Известно, что функционирование многих белков и ферментов зависит от степени гидратации их поверхностей. Так, Хургиным Ю.И. с коллегами была показана зависимость активность альфа- химотрипсина от величины упругости паров воды. Влияние гидратации на функциональную активность вирусных антигенных белков на данный момент неизвестно. При этом гидратация может оказывать влияние на связывание того или иного антигенного белка с рецептором «клетки-мишени» и влиять на интерпретацию данных по определению активности антигенного белка.
степень гидратации, нейраминидаза (NA), модель адсорбции Брунауэра-Эммета- Теллера (БЭТ), поверхностно-активные вещества (ПАВ
1. Остарман Л.А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот: Электрофорез и ультрацентрифугирование (практическое пособие). М.: Наука, 1981, c. 288. [Ostarman L.A. Methods of study of proteins and nucleic acids: Electrophoresis and Ultracentrifugation (practical guide). Moscow: Nauka, 1981, p. 288. (In Russ.)]
2. Хургин Ю.И., Росляков В.Я., Клячко-Гурвич А.Л., Бруева Т.Р. Адсорбция паров воды α-химотрипсином и лизоцимом. Биохимия, 1972, т. 37, c. 485-492. [Hurgin Yu.I., Roslyakov V.Ya., Klyachko-Gurvich A.L., Brueva T.R. The adsorption of water vapor by α-chymotrypsin and lysozyme. Biohimiy, 1972, vol. 37, pp. 485-492. (In Russ.)]
3. Мейхи Б.В.Дж. Вирусология: Методы. М.: Мир, 1988, 192 с. [Meyhi B.V.Dzh. Virusologiya: Metodyi. Moscow: Mir, 1988, 192 р. (in Russ.)]
4. Tompa K., Bokor M., Verebélyi T., Tompa P. Water rotation barriers on protein molecular surfaces. Chemical Physics, 2015, vol. 448, pp. 15-25.
5. Walde P., Peng Q., Fadnavis N.W., Battistel E., Luisi P.L. Structure and activity of trypsin in reverse micelles. Eur. J. Biochem, 1988, vol. 173, pp. 401-409.
6. Mao Q., Walde P., Luisi P.L. Kinetic behaviour of a-chymotrypsin in reverse micelles. Eur. J. Biochem, 1992, vol. 208, pp. 165-170.
7. Bru R., Walde P. Product inhibition of a-chymotrypsin in reverse micelles. Eur. J. Biochem, 1991, vol. 199, pp. 95-103.
