В работе исследовано влияние концентрации протона (рН 6,8, 7,4, 8,0) на структуру белковой части оксигемоглобина. Методом комбинационного рассеяния показано, что переход в окисленное состояние стабилизирует структуру порфиринового кольца, в этих условиях рН среды инкубации не оказывает влияния на конформацию гемопорфирина и его способность переносить кислород. Обнаружено снижение ζ-потенциала молекул гемоглобина при повышении рН среды инкубации, при этом размер молекулы остается неизменным. Выявлено возрастание интенсивности и времени жизни флуоресценции триптофановых остатков с увеличением рН среды, что свидетельствует о наличии локальных конформационных перестроек, вызывающих изменение микроокружения триптофана белковой части гемоглобина. В связи с этим в данной работе выявлена взаимосвязь белковой части и гемопорфирина оксигемоглобина крови человека при изменении рН среды инкубации.
гемоглобин, рН, Комбинационное рассеяние, ζ-потенциал, триптофановая флуоресценция, гемопорфирин, эффект Бора
1. Блюменфельд Л.А. Гемоглобин. Химия соросовский образовательный журнал, 1998, № 4, с. 33-38. [Blumenfeld LA Hemoglobin. Chemistry Soros Educational Journal, 1998, no. 4, pp. 33-38 (in Rus)]
2. Bryzgalova N.Yu., Brazhe N.A., Yusipovich A. I., Maksimov G.V., Rubin A.B. Role of the state of erythrocyte cytoplasm in the change of hemoglobin affinity for oxygen. Biofizika, 2009, Vol. 54, No. 3, pp. 442-447.
3. Luneva O.G., Brazhe N.A., Maksimova N.V., Rodnenkov O.V., Parshina E.Yu, Bryzgalova N.Yu, Maksimov G.V., Rubin A.B., Orlov S.N., Chazov E.I Ion transport, membrane fluidity and haemoglobin conformation in erythrocyte from patients with cardiovascular diseases: Role of augmented plasma cholesterol. Pathophysiology, 2007, no. 14, pp. 41-46.
4. Васильева Е.М. Биохимические особенности эритроцита. Влияние патологий. Биомедицинская химия, 2005, т. 51, вып. 2, с. 118-126. [Vasilyeva E.M. Biochemical features of erythrocyte. The influence of pathologies. Biomedical Chemistry, 2005, vol. 51, no. 2, pp. 118-126 (in Rus.)]
5. Perutz M.F. Molecular Anatomy, Physiology, and Pathology of Hemoglobin. Molecular Basis of Blood Diseases, Ed. C. Stammatagayanopoulus et al. Philadelphia: Saunders, 1987.
6. Nagatomo, S., Okumura, M., Saito, K., Ogura, T., Kitagawa, T., & Nagai, M. Interrelationship among Fe-His Bond Strengths, Oxygen Affinities, and Intersubunit Hydrogen Bonding Changes upon Ligand Binding in the β Subunit of Human Hemoglobin: The Alkaline Bohr Effect. Biochemistry, 2017, vol. 56, no. 9, pp. 1261-1273.
7. Weber R.E., Jensen F.B., Cox R.P. Analysis of teleost hemoglobin by Adair and Monod-Wyman-Changeux models. Effects of nucleoside triphosphates and pH on oxygenation of tench hemoglobin. J Comp Physiol B, 1987, vol. 157, pp. 145-152
8. Нельсон Д., Кокс М. Основы биохимии Ленинджера. М.: Бионом, 2014, т. 2, 636 с. [Nelson D., Koks M. Foundations of Biochemistry of Leninger. Moscow: Bionom, 2014, vol. 2, 636 p. (in Rus.)]
9. Dobretsov G.E., Kurek N.K., Syrejshchikova T.I., Yakimenko M.N., Clarke D.T., Jones G.R., Munro I.H. Time-resolved spectroscopy of the probe fluorescence in the study of human blood protein dynamic structure on SR beam. Nuclear Instruments and Methods in Physics Research A, 2000, vol. 448, pp. 471-477.
10. Лакович Дж. Основы флуоресцентной спектроскопии. М.: Мир, 1986, 496 с. [Lakovich, J. Principles of fluorescence spectroscopy, Moscow: Mir, 1986, 496 p. (in Rus.)]
11. Родионова Е.Ю., Дмитриева И.Ю., Чухно А.С. Электрокинетические свойсва гемоглобина в водных растворах 1-,2- и 3-зарядных ионов. Бутлеровские сообщения, 2013, т. 34. № 6, с. 135-140. [Rodionova E.Yu., Dmitrieva I.Yu., Chukhno A.S. Electrokinetic properties of hemoglobin in aqueous solutions of 1-, 2-, and 3-charge ions. Butlerov Communications, 2013, vol. 34, no. 6, pp.135-140 (in Rus.)]
