: https://elibrary.ru/LOPTLT
8. Ackermann H.W. 5500 Phages examined in the electron microscope. Arch. Virol., 2007, vol. 152, no. 2, pp. 227-243, doi:https://doi.org/10.1007/s00705-006-0849-1.; ; EDN: https://elibrary.ru/IBHMLG
9. Lwoff A. Lysogeny. Bacterid. Rev., 1953, vol. 17, pp. 269-237.
10. Lederberg E.M. Lysogenicity in Escherichia coli strain K-12, Microbial Genetics Bulletin, 1950, vol. 1.
11. Тоцкий В.Н. Генетика. Одесса: Астропринт, 2002.
12. Пташне М. Переключение генов: Регуляция генной активности и фаг ламбда. Москва: Мир, 1988.
13. Fokine A., Chipman P.R., Leiman, P.G., Mesyanzhinov V.V., Rao V.B., Rossmann M.G. Molecular architecture of the prolate head of bacteriophage T4. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2004, vol. 101, pp. 6003-6008.; DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.0400444101; EDN: https://elibrary.ru/KFDPWO
14. Caspar D.L., Klug A. Physical principles in the construction of regular viruses. Cold Spring Harb. Symp. Quant. Biol., 1962, p. 27.
15. Driedonks R.A., Engel A., Ten-Heggeler B., Driel V. Gene 20 product of bacteriophage T4 its purification and structure. J. Mol. Biol., vol. 152, pp. 641-662.
16. Fokine A., Leiman P.G., Shneider M.M., Ahvazi B., Boeshans K.M., Steven A.C., Black L.W., Mesyanzhinov V.V., Rossmann M.G. Structural and functional similarities between the capsid proteins of bacteriophages T4 and HK97 point to a common ancestry. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2005, vol. 102, pp. 7163-7168.; DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.0502164102; EDN: https://elibrary.ru/LIWPQR
17. Rao V.B., Black L.W. Structure and assembly of bacteriophage T4 head. Virol. J., 2010, vol. 7.
18. Ishii T., Yanagida M. The two dispensable structural proteins (soc and hoc) of the T4 phage capsid; their purification and properties, isolation and characterization of the defective mutants, and their binding with the defective heads in vitro. J. Mol. Biol., 1977, vol. 109.
19. Ishii T., Yamaguchi Y., Yanagida M. Binding of the structural protein soc to the head shell of bacteriophage T4. J. Mol. Biol., 1978, vol. 120, pp. 533-544.
20. Cerritelli M.E., Cheng N., Rosenberg A.H., McPherson C.E., Booy F.P., and Steven A.C. Encapsidated conformation of bacteriophage T7 DNA. Cell, 1997, vol. 91, pp. 271-280.
21. Bair C.L., Black L.W. A type IV modification dependent restriction nuclease that targets glucosylated hydroxymethyl cytosine modified DNAs. J. Mol. Biol., 2007, vol. 366, pp. 768-778.; DOI: https://doi.org/10.1016/j.jmb.2006.11.051; EDN: https://elibrary.ru/MFEJHR
22. Bair C.L., Rifat D., Black L.W. Exclusion of glucosyl- hydroxymethylcytosine DNA containing bacteriophages is overcome by the injected protein inhibitor IPI*. J. Mol. Biol., 2007, vol. 366, pp. 779-789.
23. Wang G.R., Vianelli A., Goldberg, E.B. Bacteriophage T4 self- assembly: in vitro reconstitution of recombinant gp2 into infectious phage. J. Bacteriol., 2000, vol. 182, pp. 672-679.
24. Yu T.-Y., Schaefer J. REDOR NMR characterization of DNA packaging in bacteriophage T4. J. Mol. Biol., 2008, vol. 382, pp. 1031-1042.; DOI: https://doi.org/10.1016/j.jmb.2008.07.077; EDN: https://elibrary.ru/KFUXCT
25. Letarov A. V. Modern Concepts of Bacteriophage Biology. DeLi, Moscow, 2019.
26. Fokine A., Rossmann M.G. Molecular architecture of tailed double-stranded DNA phages. Bacteriophage, 2014, vol. 4, e28281.
27. Leiman P.G., Arisaka F., van Raaij M.J., Kostyuchenko V.A., Aksyuk A.A., Kanamaru S., Rossmann M.G. Morphogenesis of the T4 tail and tail fibers. Virol. J., 2010, vol. 7, pp. 355, doi:https://doi.org/10.1186/1743-422X-7-355.; ; EDN: https://elibrary.ru/OKUNBB
28. Young R. Phage lysis: three steps, three choices, one outcome. J. Microbiol., 2014, vol. 52, pp. 243-258, doi:https://doi.org/10.1007/s12275- 014-4087 -z.; DOI: https://doi.org/10.1007/s12275-014-4087-z; EDN: https://elibrary.ru/TGTVCX
29. Chaikeeratisak V., Nguyen K., Egan M.E., Erb M.L., Vavilina A., Pogliano J. The Phage Nucleus and Tubulin Spindle Are Conserved among Large Pseudomonas Phages. Cell Rep., 2017, vol. 20, pp. 1563-1571, doi:https://doi.org/10.1016/j.celrep.2017.07.064.; ; EDN: https://elibrary.ru/YJIVIA
30. Sun S., Kondabagil K., Gentz P.M., Rossmann M.G., Rao V.B. The structure of the ATPase that powers DNA packaging into bacteriophage T4 procapsids. Mol. Cell., 2007, vol. 25, pp. 943-949.
31. Taylor N.M.I., van Raaij M.J., Leiman P.G. Contractile injection systems of bacteriophages and related systems. Mol. Microbiol., 2018, vol. 108, pp. 6-15, doi:https://doi.org/10.1111/mmi.13921.; ; EDN: https://elibrary.ru/NNXJMV
32. Taylor N.M., Prokhorov N.S., Guerrero-Ferreira R.C., Shneider M.M., Browning C., Goldie K.N., Stahlberg H., Leiman P.G. Structure of the T4 baseplate and its function in triggering sheath contraction. Nature, 2016, vol. 533, pp. 346-52, doi:https://doi.org/10.1038/nature17971. PubMed PMID: 27193680.; ; EDN: https://elibrary.ru/WWGCVL
33. Davidson A.R., Cardarelli L., Pell L.G., Radford D.R., Maxwell K.L. Long noncontractile tail machines of bacteriophages. Adv. Exp. Med. Biol., 2012, vol. 726, pp. 115-142, doi:https://doi.org/10.1007/978-1-4614-0980-9_6.; ; EDN: https://elibrary.ru/PKPJSH
34. Casjens S.R., Molineux I.J. Short noncontractile tail machines: adsorption and DNA delivery by podoviruses. Adv. Exp. Med. Biol., 2012, vol. 726, pp. 143-179, doi:https://doi.org/10.1007/978-1-4614-0980-9_7.; ; EDN: https://elibrary.ru/PHUOFN
35. Duda R.L., Teschke C.M. The amazing HK97 fold: versatile results of modest differences. Curr. Opin. Virol., 2019, vol. 36, pp. 9-16, doi:https://doi.org/10.1016/j.coviro.2019.02.001.; ; EDN: https://elibrary.ru/PHGQQA
36. Cue D., Feiss M. Bacteriophage λ DNA packaging: DNA site requirements for termination and processivity. J. Mol Biol., 2001, vol. 311, pp. 233-240.
37. Feiss M., Kobayashi I., Widner W. Separate sites for binding and nicking of bacteriophage lambda DNA by terminase. Proc Natl Acad Sci USA, 1983, vol. 80, no. 4, pp. 955-959.
38. Feiss M., Widner W., Miller G. et al. Structure of the bacteriophage lambda cohesive end site: Location of the sites of terminase binding (cosB) and nicking (cosN). Gene., 1983, vol. 24, no. 2-3, pp. 207-18.
39. Hohn B. DNA sequences necessary for packaging of bacteriophage λ DNA. Proc Nat Acad Sci USA., 1983, vol. 80, pp. 7456-7460.
40. Miwa T., Matsubara K. Lambda phage DNA sequences affecting the packaging process. Gene., 1983, vol. 24, pp. 199-206.
41. Cue D., Feiss M. A site required for termination of packaging of the phage lambda chromosome. Proc Natl Acad Sci USA., 1993, vol. 90, no. 20, pp. 9290-9294.
42. Laglaguano J.C., Cordova A.V. Bacteriophages applications in agriculture. Bionatura Conference Series, Bionatura Latin American Journal of Biotechnology and Life Sciences, 2019, vol 2, no. 1, doi:https://doi.org/10.21931/RB/CS/2019.02.01.24.
43. Roach D.R., Donovan D.M. Antimicrobial bacteriophage-derived proteins and therapeutic applications. Bacteriophage, 2015, vol. 5, no. 3, doi:https://doi.org/10.1080/21597081.2015.1062590
44. Schmelcher M., Donovan D.M., Loessner M.J. Bacteriophage endolysins as novel antimicrobials. Future Microbiol., 2012, vol. 7, no. 10, pp. 1147-1171.; DOI: https://doi.org/10.2217/fmb.12.97; EDN: https://elibrary.ru/RIGUDP
45. Zhu J. et al. Design of bacteriophage T4-based artificial viral vectors for human genome remodeling. Nature Communications, 2023, vol. 14, p. 2928, doi:https://doi.org/10.1038/s41467-023-38364-1.; ; EDN: https://elibrary.ru/TUUZNX
